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{{Infobox Protein
|Name =
|Bild = Salivary alpha-amylase 1SMD.png
|Bild_legende = Speichelamylase; grün=Chlorid-Ion, gelb=Calcium-Ion
|EC-Nummer = 3.2.1.-
|Kategorie = Glycosidasen
|Reaktionsart = Hydrolyse
|Substrat = Polysaccharide
}}

'''Amylasen''' (von {{grcS|ἄμυλον}} ''ámylon'' „Stärke“<ref>{{Internetquelle |url=https://bioetymology.blogspot.com/2012/02/amylase.html |titel=amylase |werk=BIOETYMOLOGY |zugriff=2020-02-11}}</ref>) sind [[Enzym]]e, die bei den meisten Lebewesen vorkommen und dort [[Polysaccharide]] abbauen. Heutzutage wird α-Amylase auch gentechnisch hergestellt.<ref>[http://www.transgen.de/pdf/diskurs/Sonnewald_PPP.pdf Perspektiven der Grünen Gentechnik durch Forschung und Entwicklung] (PDF; 1,5 MB).</ref> Ihre Wirkung besteht darin, dass sie Polysaccharide (z. B. [[Stärke]]) an den [[Glykosid]]bindungen spalten und zu [[Maltose]], [[Maltotriose]] und [[Dextrine|Dextrinen]] abbauen kann.

Amylase ist als [[Hydrolase]] (ein Enzym, das hydrolytisch spaltet) oder auch als [[Glykosidase]] eingestuft (ein Enzym, das Polysaccharide spaltet).

== Geschichte ==
Die Entdeckung von [[Hydrolyse|Stärkehydrolyse]] erfolgte 1811 durch den deutschen Apotheker [[Constantin Kirchhoff]] in St. Petersburg. Wegen der [[Kontinentalsperre]], die durch Napoleon gegen britische Kolonialwaren auferlegt wurde, war europaweit Zuckerrohr knapp geworden. Es wurde fieberhaft nach chemischen Methoden gesucht, um direkt aus [[Stärke]] Zucker zu gewinnen. In der Absicht, einen Ersatz für [[Gummi arabicum]] herzustellen, gelang es Kirchhoff, durch das Kochen von Stärke mit verdünnter Schwefelsäure ungewollt größere Mengen eines Zuckers herzustellen. Es war die erste ''Entdeckung'' und unmittelbare Verwendung eines chemischen Prozesses der Stärkespaltung ohne die Mitwirkung von Mikroorganismen. In jener Zeit war unbekannt, dass deren Wirkung auf Inhaltsstoffen beruht, die man heute Enzyme nennt. [[Erhard Friedrich Leuchs]] entdeckte 1831, dass der menschliche Mundspeichel Stärke scheinbar verzuckere.<ref>{{Literatur |Autor=Wilhelm Völksen |Hrsg=Starch |Titel=Die Entdeckung der Stärkeverzuckerung (Säurehydrolyse) durch G. S. C. Kirchhoff im Jahre 1811 |Nummer=2 |Verlag= |Ort= |Datum=1949 |Seiten=}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Erhard Friedrich Leuchs |Hrsg=Poggendorff’s Annalen der Physik und Chemie |Titel=Wirkung des Speichels auf Stärke |Sammelwerk= |Band=22 |Datum= |Seiten=}}</ref>

Die beiden französischen Chemiker [[Anselme Payen]] und Jean-Francois Persoz verfeinerten in einer Zuckerfabrik nahe Paris 1833 den Prozess der Zuckergewinnung aus Stärke. Sie waren überzeugt, dass es sich um einen „einfach-chemischen“ Prozess handelt und dass man den Zucker lediglich von der Stärke trenne; folglich nannten sie diesen Prozess Diastase (griechisch für trennen). 1835 wurde die Diastase vom schwedischen Chemiker [[Jöns Jakob Berzelius]] als chemischer Prozess mit der Einwirkung von katalytischen Kräften vermutet. Anfang des 20. Jahrhunderts wurde die nun veraltete Bezeichnung „Diastase“ nicht mehr verwendet, um den chemischen Prozess nach Payen zu bezeichnen, sondern schon synonym mit der heute geläufigen Bezeichnung „Amylase“, um vielmehr Enzyme zu benennen, die die Hydrolyse von Stärke zu Glukose-Oligomeren (Maltose, Maltotriose, Dextrine) katalysieren.<ref>N. Gurung, S. Ray, S. Bose, V. Rai: ''A broader view: microbial enzymes and their relevance in industries, medicine, and beyond.'' In: ''BioMed research international.'' Band 2013, 2013, S. 329121, [[doi:10.1155/2013/329121]], PMID 24106701, {{PMC|3784079}} (Review).</ref><ref>{{Internetquelle |url=https://www.duden.de/rechtschreibung/Diastase |titel=Definition Diastase |werk= |hrsg= |datum= |abruf=2016-10-14}}</ref>

