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2026-04-30T10:33:11Z

Makroautophagie: wikilink

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{{Infobox GO-Terminus
| Typ = P
| GO = 0016236
| Eltern = [[Zelluläre Hungerantwort]] [[Zelluläre Immunantwort]] [[Apoptose]]
| Kinder = Auf/Abbau des [[Autophagosom]]s [[Makroautophagozytose]] [[Mikroautophagozytose]] [[Chaperone mediated autophagy]] [[Mitophagie]]
}}

'''Autophagozytose''' oder '''Autophagie''' (von {{grcS|αὐτόφαγος|autóphagos}} „sich selbst verzehrend“<ref>{{Literatur |Autor=[[Wilhelm Pape]], Max Sengebusch (Bearb.) |Titel={{lang|grc|αὐτόφορβος}} |Sammelwerk=Handwörterbuch der griechischen Sprache |Auflage=6. Abdruck, 3. |Verlag=Vieweg & Sohn |Ort=Braunschweig |Datum=1914 |Seiten=404 |Kommentar=Verweis auf das Wort {{lang|grc|αὐτόφορβος}} mit derselben Bedeutung |Online=[http://images.zeno.org/Pape-1880/K/big/Pape-1880----01-0404.png Online]}}</ref> und {{lang|grc|κύτος}} ''kýtos'' „Höhlung, Raum“<ref>{{Literatur |Autor=[[Wilhelm Pape]], Max Sengebusch (Bearb.) |Titel=Bauchhöhle |Sammelwerk=Handwörterbuch der griechischen Sprache |Auflage=6. Abdruck, 3. |Verlag=Vieweg & Sohn |Ort=Braunschweig |Datum=1914 |Seiten=1539 |Kommentar=speziell im Körper, z. B. ''Bauchhöhle'' |Online=[http://images.zeno.org/Pape-1880/K/big/Pape-1880----01-1539.png Online]}}</ref>) bezeichnet den Prozess in [[Zelle (Biologie)|Zellen]], mit dem sie eigene Bestandteile abbauen und verwerten. Dies reicht von fehlgefalteten Proteinen bis zu ganzen Zellorganellen. Ein verwandter Prozess ist die [[Phagozytose]] (eine Form der [[Endozytose]]), bei der Stoffe von außerhalb der Zelle aufgenommen und verwertet werden.

Dem japanischen Wissenschaftler [[Yoshinori Ōsumi]] wurde für seine Entdeckungen auf dem Gebiet 2016 der [[Nobelpreis für Physiologie oder Medizin]] verliehen.<ref>[http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/2016/press.html Pressemeldung.] nobelprize.org, 3. Oktober 2016.</ref>

== Eigenschaften ==
[[Datei:Autophagy diagram PLoS Biology.jpg|mini|Schema der Makroautophagie, [[Transmissionselektronenmikroskop|EM]]-Aufnahme (unten links) und [[Fluoreszenzmarkierung|fluoreszenzmarkierte]] Autophagosomen in Leberzellen<ref>G. Juhasz, T. P. Neufeld: ''Autophagy: a forty-year search for a missing membrane source.'' In: ''PLoS biology.'' Band 4, Nummer 2, Februar 2006, S. e36, [[doi:10.1371/journal.pbio.0040036]], PMID 16464128, {{PMC|1363699}}.</ref>]]
[[Datei:Macro-micro-autophagy.gif|mini|Schematischer Vergleich der Makro- und Mikroautophagie]]
Autophagozytose tritt bei vielen [[Eukaryoten]], wie Pflanzen, [[Vielzellige Tiere|vielzelligen Tieren]], [[Schleimpilze]]n und [[Hefen]] auf. Der Prozess ist für ein Gleichgewicht zwischen der Produktion neuer und dem Abbau alter Zellbestandteile notwendig. Ein [[Mitochondrium]] einer Leberzelle hat beispielsweise eine Lebenszeit von zehn Tagen, bevor es durch Autophagozytose ([[Mitophagie]], teilweise über [[Omegasom]]en)<ref>Y. C. Wong, E. L. Holzbaur: ''Optineurin is an autophagy receptor for damaged mitochondria in parkin-mediated mitophagy that is disrupted by an ALS-linked mutation.'' In: ''[[Proceedings of the National Academy of Sciences]].'' Band 111, Nummer 42, Oktober 2014, {{ISSN|1091-6490}}, S. E4439–E4448, [[doi:10.1073/pnas.1405752111]]. PMID 25294927, {{PMC|4210283}}.</ref> abgebaut wird und seine Bestandteile erneut zum Aufbau anderer Strukturen weiterverwendet werden ([[Salvage-Pathway]]). Somit spart die Zelle mit Hilfe der Autophagie Energie und verfolgt die genetisch vorprogrammierte Strategie, während Zeiten der [[Nahrungskarenz]] besonders [[Ressourceneffizienz|ressourceneffizient]] zu funktionieren.

