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{{Infobox Protein
| Name = Avidin (''Gallus gallus'')
| Bild = Avidin 1AVD.png
| Bild_legende = Bändermodell eines Avidin-Dimer, mit gebundenem Biotin als Kalotten, nach {{PDB|1AVD}}
| PDB = s. UniProt
| Groesse = 128 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Homotetramer
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol = AVD
| AltSymbols =
| OMIM =
| UniProt = P02701
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer =
| Kategorie =
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart =
| Substrat =
| Produkte =
| Homolog_fam =
| Taxon =
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
'''Avidin''' ist ein basisches [[Glykoprotein]], das im [[Eiklar]] vieler Vogel- und Amphibieneier vorkommt und das [[Biotin]] (Vitamin B7) zu einem stöchiometrischen Komplex bindet, der nicht resorbierbar ist. Zusammen mit [[Lysozym]] und [[Conalbumin]] bildet Avidin ein antibakterielles System im Eiklar einiger Tierarten.<ref name="spektrum" /> Im [[Hühnerei]] macht es etwa 0,05 Prozent des Eiklar-Proteins aus.<ref name="u">{{UniProt|P02701}}</ref><ref>David L. Nelson, Michael M. Cox, Albert L Lehninger: ''Principles of Biochemistry.'' 5. Auflage. W.H. Freeman, New York 2008, ISBN 978-0-7167-7108-1.</ref>
Es handelt sich bei Avidin um ein [[Tetramere Proteine|tetrameres Protein]], welches vier Biotin-Moleküle binden kann. Dies führt unter anderem dazu, dass Biotin im Gastrointestinaltrakt nicht aufgenommen werden kann, wenn man viel rohes Ei isst. Avidin vermindert sowohl die Verfügbarkeit des mit der Nahrung zugeführten, als auch des von der [[Darmflora]] produzierten Biotins. Damit kann experimentell durch Zusatz von Avidin oder rohem Eiklar zur normalen Kost [[Biotinmangel]] erzeugt werden.<ref name="Gerald Rimbach, Jennifer Nagursky, Helmut F. Erbersdobler">{{Literatur |Autor=[[Gerald Rimbach]], Jennifer Nagursky, [[Helmut F. Erbersdobler]] |Titel=Lebensmittel-Warenkunde für Einsteiger |Verlag=Springer-Verlag |Datum=2015 |ISBN=978-3-662-46280-5 |Seiten=59 |Online={{Google Buch |BuchID=3tQjCgAAQBAJ |Seite=59}}}}</ref> Beim Erhitzen wird Avidin [[Denaturierung (Biochemie)|denaturiert]] und damit inaktiviert.<ref name="spektrum">''[https://www.spektrum.de/lexikon/biochemie/avidin/673 Avidin]'' im ''Lexikon der Biochemie'', Spektrum.de, abgerufen am 15. Mai 2022.</ref>

== Struktur ==
Die [[Primärstruktur]] des Monomers, also jeder der vier identischen Untereinheiten besteht aus 128 [[Aminosäuren]], das Tetramer hat eine Gesamt-[[Molekülmasse]] von 66 [[kDa]].<ref>invitrogen: [http://www.invitrogen.com/site/us/en/home/References/Molecular-Probes-The-Handbook.html ''Molecular probes : Handbook of fluorescent probes and research chemicals.''] 7. Auflage. Eugene, Or., Molecular Probes, 1999, ISBN 0-9652240-5-8 [http://www.invitrogen.com/site/us/en/home/References/Molecular-Probes-The-Handbook/Antibodies-Avidins-Lectins-and-Related-Products/Avidin-Streptavidin-NeutrAvidin-and-CaptAvidin-Biotin-Binding-Proteins-and-Affinity-Matrices.html Seite zu Avidin]</ref>

== Homologe ==
[[Streptavidin]] ist ein bakterielles Avidin aus [[Streptomyces]], welches ebenfalls Biotin bindet, wenn auch geringfügig schwächer als das Avidin. Weil das bakterielle Streptavidin jedoch kein Glykoprotein ist und es daher geringere unspezifische Bindungen aufweist, wird es in der Biochemie bevorzugt eingesetzt. [[Neutravidin]] ist eine deglykosylierte Form des Avidins.

== Entdeckung ==
1940 hatte man beobachtet, dass Küken, die rohes Eiklar erhielten, unter Biotinmangel litten. Im selben Jahr gelang es [[Esmond Emerson Snell]] als erstem, das entsprechende Protein zu isolieren. Er benannte es Avidin nach der Eigenschaft, sich "gierig" (engl. "avid") mit Biotin zu verbinden.<ref>Nicole Kresge, Robert D. Simoni, Robert L. Hill: [http://www.jbc.org/content/279/41/e5.full ''The Discovery of Avidin by Esmond E. Snell.''] In: ''The Journal of Biological Chemistry.''</ref>

== Grüne Biotechnologie ==
Mit dem Avidin-Mais wurde über die [[Grüne Gentechnik]] ein [[transgener Mais]] entwickelt, der in der Lage ist, Avidin in Konzentrationen über 100 ppm zu [[Exprimierung|exprimieren]]. Dieses schützt den Mais aufgrund der Biotin-Bindung vor allem bei der Lagerung gegen Schädlingsbefall, da der hervorgerufene Biotinmangel für Schadinsekten toxisch ist. Für Mäuse, die 21 Tage mit dem Mais gefüttert wurden, war dieser nicht giftig.<ref>K. J. Kramer, T. D. Morgan, J. E. Throne, F. E. Dowell, M. Bailey, J. A. Howard: ''Transgenic avidin maize is resistant to storage insect pests.'' In: ''[[Nature Biotechnology]].'' 18(6), 2000, S. 670–674. PMID 10835608.</ref> Auf diese Weise sollen Ernteausfälle durch Insektenbefall während der Lagerung vor allem in tropischen Ländern reduziert werden. Zudem wurden Experimente durchgeführt, wie Synergieeffekte von [[Transgener Mais#Bt-Mais|Bt-]] und Avidin-Mais als Insektenschutz genutzt werden können.<ref>Y. C. Zhu, J. J. Adamczyk Jr, S. West: ''Avidin, a potential biopesticide and synergist to Bacillus thuringiensis toxins against field crop insects.'' In: ''Journal of Economic Entomology.'' 98(5), 2005, S. 1566–1571. PMID 16334325.</ref>

== Weblinks ==
* RCSB Protein Data Bank: [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1VYO 1VYO Structure Summary] (Molekül-Visualisierung)

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Protein]]

Avidin - Versionsgeschichte

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