https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=Arginylierung 2026-06-25T20:45:40Z Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie MediaWiki 1.43.8 https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Arginylierung&diff=779826&oldid=prev 2018-08-19T18:58:35Z

<p>typo, form</p> <p><b>Neue Seite</b></p><div>&#039;&#039;&#039;Arginylierung&#039;&#039;&#039; ist der Prozess, bei dem die [[Aminosäure]] [[Arginin]] an das [[N-Terminus|N-terminale]] Ende von [[Protein]]en angehängt wird. Das Anhängen dieser Aminosäure erfolgt sehr spezifisch und ist eine [[posttranslationale Modifikation]] von Proteinen.<br /> <br /> Der eigentliche Prozess der Arginylierung wird durch das [[Enzym]] Arg-[[TRNA|transfer-RNA]]-Protein-Transferase (Ate1) katalysiert. Dabei wird ein Arginyl-Rest an einen N-terminalen [[Asparagin]]-, [[Glutamin]]- oder [[Cystein]]-Rest gekoppelt.<br /> Dieser Prozess vollzieht sich nach einer spezifischen [[Proteolyse]], das heißt Enzyme spalten das ursprüngliche Protein, so dass ein Peptid mit diesen N-terminalen Aminosäuren entsteht (oftmals wird nur das initiale [[Methionin]] abgespalten). Der Ausfall des [[evolution]]är gut konservierten Enzyms Ate1 führt bei Mäusen zu tödlichen Fehlentwicklungen im [[Embryo]].&lt;ref&gt;P. Stöcker: &#039;&#039;Arginylierung.&#039;&#039; In: &#039;&#039;Laborjournal.&#039;&#039; 10/2006, S. 40.&lt;/ref&gt; Arginylierung ist eine wichtige Modifikation in [[Eukaryoten]] im Sinne der [[N-End Rule]].<br /> <br /> Die Funktion der Arginylierung selbst ist noch nicht geklärt. So wird jedes fünfte [[Aktin]]-Monomer in [[Fibroblast]]en mit einer Arginylierung versehen, welches eine direkte Auswirkung auf die erhöhte Stabilität von Aktinfilamenten hat.&lt;ref&gt;M. Karakozova, M. Kozak, C. C. Wong, A. O. Bailey, J. R. Yates, A. Mogilner, H. Zebroski, A. Kashina: &#039;&#039;Arginylation of beta-actin regulates actin cytoskeleton and cell motility.&#039;&#039; In: &#039;&#039;[[Science]].&#039;&#039; 313(5784), 2006, S. 192–196. PMID 16794040.&lt;/ref&gt; Bei anderen Proteinen wiederum scheint Arginylierung eher ein [[Zersetzung (Chemie)|Degradationssignal]] für diese zu sein.&lt;ref&gt;P. Bohley, J. Kopitz, G. Adam, B. Rist, F. von Appen, S. Urban: &#039;&#039;Post-translational arginylation and intracellular proteolysis.&#039;&#039; In: &#039;&#039;Biomed Biochim Acta.&#039;&#039; 50(4-6), 1991, S. 343–346. PMID 1801699.&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;I. V. Davydov, [[Alexander Varshavsky|A. Varshavsky]]: &#039;&#039;RGS4 is arginylated and degraded by the N-end rule pathway in vitro.&#039;&#039; In: &#039;&#039;[[J Biol Chem]].&#039;&#039; 275(30), 2000, S. 22931–22941. PMID 10783390.&lt;/ref&gt;<br /> <br /> == Literatur ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> [[Kategorie:Posttranslationale Modifikation]]</div>

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