Die Autophagozytose ist am Ab- und Umbau von Proteinen und [[Lipide]]n und an der Bereitstellung von [[Aminosäuren]] bei verringerter oder bei (teilweiser) Enthaltung von Nahrungszufuhr beteiligt<ref>O. Shatz, P. Holland u. a.: ''Complex Relations Between Phospholipids, Autophagy, and Neutral Lipids.'' In: ''Trends in biochemical sciences.'' Band 41, Nummer 11, 11 2016, S. 907–923, [[doi:10.1016/j.tibs.2016.08.001]], PMID 27595473 (Review).</ref>, wie es beim [[Fasten]] der Fall ist. Durch Fasten wird Autophagie hervorgerufen.<ref>{{Literatur |Autor=Françoise Wilhelmi de Toledo, Andreas Michalsen, Stefan Drinda, Audrey Bergouignan, Franziska Grundler |Titel=Safety, health improvement and well-being during a 4 to 21-day fasting period in an observational study including 1422 subjects |Sammelwerk=PLOS ONE |Band=14 |Nummer=1 |Datum=2019-01-02 |Seiten=e0209353 |ISSN=1932-6203 |DOI=10.1371/journal.pone.0209353 |PMC=6314618 |PMID=30601864 |Online=[https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0209353 Online] |Abruf=2019-01-30 |Sprache=en}}</ref> Sie erfolgt in geringem Umfang in allen [[Zelle (Biologie)|Zellen]], wird aber bei [[Stoffwechsel|metabolischem]], [[genotoxisch]]em, [[Infektion|infektiösem]] und [[Hypoxie (Medizin)|hypoxischem]] Stress verstärkt.<ref>N. Dupont, P. Codogno: ''Autophagy transduces physical constraints into biological responses.'' In: ''The international journal of biochemistry & cell biology.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] August 2016, [[doi:10.1016/j.biocel.2016.08.021]], PMID 27566364.</ref>