In den anschließenden Jahren folgte die Identifizierung und die Benennung von Enzymen durch [[Eduard Buchner]], [[Robert Koch]] sowie [[Wilhelm Kühne]], und die chemische Charakterisierung durch [[John Howard Northrop]]. Letzterer bewies, dass Enzyme ganz aus „purem“ Protein bestehen können.

Als α-Amylasen wurden 1925 die Enzyme von [[Richard Kuhn]] benannt, deren Produkte in der α-Konfiguration bestehen. 1930 entdeckte Ohlsson eine andere Amylase, die als Produkt β-Mannose ergab. Kamaryt lokalisierte 1971 den ''Locus'' für die Gene der menschlichen Amylase-Enzyme auf dem 1. Chromosom. Die Kristallstruktur von α-Amylase wurde vom Schimmelpilz ''Aspergillus oryzae'' isoliert und von Matsuura 1979 aufgeklärt. Die Aminosäuresequenz von α-Amylase wurde von Kluh et al. 1981 und Pasero et al. 1986 dargelegt, die komplette chromosomale DNA-Sequenz wurde anschließend 1999 von Darnis et al. aufgeklärt.<ref>{{Internetquelle |autor= |url=http://www.worthington-biochem.com/aa/ |titel=Worthington Biochemistry Dictionnary: Amylase, Alpha |werk= |hrsg= |datum= |abruf=2016-10-14}}</ref><ref>{{Internetquelle |autor= |url=http://omim.org/entry/104650?search=amylase&highlight=amylase |titel=Omim: Alpha Amylase |werk= |hrsg= |datum= |abruf=2016-10-14}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=J. Kamarýt, R. Adámek, M. Vrba |Titel=Possible linkage between uncoiler chromosome Un 1 and amylase polymorphism Amy 2 loci |Sammelwerk=Humangenetik |Band=11 |Nummer=3 |Datum=1971-01-01 |Seiten=213–220 |PMID=5101659}}</ref>

