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{{Infobox Protein
| Name = Biotinidase
| Bild =
| Bild_legende = 
| PDB = 
| Groesse = 523 AA (Mensch)
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur =
| Isoformen = 4
| HGNCid = 1122
| Symbol = BTD
| AltSymbols =
| OMIM = 609019
| UniProt = P43251
| MGIid =
| CAS = {{CASRN|9025-15-4|KeinCASLink=1|Q0}}
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| EC-Nummer = 3.5.1.12
| Kategorie = Hydrolase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = [[Hydrolyse]]
| Substrat = Biocytin + H<sub>2</sub>O
| Produkte = Biotin + Lysin
| Homolog_fam = BTD/VNN
| Taxon = [[Opisthokonta]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}'''Biotinidase''' ist ein [[Enzym]] aus der Klasse der [[Hydrolase]]n, das das [[Vitamine|Vitamin]] [[Biotin]] aus [[Protein]]en freisetzt. Das ist bei dem im Körper stattfindenden Recycling des Biotins wichtig, aber auch bei dessen Aufnahme aus der Nahrung.<ref>J. Hymes, B. Wolf: ''Biotinidase and its roles in biotin metabolism.'' In: ''Clin. Chim. Acta'' 255(1); 1996 Nov 15: S. 1–11. PMID 8930409.</ref>
Nach Erforschung von Vorkommen und Verteilung der Biotinidase in den verschiedenen Organismen in den 1950er und 1960er Jahren rückte das Enzym ab 1983 wieder ins wissenschaftliche Interesse durch die Entdeckung, dass ein Biotinidase-Defekt Ursache einer seltenen, erblich bedingten [[Stoffwechselstörung|Stoffwechselkrankheit]] ist. Die Erforschung der verschiedenen Ausprägungsformen des nun als [[Biotinidasemangel]] bezeichneten Defekts (engl. ''biotinidase deficiency'') brachte eine Reihe von neuen Informationen über die Funktion der Biotinidase und die Rolle des Biotins im Organismus.

== Vorkommen ==
Bisher wurde Biotinidase außer im [[Mensch]]en auch in diversen [[Wirbeltiere]]n sowie in [[Drosophila melanogaster|Fruchtfliegen]] und [[Pilze]]n gefunden. Obwohl sich die Biotinidasen der verschiedenen Arten unterscheiden, sind bestimmte Abschnitte des Enzyms im Laufe der [[Evolution]] erhalten geblieben. Der Stammbaum der Biotinidase reicht bis ins [[Präkambrium]].<ref name="uniprot">Proteindatenbank [[Uniprot]], Einträge für {{Webarchiv |url=https://www.uniprot.org/uniprot/?query=name%3Abiotinidase&sort=score |wayback=20160327153922 |text=Biotinidase}}</ref><ref>B. Wolf, K. Jensen: ''Evolutionary conservation of biotinidase: implications for the enzyme's structure and subcellular localization.'' In: ''Mol. Genet. Metab.'' 86(1-2); Sep/Oct 2005: S. 44–50. PMID 16150625.</ref><ref>Stammbaum der {{Webarchiv |url=http://pbil.univ-lyon1.fr/cgi-bin/view-tree.pl?query=HBG026665&db=HOGENOM&ident=713841034&type=uniprot&ac=none&spe=none |text=Genfamilie bei HOGENOM |wayback=20150724034046 |archiv-bot=}}</ref>

Manche [[Bakterien]] wie die [[Milchsäurebakterien]] ''[[Lactobacillus casei]]'' oder ''[[Enterococcus faecalis]]'' (früher ''Streptococcus faecalis'') enthalten ebenfalls ein Enzym, das Biotin freisetzen kann, ein anderes Milchsäurebakterium ''Lactobacillus arabinosus'' jedoch nicht.<ref>M. Koivusalo, C. Elorriaga, Y. Kaziro, S. Ochoa: ''Bacterial Biotinidase.'' In: ''J. Biol. Chem.'' 238; March 1963: S. 1038–42. PMID 14034272 (Volltext)</ref><ref>K. Hayakawa, L. Guo, E.A.Terentyeva, K. X. Li, H. Kimura, M. Hirano, K. Yoshikawa, T. Nagamine, N. Katsumata, T. Ogata, T. Tanaka: ''Determination of specific activities and kinetic constants of biotinidase and lipoamidase in LEW rat and Lactobacillus casei (Shirota).'' In: ''J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci.'' 844(2); Dec 2006: S. 240–50. Epub July 2006. PMID 16876490.</ref>