Mit zunehmendem Alter einer Zelle nimmt die Autophagozytose ab.<ref>P. Hsu, Y. Shi: ''Regulation of autophagy by mitochondrial phospholipids in health and diseases.'' In: ''[[Biochimica et Biophysica Acta]].'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] August 2016, [[doi:10.1016/j.bbalip.2016.08.003]], PMID 27502688.</ref> Eine verminderte Autophagozytose ist unter anderem an der [[Metastasierung]] von [[Tumor]]en beteiligt.<ref>E. E. Mowers, M. N. Sharifi, K. F. Macleod: ''Autophagy in cancer metastasis.'' In: ''Oncogene.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] September 2016, [[doi:10.1038/onc.2016.333]], PMID 27593926.</ref> Weiterhin ist eine verminderte Autophagie an der Entstehung von [[Amyotrophe Lateralsklerose|ALS]],<ref>B. M. Edens, N. Miller, Y. C. Ma: ''Impaired Autophagy and Defective Mitochondrial Function: Converging Paths on the Road to Motor Neuron Degeneration.'' In: ''Frontiers in cellular neuroscience.'' Band 10, 2016, S. 44, [[doi:10.3389/fncel.2016.00044]], PMID 26973461, {{PMC|4776126}}.</ref> [[Morbus Alzheimer]], [[Chorea Huntington]], [[SENDA]] (''static encephalopathy of childhood with neurodegeneration in adulthood'' = Statische Enzephalopathie der Kindheit mit Neurodegeneration im Erwachsenenalter),<ref>Y. Kiriyama, H. Nochi: ''The Function of Autophagy in Neurodegenerative Diseases.'' In: ''International journal of molecular sciences.'' Band 16, Nummer 11, 2015, S. 26797–26812, [[doi:10.3390/ijms161125990]], PMID 26569220, {{PMC|4661849}}.</ref> [[Multiple Sklerose|multipler Sklerose]], [[Morbus Crohn]] und systemischem [[Lupus erythematodes]] (SLE) beteiligt.<ref>X. Liu, H. Qin, J. Xu: ''The role of autophagy in the pathogenesis of systemic lupus erythematosus.'' In: ''International immunopharmacology.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] September 2016; [[doi:10.1016/j.intimp.2016.09.017]], PMID 27673477.</ref> [[Sorafenib]] und das natürlich vorkommende [[Spermidin]] führen zu einer verstärkten Autophagie.<ref>N. Prieto-Domínguez, R. Ordóñez, A. Fernández, A. García-Palomo, J. Muntané, J. González-Gallego, J. L. Mauriz: ''Modulation of Autophagy by Sorafenib: Effects on Treatment Response.'' In: ''Frontiers in pharmacology.'' Band 7, 2016, S. 151, [[doi:10.3389/fphar.2016.00151]], PMID 27375485, {{PMC|4896953}}.</ref> [[Hydroxychloroquin]] und andere Chloroquinderivate hemmen die Autophagie.<ref>A. R. Solitro, J. P. MacKeigan: ''Leaving the lysosome behind: novel developments in autophagy inhibition.'' In: ''Future medicinal chemistry'', Band 8, Nummer 1, Januar 2016, S. 73–86; [[doi:10.4155/fmc.15.166]], PMID 26689099, {{PMC|4886745}}.</ref> Die Autophagie wird unter anderem durch das Protein [[Autophagin 4A]] reguliert.

Die Prozesse der Autophagozytose werden grob in drei Gruppen unterteilt: die Makroautophagozytose oder [[Makroautophagie]], die Mikroautophagozytose oder [[Mikroautophagie]] sowie die [[Chaperon (Protein)|Chaperon]]-vermittelte Autophagie (''Chaperone mediated autophagy'', CMA).<ref>M. Xilouri, L. Stefanis: ''Chaperone mediated autophagy in aging: Starve to prosper.'' In: ''Ageing research reviews.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] Juli 2016, [[doi:10.1016/j.arr.2016.07.001]], PMID 27484893.</ref><ref name="Lee12">{{cite journal |author=J Lee, S Giordano, J Zhang |title=Autophagy, mitochondria and oxidative stress: cross-talk and redox signalling |journal=Biochem. J. |volume=441 |issue=2 |pages=523–40 |doi=10.1042/BJ20111451 |pmid=22187934 |pmc=3258656 |date=2012-01 |url=http://www.biochemj.org/bj/441/0523/bj4410523.htm |language=en}}</ref><ref name="Yoshimori2002">{{cite journal |author=N Mizushima, Ohsumi Y, Yoshimori T |title=Autophagosome formation in mammalian cells |journal=Cell Struct. Funct. |volume=27 |issue=6 |pages=421–429 |doi=10.1247/csf.27.421 |pmid=12576635 |date=2002-12 |language=en}}</ref>