== Wirkungsspezifität ==

* α-Amylase ({{EC|3.2.1.1}}) spaltet innere α(1-4)-Glykosidbindungen der [[Amylose]], nicht jedoch terminale oder α(1-6)-Glykosidbindungen. Dadurch entstehen [[Maltose]], [[Maltotriose]] und verzweigte [[Oligosaccharide]]. Beim Menschen gibt es fünf [[Isoform]]en der α-Amylase, deren Gene mit ''AMY1A'', ''AMY1B'', ''AMY1C'' (alle drei heißen [[Speichel-Amylase]]) und ''AMY2A'' sowie ''AMY2B'' (beides [[Pankreas-Amylase]]) benannt sind.<ref>{{cite journal|title = An Endogenous α-Amylase Inhibitor in Barley Kernels |journal = Plant Physiology|date = 1983-01-01|pages = 809–812|volume = 72|issue = 3|first = Randall J.|last = Weselake|first2 = Alexander W.|last2 = MacGregor|first3 = Robert D.|last3 = Hill|language=en}} {{JSTOR|4268117}}</ref>
* β-Amylase ({{EC|3.2.1.2}}) spaltet vom Kettenende her jeweils ein Maltosemolekül nach dem anderen ab. Sie kann daher umso besser wirken, je mehr Kettenenden durch die α-Amylase bereits entstanden sind. Diese Amylase kommt in Bakterien und Pflanzen vor.<ref>{{cite journal|title = Expression of β-Amylase from Alfalfa Taproots |journal = Plant Physiology|date = 1998-01-01|pages = 1495–1505|volume = 118|issue = 4|first = Joyce A.|last = Gana|first2 = Newton E.|last2 = Kalengamaliro|first3 = Suzanne M.|last3 = Cunningham|first4 = Jeffrey J.|last4 = Volenec|language=en}} {{JSTOR|4278583}}</ref>
* γ-Amylase ({{EC|3.2.1.3}}) spaltet vom Kettenende her jeweils eine β-D-Glucose nach der anderen ab. Ihr Vorkommen ist beschränkt auf Pilze. Die menschliche [[Maltase-Glucoamylase]] im Darm katalysiert eine ähnliche Reaktion, gehört aber nicht zu den Amylasen.<ref>{{cite web|title = ENZYME entry 3.2.1.3|url = http://enzyme.expasy.org/EC/3.2.1.3|website = enzyme.expasy.org|accessdate = 2016-02-16|language=en}}</ref><ref>{{cite journal|title = The maltase of ''Clostridium acetobutylicum'' |author =D. French, D.W. Knapp |journal = J. Biol. Chem. |year = 1950 |volume = 187 |pages = 463–471 |pmid = 14803428|language=en}}</ref><ref>{{cite journal|title = The subcellular distribution of enzymes in type II glycogenosis and the occurrence of an oligo-α-1,4-glucan glucohydrolase in human tissues |author = B. Illingworth Brown, D.H. Brown |journal = Biochim. Biophys. Acta |year = 1965 |volume = 110 |pages = 124–133 |pmid = 4286143 |doi=10.1016/s0926-6593(65)80101-1|language=en}}</ref><ref>{{cite journal|title = Studies of lysosomal α-glucosidase. I. Purification and properties of the rat liver enzyme |author = P.L. Jeffrey, D.H. Brown, B.I. Brown |journal = Biochemistry |year = 1970 |volume = 9 |pages = 1403–1415 |pmid = 4313883 |doi=10.1021/bi00808a015|language=en}}</ref><ref>{{cite journal|title = Properties of human intestinal glucoamylase |author = J.J. Kelly, D.H. Alpers |journal = Biochim. Biophys. Acta |year = 1973 |volume = 315 |pages = 113–122 |pmid = 4743896 |doi=10.1016/0005-2744(73)90135-6|language=en}}</ref><ref>{{cite journal|title = A blood ''trans''-α-glucosylase |author = K.D. Miller, W.H. Copeland |journal = Biochim. Biophys. Acta |year = 1956 |volume = 22 |pages = 193–194 |pmid = 13373867 |doi=10.1016/0006-3002(56)90242-6|language=en}}</ref><ref>{{cite journal|title = Specificity of crystalline saccharogenic amylase of moulds |author = Y. Tsujisaka, J. Fukimoto, T. Yamamoto |journal = Nature |year = 1958 |volume = 181 |pages = 770–771 |pmid = 13517301 |doi=10.1038/181770a0|language=en}}</ref>
* Isoamylasen ({{EC|3.2.1.68}}) kommen nur in Pflanzen und Bakterien vor und spalten die 1,6-Glykosidischen Verzweigungen von Glycogen und [[Amylopektin]], ähnlich dem [[Glykogen-Debranching-Enzym]].<ref>{{cite web|title = ENZYME entry 3.2.1.68|url = http://enzyme.expasy.org/EC/3.2.1.68|website = enzyme.expasy.org|accessdate = 2016-02-16|language=en}}</ref><ref>{{cite journal|title = Purification and properties of pseudomonas isoamylase|url = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0005274470902524|journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Enzymology|date = 1970-09-16|pages = 458–469|volume = 212|issue = 3|doi = 10.1016/0005-2744(70)90252-4|first = Kozi|last = Yokobayashi|first2 = Akira|last2 = Misaki|first3 = Tokuya|last3 = Harada|language=en}}</ref>

== Wirkung im Pflanzenreich ==
Amylasen werden während des Reifungsprozesses in [[Getreide]]körnern und [[Frucht (Botanik)|Früchten]] gebildet. Sie wandeln dort die Stärke zu Zucker um – wodurch Getreidekörner keimen können und Früchte süßer werden. Sie sind nötig, um das wasserunlösliche „Speicher-Kohlenhydrat“ Stärke wieder in wasserlösliche Einfach- und Zweifachzucker ([[Monosaccharide|Mono-]] und [[Disaccharide]]) zu verwandeln. Erst in dieser Form kann sie der Keimling aufnehmen und neue Zellen aufbauen.

