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	<title>Anticalin - Versionsgeschichte</title>
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	<subtitle>Versionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale Kopie</subtitle>
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		<title>imported&gt;Crazy1880: tk k</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;tk k&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Neue Seite&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;[[Datei:1LNM (Anticalin DIGA16 in complex with digitoxigenin).png|mini|Strukturmodell eines Anticalins (Bändermodell) im Komplex mit Digoxigenin (Stäbchenmodell).]]&lt;br /&gt;
&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Anticaline&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; sind durch [[Proteindesign]] künstlich erzeugte [[Protein]]e, die zur Bindung von [[Antigen]]en befähigt sind. Anticaline sind strukturell von natürlich vorkommenden [[Lipocaline|Lipocalinen]] abgeleitet. Sie bestehen aus etwa 180 [[Aminosäuren]] und sind mit einer [[Molekülmasse]] von unter 20&amp;amp;nbsp;[[Atomare Masseneinheit|kDa]] etwa achtmal kleiner als [[Antikörper]] vom [[Immunglobulin G|IgG]]-Typ. Anticaline zeichnen sich durch eine gegenüber Antikörpern überlegene Gewebepenetration aus. Zudem besitzen sie eine erhöhte Hitzestabilität bis zu Temperaturen von über 70&amp;amp;nbsp;°C. Durch [[Mutagenese]] von Aminosäuren der Ligandenbindungsstellen eines Lipocalins können Anticaline mit einer [[Affinität (Biochemie)|Affinität]] und [[Selektivität (Pharmakologie)|Selektivität]] für ein Antigen erzeugt werden. Anticaline können nicht nur gegen [[Makromolekül]]e gerichtet werden, sie sind insbesondere zur Erkennung niedermolekularer Strukturen befähigt. Im Gegensatz zu Antikörpern können Anticaline vergleichsweise einfach in großer Menge in [[Bakterien]], wie &amp;#039;&amp;#039;[[Escherichia coli|E. coli]]&amp;#039;&amp;#039;, produziert werden.&amp;lt;ref name=&amp;quot;pmid18435758&amp;quot;&amp;gt;{{Literatur |Autor=Skerra A |Titel=Alternative binding proteins: anticalins - harnessing the structural plasticity of the lipocalin ligand pocket to engineer novel binding activities |Sammelwerk=[[FEBS J]] |Band=Vol. 275 |Nummer=11 |Datum=2008-06 |Seiten=2677–2683 |Sprache=en |DOI=10.1111/j.1742-4658.2008.06439.x |PMID=18435758}}&amp;lt;/ref&amp;gt; Anticaline wurden maßgeblich von der Forschergruppe von [[Arne Skerra]] an der [[Technische Universität München|Technischen Universität München]] entwickelt. Das Forscherteam und die zugrunde liegende Technologie wurden 2004 für den [[Deutscher Zukunftspreis|Deutschen Zukunftspreis]] nominiert.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Internetquelle |url=http://www.deutscher-zukunftspreis.de/nominierter/anticalin%C2%AEe-biopharmazeutische-wirkstoffe-durch-protein-design |titel=ANTICALINe – Biopharmazeutische Wirkstoffe durch Protein-Design |werk=deutscher-zukunftspreis.de |offline=1 |archiv-url=https://web.archive.org/web/20130917171739/http://www.deutscher-zukunftspreis.de/nominierter/anticalin%C2%AEe-biopharmazeutische-wirkstoffe-durch-protein-design |archiv-datum=2013-09-17 |abruf=2016-02-26}}&amp;lt;/ref&amp;gt; Anticaline finden derzeit als Werkzeuge in der Wissenschaft Anwendung. Ein Einsatz als [[Diagnostikum|Diagnostika]] und [[Arzneimittel|Therapeutika]] wird angestrebt. Ebenso ist die Nutzung von Anticalinen zum gezielten Transport von [[Arzneistoff|Arzneistoffen]] ([[Drug Targeting]]) denkbar.&amp;lt;ref&amp;gt;{{Literatur |Autor=Arne Skerra |Titel=Anticaline |TitelErg=Neuartige Bindungsproteine mit maßgeschneiderten Liganden-Erkennungseigenschaften durch evolutives Protein-Design |Sammelwerk=BIOforum |Band= |Nummer=4 |Datum=2002 |Seiten=227–229 |Online={{Webarchiv |url=http://www.lrz.de/~Biologische-Chemie/Publikationen/Skerra_BIOforum02.pdf |text=lrz.de |wayback=20120305182700}} |Format=PDF |KBytes=908 |Abruf=2010-12-06}}&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Einzelnachweise ==&lt;br /&gt;
&amp;lt;references /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kategorie:Antikörpermimetikum]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>imported&gt;Crazy1880</name></author>
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