== Struktur ==
Für einige Biotinidasen aus verschiedenen Lebewesen ist die komplette Abfolge der [[Aminosäuren]] im Protein bekannt. So besitzt menschliche Biotinidase 523<ref>Proteindatenbank {{UniProt|P43251}}</ref> Aminosäuren, die der [[Wanderratte|Ratte]] 521, bei der [[Mus musculus|Maus]] sind es 520 und beim [[Fugu rubripes|Kugelfisch]] 504 Aminosäuren. Bei anderen Tieren konnten erst Fragmente sequenziert werden.<ref name="uniprot" />

Über die dreidimensionale Struktur ist wenig bekannt. Eine [[Kristallstrukturanalyse]] scheiterte bislang an der Schwierigkeit, Biotinidase zu [[Proteinkristall|kristallisieren]] (Stand Anfang 2009). Es existiert lediglich ein auf Computersimulationen basierendes Modell, das aber nach Aussage der Autoren im Detail unsicher ist.<ref>K. Pindolia, K. Jensen, B. Wolf: ''Three dimensional structure of human biotinidase: computer modeling and functional correlations.'' In: ''Mol. Genet. Metab.'' 92(1-2); Sep/Oct 2007, S. 13–22. Epub 12. July 2007. PMID 17629531.</ref>

== Funktion ==
Die Biotinidase spaltet [[Katalyse|katalytisch]] das beim Abbau der [[Carboxylase]]n anfallende [[Biocytin]] in Biotin und die Aminosäure [[Lysin]].

[[Datei:Biocytin.svg|300px|Biocytin]] '''+ H<sub>2</sub>O''' <math> \longrightarrow </math> [[Datei:Biotin structure.svg|200px|Biotin]] '''+''' [[Datei:L-Lysin - L-Lysine.svg|180px|L-Lysin]]

Außerdem gibt es Hinweise, dass die Biotinidase auch als [[Transferase]] eine Rolle spielt.
Experimenten ''in vitro'' zufolge ist das Enzym in der Lage, abgespaltenes Biotin chemisch zu binden. Sind [[Histon]]e zugegen, die Bindungsstellen für Biotin besitzen, werden sie biotinyliert. Dabei ist die Biotinidase nicht das einzige Enzym, das Biotin an Histone binden kann, die [[Holocarboxylase Synthetase]] hat ebenfalls diese Fähigkeit. Jedoch ist die Biotinidase auch in der Lage Histone zu debiotinylieren. Welche der Reaktionen an welchen Histonen unter welchen Bedingungen stattfinden, ist Gegenstand der aktuellen Forschung. [[Epigenetik|Epigenetische]] Effekte werden diskutiert.<ref>J. Hymes, B. Wolf: ''Human Biotinidase Isn’t Just for Recycling Biotin.'' In: ''J. Nutr.'' 129; Feb 1999: S. 485S–489S PMID 10064314 (Volltext)</ref><ref>Y. I. Hassan, J. Zempleni: ''Epigenetic regulation of chromatin structure and gene function by biotin.'' In: ''J. Nutr.'' 136(7); 2006 Jul: S. 1763–5, PMID 16772434 (Volltext)</ref>

== Genetik ==
Das die Biotinidase codierende [[Gen]] befindet sich beim Menschen auf [[Chromosom 3 (Mensch)|Chromosom 3]] im Bereich p25. Es sind eine Reihe von Mutationen bekannt, die zu einer [[Stoffwechselkrankheit]] namens [[Multipler Carboxylase-Mangel]] führen.<ref>Datenbankeintrag zu {{OMIM|609019}}</ref>
Mittlerweile wird in vielen Ländern im Rahmen des [[Neugeborenenscreening]]s auf [[Biotinidasemangel]] getestet.

== Belege ==
<references />

[[Kategorie:Hydrolase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 3 (Mensch)]]

Biotinidase - Versionsgeschichte

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