https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=AmylinAmylin - Versionsgeschichte2026-05-31T09:55:11ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Amylin&diff=1068241&oldid=previmported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB2026-03-01T14:15:06Z<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = Insel-Amyloid-Polypeptid<br />
| Bild = Amylin primary structure.png<br />
| Bild_legende = Primärstruktur von Amylin mit Disulfidbrücke und Spaltstellen<br />
| PDB = <br />
| Groesse = 37 aa; 3,9 kDa<br />
| Kofaktor = <br />
| Precursor = (89 aa; 9,8 kDa)<br />
| Struktur = <br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = 5329<br />
| Symbol = IAPP<br />
| AltSymbols = IAP, DAP, AMYLIN<br />
| OMIM = 147940<br />
| MGIid = 96382<br />
| ATC-Code = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| EC-Nummer = <br />
| Kategorie = <br />
| Reaktionsart = <br />
| Substrat = <br />
| Produkte = <br />
| Homolog_fam = HBG031362<br />
| Taxon = [[Euteleostomi]]<br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = {{Protein Orthologe<br />
| Spezies1 = Mensch<br />
| Spezies2 = Maus<br />
| S1_EntrezGene = 3375<br />
| S1_Ensembl = ENSG00000121351<br />
| S1_RefseqProtein = NP_000406<br />
| S1_RefseqmRNA = NM_000415<br />
| S1_GenLoc_db = <br />
| S1_GenLoc_chr = 12<br />
| S1_GenLoc_start = 21417085<br />
| S1_GenLoc_end = 21423683<br />
| S1_Uniprot = P10997<br />
| S2_EntrezGene = 15874<br />
| S2_Ensembl = ENSMUSG00000041681<br />
| S2_RefseqmRNA = NM_010491<br />
| S2_RefseqProtein = NP_034621<br />
| S2_GenLoc_db = <br />
| S2_GenLoc_chr = 6<br />
| S2_GenLoc_start = 142255650<br />
| S2_GenLoc_end = 142261039<br />
| S2_Uniprot = P12968<br />
}}<br />
}}'''Amylin''', auch '''Insel-Amyloid-Polypeptid''' (IAPP), ist ein [[Peptidhormon]], welches durch die [[β-Zelle]]n der [[Bauchspeicheldrüse]] zusammen mit [[Insulin]] (allerdings nur in einem Hundertstel der Menge von Insulin) gebildet wird. Bei Funktionsunfähigkeit der Bauchspeicheldrüse (z.&nbsp;B. durch Diabetes) wird es wie Insulin nicht mehr produziert. Es ist ein Hauptbestandteil der Amyloidablagerungen in den [[Langerhanssche Inseln|Langerhansschen Inseln]], die man z.&nbsp;B. bei [[Diabetes mellitus]] Typ II findet.<br />
<br />
== Funktion ==<br />
Amylin ist ein Teil des [[Endokrines System|endokrinen Systems]] und greift in den [[Kohlenhydrat]]stoffwechsel ein. Es ergänzt hierbei das Insulin.<ref>tumaini.de: {{Webarchiv | url= http://www.tumaini.de/glossar.php?detail=Amylin.html | wayback= 20071109023341| text=Amylin}}</ref> Obgleich die komplette Funktion des Amylins noch nicht vollständig bekannt ist, wird angenommen, dass Amylin den [[Blutzucker]]spiegel stabilisiert, indem es die Abgabe von [[Glucagon]] hemmt.<br />
<br />
== Struktur ==<br />
Die [[Primärstruktur]] des humanen Peptids besteht aus 37 [[Aminosäuren]] mit einer [[Disulfid]]brücke zwischen den [[Cystein]]en Cys-2 und Cys-7.<ref>{{UniProt|P10997}}</ref> Das [[Gen]] befindet sich auf [[Chromosom 12 (Mensch)|Chromosom 12]].<br />
<br />
== Pharmakologie ==<br />
Amylin spielt eine Rolle bei der Langzeitregulation der Nahrungsaufnahme,<ref>medicalforum.ch: {{Webarchiv|url=http://medicalforum.ch/docs/smf/archiv/de/2002/2002-40/2002-40-183.PDF |wayback=20151219182724 |text=''Regulation der Nahrungsaufnahme durch Amylin und verwandte Peptide.'' }} (PDF; 85&nbsp;kB)</ref> weshalb der Einsatz als Appetitzügler untersucht wird. Aus diesem Grund ist eventuell auch sein Einsatz als Mittel zur Behandlung von Diabetes Typ 1 und 2 möglich. Weiterhin zeigt eine Publikation einen positiven Einfluss bei der Verminderung von [[Osteoporose]].<ref>medizin-aspekte.de: {{Webarchiv | url= http://www.medizin-aspekte.de/04/04/medizin_forschung/knochenschwund.html | wayback= 20070819205456| text=''Amylin verhindert Knochenschwund bei Osteoporose.''}}</ref><br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
== Literatur ==<br />
* G. J. Cooper, A. C. Willis, A. Clark, R. C. Turner, R. B. Sim, K. B. Reid: ''Purification and characterization of a peptide from amyloid-rich pancreases of type 2 diabetic patients.'' In: ''Proc Natl Acad Sci U S A.'' 84(23), 1987 Dec, S. 8628–8632. PMID 3317417<br />
* P. Westermark, C. Wernstedt, E. Wilander, D. W. Hayden, T. D. O’Brien, K. H. Johnson: ''Amyloid fibrils in human insulinoma and islets of Langerhans of the diabetic cat are derived from a neuropeptide-like protein also present in normal islet cells.'' In: ''Proc Natl Acad Sci U S A.'' 84(11), 1987 Jun, S. 3881–3885. PMID 3035556<br />
<br />
[[Kategorie:Peptidhormon]]<br />
[[Kategorie:Diabetologie]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 12 (Mensch)]]</div>imported>Antonsusi