=== Makroautophagie ===
Die Makroautophagie ist der hauptsächliche Mechanismus der Autophagie und dient zum Abbau von [[Zellorganell]]en und Proteinen.<ref name="Levine11">{{cite journal |author=B Levine, N Mizushima, HW Virgin |title=Autophagy in immunity and inflammation |journal=[[Nature]] |volume=469 |issue=7330 |pages=323–35 |doi=10.1038/nature09782 |pmid=21248839 |pmc=3131688 |date=2011-01 |language=en}}</ref> Dabei umschließt ein Teil der Membran des [[Endoplasmatisches Reticulum|Endoplasmatischen Retikulums]] (ER) die für den Abbau markierten Strukturen, bis das abzubauende Organell ganz von einer doppelten [[Biomembran]] umschlossen ist.<ref name="Yoshimori2002" /><ref name="Pegan12">{{cite journal |author=MH Česen, K Pegan, A Spes, B Turk |title=Lysosomal pathways to cell death and their therapeutic applications |journal=Exp. Cell Res. |volume=318 |issue=11 |pages=1245–51 |doi=10.1016/j.yexcr.2012.03.005 |pmid=22465226 |date=2012-07 |url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0014-4827(12)00132-2 |language=en}}</ref> Das entstandene [[Autophagosom]] wird anschließend entlang des [[Aktin]]-[[Zytoskelett]]s transportiert,<ref>A. J. Kruppa, J. Kendrick-Jones, F. Buss: ''Myosins, Actin and Autophagy.'' In: ''Traffic (Copenhagen, Denmark)'', Band 17, Nummer 8, August 2016, S. 878–890; [[doi:10.1111/tra.12410]], PMID 27146966, {{PMC|4957615}}.</ref> bis es sich schließlich unter [[Membranfusion]] an ein [[Lysosom]] bindet<ref name="Yoshimori2002" /> und sein Inhalt durch lysosomale saure [[Hydrolasen]] abgebaut wird.<ref name="Homma2011">{{cite journal |author=K.S. Homma |year=2011 |title=List of autophagy-related proteins and 3D structures |journal=Autophagy Database |volume=290 |url=http://tp-apg.genes.nig.ac.jp/autophagy/list/GeneList.html |access-date=2012-10-08 |archive-url=https://web.archive.org/web/20120801130843/http://tp-apg.genes.nig.ac.jp/autophagy/list/GeneList.html |archive-date=2012-08-01 |language=en}}</ref>

=== Mikroautophagie ===
Die Mikroautophagie bezeichnet die direkte Aufnahme ins Lysosom durch die lysosomale Membran.<ref>{{Internetquelle |url=http://www.nature.com/scitable/topicpage/the-discovery-of-lysosomes-and-autophagy-14199828 |titel=Lysosomes, Autophagy |werk=nature.com |datum=2003-04-10 |sprache=en |abruf=2016-10-03}}</ref> Dabei wird die lysosomale Membran eingestülpt.<ref name="Pegan12" />

=== Chaperon-vermittelte Autophagie ===
Bei der [[Chaperon (Protein)|Chaperon]]-vermittelten Autophagie (''Chaperone mediated autophagy'', CMA) werden Proteine mit einem KFERQ-ähnlichen Motiv vom Chaperon bzw. [[Hitzeschockprotein]] [[Hsp70|Hsc70]] erkannt und als Proteinkomplex zum Lysosom geführt, wo sie durch das ''lysosomal membrane-associated protein 2a'' (LAMP-2A) ins [[Lysosom]] gelangen und abgebaut werden.<ref name="Pegan12" /><ref name="Cuervo2008">{{cite journal |author=U Bandyopadhyay, S Kaushik, L Varticovski, AM Cuervo |title=The chaperone-mediated autophagy receptor organizes in dynamic protein complexes at the lysosomal membrane |journal=Mol. Cell. Biol. |volume=28 |issue=18 |pages=5747–63 |doi=10.1128/MCB.02070-07 |pmid=18644871 |pmc=2546938 |date=2008-09 |language=en}}</ref> Der Komplex wird [[Rezeptor (Biochemie)|rezeptorvermittelt]] in das Lysosom aufgenommen, wobei das Hsc70 als Chaperon zur Entfaltung der [[Membrantransport|importierten]] Proteine dient.<ref name="Lee12" /><ref name="Yoshimori2002" /> Eine veränderte Chaperon-vermittelte Autophagie ist an der Entstehung von [[Morbus Parkinson]] beteiligt.<ref>R. Yang, G. Gao, Z. Mao, Q. Yang: ''Chaperone-Mediated Autophagy and Mitochondrial Homeostasis in Parkinson’s Disease.'' In: ''Parkinson’s disease'', Band 2016, 2016, S. 2613401; [[doi:10.1155/2016/2613401]], PMID 27413575, {{PMC|4927950}}.</ref>

