https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=Autoprotease Autoprotease - Versionsgeschichte 2026-06-03T09:50:59Z Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie MediaWiki 1.43.8 https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Autoprotease&diff=931152&oldid=prev imported>Aka: /* Weblinks */ https 2021-01-11T12:30:51Z <p><span class="autocomment">Weblinks: </span> https</p> <p><b>Neue Seite</b></p><div>Eine &#039;&#039;&#039;Autoprotease&#039;&#039;&#039; &#039;&#039;&#039;(Autopeptidase)&#039;&#039;&#039; ist ein [[Enzym]], das sich selbst spalten kann, d.&amp;nbsp;h. sich selbst zum [[Substrat (Biochemie)|Substrat]] hat. Die Autoproteasen lösen [[Peptidbindung]]en innerhalb des eigenen [[Molekül]]s und sind meist spezifisch für besondere Aminosäuresequenzen. Daher werden sie auch der Gruppe der [[Endopeptidase]]n zugeordnet.<br /> <br /> Die Autoproteasen kommen häufig bei [[Viren]] vor,&lt;ref&gt;C. S. Hahn, E. G. Strauss, J. H. Strauss: &#039;&#039;Sequence analysis of three Sindbis virus mutants temperature-sensitive in the capsid protein autoprotease.&#039;&#039; In: &#039;&#039;[[PNAS]].&#039;&#039; 82(14), 1985, S. 4648–4652. PMID 3895223.&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;G. Muyldermans, M. C. San Gabriel, R. Hamers, L. Wyns: &#039;&#039;Expression in E. coli and purification of the active autoprotease P20 of classical swine fever virus.&#039;&#039; In: &#039;&#039;Virus Genes.&#039;&#039; 13(2), 1996, S. 135–142. PMID 8972567.&lt;/ref&gt; wo sie auch zuerst entdeckt wurden. Durch die [[Autoproteolyse]] eines Enzyms wird dieses entweder von einem größeren Vorläuferprotein abgetrennt und dadurch erst freigesetzt (z.&amp;nbsp;B. bei den &#039;&#039;[[Flaviviridae]]&#039;&#039; und &#039;&#039;[[Pestiviridae]]&#039;&#039;) oder durch eine autoproteolytische Spaltung erst aktiviert, um ein anderes Peptid als eigentliches Substrat spalten zu können.<br /> <br /> Von einigen Autoproteasen ist bekannt, dass sie zusätzlicher zellulärer oder viraler Kofaktoren bedürfen, um eine Aktivierung durch Autoproteolyse einzuleiten. Dies ist z.&amp;nbsp;B. bei der NS2-Protease des [[Hepatitis-C-Virus]] beschrieben, die zur autoproteolytischen Spaltung und Aktivierung die NS3-Protease als Kofaktor benötigt.&lt;ref&gt;P. Neddermann, L. Tomei, C. Steinkuhler u. a.: &#039;&#039;The nonstructural proteins of the hepatitis C virus: structure and functions&#039;&#039;. In: &#039;&#039;[[Biological Chemistry]].&#039;&#039; 378(6), 1997, S. 469–476. PMID 9224925.&lt;/ref&gt; Durch die Abhängigkeit der Aktivierung einer Autoprotease von Kofaktoren spielen sie eine besondere Rolle in der Regulation von Protein-spaltenden Enzymen im Zellstoffwechsel&lt;ref&gt;T. Moldoveanu, C. M. Hosfield, D. Lim, Z. Jia, P. L. Davies: &#039;&#039;Calpain silencing by a reversible intrinsic mechanism.&#039;&#039; In: &#039;&#039;[[Nat Struct Biol]].&#039;&#039; 10(5), 2003, S. 371–378. PMID 12665854.&lt;/ref&gt; und der Replikation von Viren.&lt;ref&gt;T. Lackner, H. J. Thiel, N. Tautz: &#039;&#039;Dissection of a viral autoprotease elucidates a function of a cellular chaperone in proteolysis&#039;&#039;. In: &#039;&#039;PNAS.&#039;&#039; 103(5), 31, 2006, S. 1510–1515. PMID 16432213.&lt;/ref&gt;<br /> <br /> == Quellen ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> == Weblinks ==<br /> * [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/protein?cmd=search&amp;term=autoprotease Sequenzen von Autoproteasen (NCBI-Datenbank)]<br /> <br /> [[Kategorie:Peptidase| Autoprotease]]<br /> [[Kategorie:Posttranslationale Modifikation]]</div> imported>Aka