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{{Infobox Protein
| Name = Arginase-1
| Bild = PDB 1hqf EBI.jpg
| Bild_legende = Bändermodell der [[Ratten]]-Arginase 1 komplexiert mit Hydroxyarginin, nach {{PDB|1HQF}}
| PDB = s. UniProt
| Groesse = 322 Aminosäuren
| Kofaktor = 2 Mn2+
| Precursor =
| Struktur = Homotrimer
| Isoformen = 3
| HGNCid = 663
| Symbol = ARG1
| AltSymbols =
| GeneCards = ARG1
| OMIM = 608313
| UniProt = P05089
| MGIid = 88070
| CAS = {{CASRN|9000-96-8|Q0}}
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 3.5.3.1
| Kategorie = Hydrolase
| Peptidase_fam =
| Inhibitor_fam =
| Reaktionsart = Hydrolyse einer C-N-Bindung
| Substrat = Arginin + H2O
| Produkte = Ornithin + Harnstoff
| Homolog_fam = Leber-Arginase
| Taxon = [[Wirbeltiere]]
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe = {{ Protein Orthologe
| Spezies1 = Mensch
| Spezies2 = Hausmaus
| S1_EntrezGene = 383
| S1_Ensembl = ENSG00000118520
| S1_RefseqmRNA = NM_000045
| S1_RefseqProtein = NP_000036
| S1_GenLoc_db = hg38
| S1_GenLoc_chr = 6
| S1_GenLoc_start = 131573144
| S1_GenLoc_end = 131584332
| S1_Uniprot = P05089
| S2_EntrezGene = 11846
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000019987
| S2_RefseqmRNA = NM_007482
| S2_RefseqProtein = NP_031508
| S2_GenLoc_db = mm10
| S2_GenLoc_chr = 10
| S2_GenLoc_start = 24915208
| S2_GenLoc_end = 24927470
| S2_Uniprot = Q61176
}}
}}

'''Arginase 1''' (auch: '''Leber-Arginase''', '''ARG1''') ist das [[Enzym]], das den letzten Reaktionsschritt im [[Harnstoffzyklus]] der [[Wirbeltiere]] [[Katalyse|katalysiert]]. Die [[Arginasen]] sind eine Gruppe von [[Isozym]]en, die in allen [[Lebewesen]] vorkommen und den [[Katabolismus|Abbau]] der [[Aminosäure]] [[Arginin]] zu [[Ornithin]] und [[Harnstoff]] bewerkstelligen. Beim Menschen können [[Mutation]]en im ''ARG1''-[[Gen]] zu Arginasemangel, und dieser zu einem [[Harnstoffzyklusdefekt]] mit [[Hyperammonämie]] führen. Varianten von Arginase waren in [[Asthma]]patienten mit Nebenwirkungen auf [[Beta-2-Sympathomimetika]] assoziiert. Eine andere Variante zeigte einen Zusammenhang mit dem [[Herzinfarkt]]-Risiko.<ref>{{UniProt|P05089}}</ref><ref>{{cite journal |author=Litonjua AA, Lasky-Su J, Schneiter K, ''et al.'' |year=2008 |month=October |title=ARG1 is a novel bronchodilator response gene: screening and replication in four asthma cohorts |journal=Am. J. Respir. Crit. Care Med. |volume=178 |issue=7 |pages=688–94 |doi=10.1164/rccm.200709-1363OC |pmid=18617639 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Dumont J, Zureik M, Cottel D, ''et al.'' |year=2007 |month=August |title=Association of arginase 1 gene polymorphisms with the risk of myocardial infarction and common carotid intima media thickness |journal=J. Med. Genet. |volume=44 |issue=8 |pages=526–31 |doi=10.1136/jmg.2006.047449 |pmid=17369504 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Harpster MH, Bandyopadhyay S, Thomas DP, ''et al.'' |year=2006 |month=July |title=Earliest changes in the left ventricular transcriptome postmyocardial infarction |journal=Mamm. Genome |volume=17 |issue=7 |pages=701–15 |doi=10.1007/s00335-005-0120-1 |pmid=16845475 |language=en}}</ref>

[[Neutrophile Granulozyten]] modulieren die Immunantwort durch Sekretion von Arginase. In [[Psoriasis]]läsionen wird Arginase überexprimiert. Dies führt zu verminderter Verfügbarkeit von [[Stickstoffoxid]] im Gewebe, da Arginase mit [[NO-Synthase]] um [[Arginin]] konkurriert. Dieselbe Konkurrenz innerhalb von [[Macrophage]]n wird von intrazellulären Pathogenen wie ''[[Mycobacterium tuberculosis]]'', ''[[Toxoplasma gondii]]'' und anderen ausgenutzt, um der Immunreaktion zu entgehen.<ref>{{cite journal |author=Jacobsen LC, Theilgaard-Mönch K, Christensen EI, Borregaard N |year=2007 |month=April |title=Arginase 1 is expressed in myelocytes/metamyelocytes and localized in gelatinase granules of human neutrophils |journal=Blood |volume=109 |issue=7 |pages=3084–7 |doi=10.1182/blood-2006-06-032599 |pmid=17119118 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Bruch-Gerharz D, Schnorr O, Suschek C, ''et al.'' |year=2003 |month=January |title=Arginase 1 overexpression in psoriasis: limitation of inducible nitric oxide synthase activity as a molecular mechanism for keratinocyte hyperproliferation |journal=Am. J. Pathol. |volume=162 |issue=1 |pages=203–11 |pmid=12507903 |pmc=1851107 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=El Kasmi KC, Qualls JE, Pesce JT, ''et al.'' |year=2008 |month=December |title=Toll-like receptor-induced arginase 1 in macrophages thwarts effective immunity against intracellular pathogens |journal=Nat. Immunol. |volume=9 |issue=12 |pages=1399–406 |doi=10.1038/ni.1671 |pmid=18978793 |language=en}}</ref>

Die [[Cyclisches Adenosinmonophosphat|cAMP]]-abhängige Regulation der ARG1-Expression wird von [[Proteinkinase AI]] moduliert und ist auf Histon-Deacetylierung angewiesen.<ref>{{cite journal |author=Haffner I, Teupser D, Holdt LM, Ernst J, Burkhardt R, Thiery J |year=2008 |month=February |title=Regulation of arginase-1 expression in macrophages by a protein kinase A type I and histone deacetylase dependent pathway |journal=J. Cell. Biochem. |volume=103 |issue=2 |pages=520–7 |doi=10.1002/jcb.21422 |pmid=17577214 |language=en}}</ref>
== Katalysierte Reaktion ==
[[Datei:L-Arginin_phys.svg|180px|Arginin]] + H2O ⇔ [[Datei:L-Ornithin.svg|150px|Ornithin]] + [[Datei:Harnstoff.svg|80px|Harnstoff]]

Arginin wird zu Ornithin und Harnstoff hydrolysiert.

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Harnstoffzyklus|Harnstoffzyklus}}
*reactome: ''[https://reactome.org/content/detail/R-HSA-70569 arginine → ornithine + urea]''

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Hydrolase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 6 (Mensch)]]

Arginase 1 - Versionsgeschichte

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