== Rolle im Immunsystem ==
Autophagozytose ermöglicht auch den intrazellulären Abbau von [[Viren]], [[Bakterien]] und Fremdproteinen, die in die Zelle eingedrungen sind. Sie dient mit der Zerlegung auch der [[Immunantwort]], denn anschließend erfolgt die [[Antigenpräsentation]] über [[Haupthistokompatibilitätskomplex|MHC]] I und II.<ref>C. Münz: ''Autophagy Beyond Intracellular MHC Class II Antigen Presentation.'' In: ''Trends in immunology.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] September 2016, [[doi:10.1016/j.it.2016.08.017]], PMID 27667710.</ref> Verschiedene intrazelluläre bakterielle [[Pathogen]]e haben [[Resistenz]]mechanismen gegen einen Abbau durch Autophagozytose entwickelt.<ref>N. S. Castrejón-Jiménez, K. Leyva-Paredes, J. C. Hernández-González, J. Luna-Herrera, B. E. García-Pérez: ''The role of autophagy in bacterial infections.'' In: ''Bioscience trends'', Band 9, Nummer 3, Juni 2015, S. 149–159; [[doi:10.5582/bst.2015.01035]], PMID 26166368.</ref>

== Mitwirkung im Lebensphasenwechsel einiger Arten ==
Bei Insekten dient der Prozess zur Umwandlung des [[Larve]]ngewebes in die [[Imago (Zoologie)|Adultform]]. Hierbei wird während der [[Verpuppung]] das Gewebe eingeschmolzen und zum adulten Tier neu angeordnet.

Es gibt zwei Signale, die diesen Prozess auslösen: Ein Mangel an Nährstoffen führt zum Abbau von nicht essentiellen Zellbestandteilen. Damit werden überlebenswichtige Prozesse weiterhin mit Energie versorgt. Auch ein Überangebot von Nährstoffen kann Autophagozytose auslösen. Dann werden mit dem Energieüberschuss neue Organellen gebildet und alte wiederverwendet.

Autophagozytose kann auch das Absterben von Zellen verursachen. Es ist Teil des [[Programmierter Zelltod|programmierten Zelltodes]] ([[Apoptose]], ''autophagic cell death''). Es reguliert somit das Wachstum von vielzelligen Organismen und Kolonien (Hefe).

== Inhibierung ==
Autophagozytose lässt sich durch bestimmte Wirkstoffe, wie beispielsweise [[Chloroquin]] oder [[Hydroxychloroquin]], [[Inhibitor|inhibieren]]. Dies eröffnet verschiedene therapeutische Anwendungen, beispielsweise in der [[Chemotherapie]] von [[Krebs (Medizin)|Krebserkrankungen]].<ref name="PMID28029600">C. G. Towers, A. Thorburn: ''Therapeutic Targeting of Autophagy.'' In: ''EBioMedicine.'' Band 14, Dezember 2016, S. 15–23, [[doi:10.1016/j.ebiom.2016.10.034]], PMID 28029600, {{PMC|5161418}} (Review).</ref><ref name="PMID28751651">J. M. Levy, C. G. Towers, A. Thorburn: ''Targeting autophagy in cancer.'' In: ''[[Nature Reviews Cancer]]'', Band 17, Nummer 9, September 2017, S. 528–542; [[doi:10.1038/nrc.2017.53]], PMID 28751651 (Review).</ref>