== Wirkung der α-Amylasen im menschlichen Körper ==
Die α-Amylasen werden in der [[Bauchspeicheldrüse]] ([[Pankreas-Amylase]]) und in den [[Speicheldrüse]]n der Mundhöhle ([[Speichel-Amylase]]) gebildet. Im Rahmen der [[Krebs (Medizin)|Krebsdiagnostik]] spielt selten auch der Nachweis von Amylase aus den [[Eierstock|Eierstöcken]] und der [[Lunge]] eine Rolle. Der größte Teil des Enzyms wird in den Verdauungstrakt ausgeschüttet. Mit der Nahrung aufgenommene [[Kohlenhydrate]] werden dadurch für den Körper verwertbar. Nur ein Bruchteil der Amylasen gelangt ins Blut.

== pH-Wert- und Temperaturoptimum ==
Amylasen arbeiten wie alle Enzyme nur in einem bestimmten pH-Wert-Bereich (pH 3,5 bis pH 9). Das Optimum der Aktivität hängt von der Herkunft der Amylasen ab: Amylasen, die aus Pilzkulturen gewonnen wurden, haben ihr Optimum bei pH 5,7, tierische und aus Bakterienkulturen gewonnene Amylasen weisen die höchste Aktivität eher im neutralen bis alkalischen Bereich auf.<ref name="Lebensmittel-Lexikon">Ternes, Täufel, Tunger, Zobel: ''Lebensmittel-Lexikon''. Behr’s Verlag, 4. Auflage, 2005, ISBN 3-89947-165-2.</ref> Im (stark) sauren Milieu denaturieren sie und funktionieren bei starker Ausschüttung von Magensäure (zur Eiweiß-Denaturierung) im Magen nicht. Ebenso können Fruchtsäuren die Enzyme hemmen. Das Temperaturoptimum der Amylasen liegt bei etwa 45 °C.<ref name="Lebensmittel-Lexikon" />

== Krankheitssymptome ==
Eine erhöhte Amylase-Aktivität im menschlichen Blut kann gemessen werden bei

* [[Mumps]] (Parotitis, ugs.: Ziegenpeter), einer viralen Entzündung der Speicheldrüsen
* akuter [[Pankreatitis]], wegen der Beschädigung der Amylase-produzierenden Zellen
* chronischer [[Pankreatitis]]
* Abflussstörungen der [[Gallenwege]] ([[Cholestase]])
* [[Nierenversagen]], wegen der verringerten Ausscheidung

Die Messung des Amylase-Werts ist einfach durchzuführen. Es war der Haupttest für Pankreatitis, wurde aber durch die Messung der [[Lipasen|Lipase]]-Aktivität teilweise verdrängt. Deren Werte bleiben aber ein wichtiger Parameter zur Abklärung von Oberbauchbeschwerden. Im Labor wird entweder der Wert der Pankreas-Amylase oder die Gesamtamylase gemessen. Jedoch kann bei ausschließlicher Pankreas-Amylase-Messung ein erhöhter Wert durch Speicheldrüsenerkrankungen nicht nachgewiesen werden.

== Normalwerte beim Menschen ==
Je nach verwendeter Methode finden sich erhebliche Unterschiede.

* Serum
** Alpha-Amylase, gesamt 28–100 U/l
** Alpha-Amylase, Pankreas 13–53 U/l
** Alpha-Amylase, Speicheldrüse < 47 U/l
** Neugeborene Alpha-Amylase, gesamt < 80 U/l
* Urin (Messung 37 °C)
** Spontanurin < 460 U/l
** Sammelurin < 270 U/l

== Einsatz in der Lebensmitteltechnologie ==
[[Datei:Grünmalz.jpg|mini|Gerstenmalz (= keimende Brauergerste). Beim Mälzen entsteht [[Maltose]].]]
Beim [[Bierbrauen]] wirken die natürlicherweise im Getreide vorkommenden Enzyme. Die Keimung wird durch Einweichen angeregt und durch [[Darre]]n abgebrochen ([[Mälzen]]). Beim [[Maischen]] werden die Amylasen in den Temperatur- und pH-Wert-Optima genutzt, um die Stärke des Getreides in vergärbare [[Monosaccharide|Einfach-]] und [[Disaccharide|Zweifachzucker]] zu überführen, aus denen die obergärigen oder untergärigen Hefen [[Ethanol|Alkohol]] und [[Kohlenstoffdioxid|CO<sub>2</sub>]] [[Gärung|vergären]].