== Verstärkung ==
Die natürliche Substanz [[Spermidin]] wirkt verstärkend auf die Autophagozytose.<ref name="Frank Madeo et al.">{{Literatur |Autor=Frank Madeo et al. |Titel=Induction of autophagy by spermidine promotes longevity |Hrsg=US National Library of Medicine National Institutes of Health |Sammelwerk=Nat Cell Biol |Datum=2009-11-11 |Seiten=1305-1314 |DOI=10.1038/ncb1975 |PMID=19801973 |Sprache=en}}</ref><ref>S. Kiechl et al.: ''Higher spermidine intake is linked to lower mortality: Prospective population-based study.'' American Journal of Clinical Nutrition (AJCN); [[doi:10.1093/ajcn/nqy102]]</ref> Daher wird aktuell in zahlreichen Studien das präventive Potential von Spermidin bezogen auf eine Verlängerung der gesunden Lebensspanne untersucht. In einer kleinen Untersuchung an der [[Charité]] konnte bereits nach drei Monaten eine Verbesserung der Gedächtnisleistung bei älteren Menschen mit erhöhtem kognitiven Verfall im Vergleich zum Placebo gezeigt werden.<ref>{{Literatur |Autor=Miranka Wirth, Gloria Benson, Claudia Schwarz, Theresa Köbe, Ulrike Grittner |Titel=The effect of spermidine on memory performance in older adults at risk for dementia: A randomized controlled trial |Sammelwerk=Cortex; a Journal Devoted to the Study of the Nervous System and Behavior |Band=109 |Datum=2018-12 |Seiten=181–188 |ISSN=1973-8102 |DOI=10.1016/j.cortex.2018.09.014 |PMID=30388439 |Sprache=en}}</ref>

== Geschichte ==
Die Autophagozytose wurde erstmals 1962 von [[Keith R. Porter]] und seinem Studenten [[Thomas Ashford]] beschrieben.<ref>T. P. Ashford, K. R. Porter: ''Cytoplasmic components in hepatic cell lysosomes.'' In: ''[[Journal of Cell Biology]]''; Band 12, Januar 1962, S. 198–202, PMID 13862833, {{PMC|2106008}}.</ref> Der Abbau und die Wiederverwendung zellulärer Bestandteile im Lysosom wurde 1963 beschrieben.<ref>Z. Hruban, B. Spargo, H. Swift, R. W. Wissler, R. G. Kleinfeld: ''Focal cytoplasmic degradation.'' In: ''The American journal of pathology'', Band 42, Juni 1963, S. 657–683; PMID 13955261, {{PMC|1949709}}.</ref> Die Bezeichnung ''Autophagie'' wurde 1963 auf dem ''Ciba Foundation Symposium on Lysosomes'' (vom 12. bis 14. Februar) von [[Christian de Duve]] geprägt.<ref name="Klionsky">D. J. Klionsky: ''Autophagy revisited: a conversation with Christian de Duve.'' In: ''Autophagy'', Band 4, Nummer 6, August 2008, S. 740–743; PMID 18567941.</ref><ref>C. de Duve: ''Lysosomes revisited.'' In: ''[[European Journal of Biochemistry]] / FEBS'', Band 137, Nummer 3, Dezember 1983, S. 391–397; PMID 6319122.</ref> Im Jahr 1967 beschrieb de Duve die [[Glukagon]]-induzierte Autophagozytose in Lysosomen von Leberzellen der Ratte.<ref>R. L. Deter, P. Baudhuin, C. De Duve: ''Participation of lysosomes in cellular autophagy induced in rat liver by glucagon.'' In: ''[[Journal of Cell Biology]]'', Band 35, Nummer 2, November 1967, S. C11–C16; PMID 6055998, {{PMC|2107130}}.</ref><ref>R. L. Deter, C. De Duve: ''Influence of glucagon, an inducer of cellular autophagy, on some physical properties of rat liver lysosomes.'' In: ''[[Journal of Cell Biology]]'', Band 33, Nummer 2, Mai 1967, S. 437–449; PMID 4292315, {{PMC|2108350}}.</ref>

In den 1990er Jahren wurden in Hefen verschiedene [[Gen]]e beschrieben, deren Proteine an der Autophagozytose beteiligt sind. Die Arbeitsgruppen von [[Yoshinori Ōsumi]] und von [[Michael Thumm]] untersuchten Hunger-induzierte nichtselektive Autophagie<ref name="ohsumi 1992">K. Takeshige, M. Baba, S. Tsuboi, T. Noda, Y. Ohsumi: ''Autophagy in yeast demonstrated with proteinase-deficient mutants and conditions for its induction.'' In: ''[[Journal of Cell Biology]]'', Band 119, Nummer 2, Oktober 1992, S. 301–311; PMID 1400575, {{PMC|2289660}}.</ref><ref name="ohsumi 1993">M. Tsukada, Y. Ohsumi: ''Isolation and characterization of autophagy-defective mutants of Saccharomyces cerevisiae.'' In: ''FEBS letters'', Band 333, Nummer 1–2, Oktober 1993, S. 169–174, PMID 8224160.</ref><ref name="thumm 1994">M. Thumm, R. Egner, B. Koch, M. Schlumpberger, M. Straub, M. Veenhuis, D. H. Wolf: ''Isolation of autophagocytosis mutants of Saccharomyces cerevisiae.'' In: ''FEBS letters'', Band 349, Nummer 2, August 1994, S. 275–280; PMID 8050581.</ref> [[Daniel J. Klionsky]] entdeckte den Cytoplasm-to-Vacuole Targeting-Signalweg (CVT) pathway.<ref name="klionsky 1992">D. J. Klionsky, R. Cueva, D. S. Yaver: ''Aminopeptidase I of Saccharomyces cerevisiae is localized to the vacuole independent of the secretory pathway.'' In: ''[[Journal of Cell Biology]]'', Band 119, Nummer 2, Oktober 1992, S. 287–299, PMID 1400574, {{PMC|2289658}}.</ref><ref name="klionsky 1995">T. M. Harding, K. A. Morano, S. V. Scott, D. J. Klionsky: ''Isolation and characterization of yeast mutants in the cytoplasm to vacuole protein targeting pathway.'' In: ''[[Journal of Cell Biology]]'', Band 131, Nummer 3, November 1995, S. 591–602, PMID 7593182, {{PMC|2120622}}.</ref> Dabei handelte es sich um den gleichen Mechanismus.<ref name="klionksy 1996 jbc">{{cite journal |first1=TM |last1=Harding |first2=A |last2=Hefner-Gravink |first3=M |last3=Thumm |first4=DJ |last4=Klionsky |title=Genetic and phenotypic overlap between autophagy and the cytoplasm to vacuole protein targeting pathway. |journal=The Journal of biological chemistry |volume=271 |issue=30 |pages=17621–4 |pmid=8663607 |date=1996-07-26 |language=en}}</ref><ref name="klionsky 1996 pnas">{{cite journal |first1=SV |last1=Scott |first2=A |last2=Hefner-Gravink |first3=KA |last3=Morano |first4=T |last4=Noda |first5=Y |last5=Ohsumi |first6=DJ |last6=Klionsky |title=Cytoplasm-to-vacuole targeting and autophagy employ the same machinery to deliver proteins to the yeast vacuole |journal=[[Proceedings of the National Academy of Sciences]] |volume=93 |issue=22 |pages=12304–8 |pmid=8901576 |date=1996-10-29 |language=en}}</ref> Im Jahr 1999 wurde der Zusammenhang der Autophagie mit [[Krebs (Medizin)|Krebs]] von der Gruppe um [[Beth Levine]] beschrieben.<ref name="levine 1999">{{cite journal |first1=XH |last1=Liang |first2=S |last2=Jackson |first3=M |last3=Seaman |first4=K |last4=Brown |first5=B |last5=Kempkes |first6=H |last6=Hibshoosh |first7=B |last7=Levine |title=Induction of autophagy and inhibition of tumorigenesis by beclin 1. |journal=Nature |volume=402 |issue=6762 |pages=672–6 |doi=10.1038/45257 |pmid=10604474 |date=1999-12-09 |language=en}}</ref> Ursprünglich wurden die an der Autophagie beteiligten Gene mit unterschiedlichen Namen benannt (APG, AUT, CVT, GSA, PAG, PAZ und PDD). Im Jahr 2003 wurde eine vereinheitlichte Nomenklatur erlassen, bei der die Autophagie-Gene mit ''ATG'' benannt werden.<ref name="klionsky 2003 dc">{{cite journal |first1=DJ |last1=Klionsky |first2=JM |last2=Cregg |first3=Jr |last3=Dunn WA |first4=SD |last4=Emr |first5=Y |last5=Sakai |first6=IV |last6=Sandoval |first7=A |last7=Sibirny |first8=S |last8=Subramani |first9=M |last9=Thumm |first10=M |last10=Veenhuis |first11=Y |last11=Ohsumi |title=A unified nomenclature for yeast autophagy-related genes. |journal=Developmental cell |volume=5 |issue=4 |pages=539–45 |pmid=14536056 |date=2003-10 |language=en}}</ref> Der Nobelpreis für Medizin oder Physiologie aus dem Jahr 2016 wurde Yoshinori Ōsumi für seine Entdeckungen um die Autophagie verliehen. Während die Bedeutung von Ōsumis Erkenntnissen weithin anerkannt ist, wurde bezüglich der Verleihung eine zu geringe Einbeziehung anderer beteiligter Wissenschaftler kritisiert.<ref name="nature news">[http://www.nature.com/news/medicine-nobel-for-research-on-how-cells-eat-themselves-1.20721 ''Medicine Nobel for research on how cells eat themselves''.] Nature News; abgerufen am 4. Oktober 2016.</ref>