Biotechnologisch hergestellte Amylasen (aus [[Bakterien]] oder [[Schimmelpilz]]kulturen, vor allem ''Aspergillus oryzae'') können in der [[Bäckerei]] als [[Mehl]]behandlungsmittel eingesetzt werden, wenn das Mehl zu wenig Gasbildungsvermögen aufweist. Durch die Amylasen entstehen Zucker, die bei der Gärung in Ethanol und Kohlenstoffdioxid umgewandelt werden und den [[Teig]] somit besser aufgehen lassen. Außerdem erhalten die Gebäcke nach der Behandlung eine bessere Bräunung. Andererseits muss bei [[Roggen]] der Amylasetätigkeit durch Säuerung des Teigs entgegengewirkt werden, um die [[Backfähigkeit]] dieses Getreideproduktes zu gewährleisten (siehe [[Sauerteig]]).

== Verwendung in Medikamenten ==
Medikamente, die hauptsächlich auf α-Amylasen basieren, werden als [[Filmtablette]]n unter anderem zur Behandlung von leichten nicht durch Fieber begleiteten Halsschmerzen verwendet.

== Verwendung in Geschirrspül- und Waschmitteln ==
In [[Maschinengeschirrspülmittel]]n (Pulver und Tabs) und [[Waschmittel]]n<ref>C. Bessler: [http://elib.uni-stuttgart.de/opus/volltexte/2003/1300/ ''Die alpha-Amylase aus Bacillus amyloliquefaciens: Verbesserung der Alkaliaktivität und Steigerung der spezifischen Aktivität mittels gerichteter Evolution''.] Dissertation, Universität Stuttgart, 2002</ref> ist Amylase oft zum Lösen von stärkehaltigen Speiseresten enthalten.

== Klassifikation ==
Amylasen bilden nach Henrissat die Familien 13, 14 und 15 in der Klassifikation der Glykosidasen.<ref>Bernard Henrissat: [http://www.uniprot.org/docs/glycosid.txt ''Glycosyl hydrolase families: classification and list of entries''].</ref>

== Risikobewertung ==
α-Amylase wurde 2014 von der EU gemäß der [[Verordnung (EG) Nr. 1907/2006]] (REACH) im Rahmen der [[Stoffbewertung]] in den fortlaufenden Aktionsplan der Gemeinschaft ([[CoRAP]]) aufgenommen. Hierbei werden die Auswirkungen des [[Chemischer Stoff#Definitionen des Gesetzgebers|Stoffs]] auf die menschliche Gesundheit bzw. die Umwelt neu bewertet und ggf. Folgemaßnahmen eingeleitet. Ursächlich für die Aufnahme von α-Amylase waren die Besorgnisse bezüglich [[Verbraucher]]verwendung und Exposition von [[Arbeitnehmer]]n sowie der vermuteten Gefahren durch sensibilisierende Eigenschaften. Die Neubewertung fand ab 2015 statt und wurde vom [[Vereinigtes Königreich|Vereinigten Königreich]] durchgeführt. Anschließend wurde ein Abschlussbericht veröffentlicht.<ref>[https://echa.europa.eu/documents/10162/a7e7c131-ab90-40e3-a754-577a60da5680 ''Substance Evaluation Conclusion and Evaluation Report''.] [[Europäische Chemikalienagentur]] (ECHA)</ref><ref>{{CoRAP-Status |ID=100.029.592 |Name=Amylase, α- |Evaluationsjahr=2015 |Status=Concluded |Abruf=2019-05-20}}</ref>

== Weblinks ==
{{Commonscat|Amylases|Amylasen}}
{{Wiktionary|Amylase}}
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Glycogenolyse und Stärkeabbau}}
* [http://macromoleculeinsights.com/alphaamylase.php Gegenüberstellung der Aminosäuresequenzen aller fünf Isoformen der α-Amylase des Menschen]
* [http://www.foodnews.ch/x-plainmefood/20_lebensmittel/Hydrolasen.html#a-amylase Hydrolasen]
* [http://www.laborlexikon.de/Lexikon/Infoframe/a/Amylase.htm Laborwerte Amylase kurze Übersicht]
* [http://www.med4you.at/laborbefunde/lbef_amylase.htm Laborwerte Amylase Sehr ausführlich erklärt]
* David Goodsell/PDB-101: [https://pdb101.rcsb.org/motm/74 Molecule of the Month: ''Alpha-amylase.''] (engl.)

== Einzelnachweise ==
<references responsive />

{{Gesundheitshinweis}}

[[Kategorie:Proteingruppe]]
[[Kategorie:Glykosidase| Amylase]]
[[Kategorie:Brauprozess]]
[[Kategorie:CoRAP-Stoff]]

Amylasen - Versionsgeschichte

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