== Siehe auch ==
* [[Autolyse]] – Selbstverdauung

== Literatur ==
* Vojo Deretic, [[Daniel J. Klionsky]]: [http://www.spektrum.de/artikel/972371 ''Reinemachen in der Zelle.''] In: ''Spektrum der Wissenschaft,'' Dezember 2008, S. 58.
* Christiane Richter-Landsberg: ''Autophagie als Überlebensstrategie''. In: ''Biologie in unserer Zeit'', 6/2012, S. 374.
* Irina Caminschi, Christian Münz: ''Autophagy for Better or Worse During Infectious Diseases.'' In: ''Frontiers in Immunology'', 4, 2013; [[doi:10.3389/fimmu.2013.00205]].
* J. H. Hurley, E. Nogales: ''Next-generation electron microscopy in autophagy research.'' In: ''Current opinion in structural biology.'' [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] September 2016, [[doi:10.1016/j.sbi.2016.08.006]], PMID 27614295.
* P. Lapaquette, J. Guzzo, L. Bretillon, M. A. Bringer: ''Cellular and Molecular Connections between Autophagy and Inflammation.'' In: ''Mediators of inflammation'', 2015, S. 398483; [[doi:10.1155/2015/398483]], PMID 26221063, {{PMC|4499609}}.

== Weblinks ==
{{Wiktionary}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Zellbiologie]]
[[Kategorie:Stoffwechselweg]]

Autophagozytose - Versionsgeschichte

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