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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild = Aspartate transaminase.png
| Bild_legende = Bändermodell der Aspartat-Transaminase nach {{PDB|1AAM}}
| PDB = 
|EC-Nummer=2.6.1.-
|Kategorie=Transferasen
|Reaktionsart=Übertragung von Aminogruppen ([[Transaminierung]])
|Substrat=
|Produkte=
| Homolog_fam =
| Taxon =
| Taxon_Ausnahme =
}}

'''Aminotransferasen''' oder '''Transaminasen''' sind [[Enzym]]e in allen Lebewesen, welche die Übertragung von α-[[Aminogruppe]]n von einem [[Donator-Akzeptor-Prinzip|Donor- auf ein Akzeptor]]molekül [[Katalyse|katalysieren]] ([[Transaminierung]]).

== Eigenschaften ==
Bei einer medizinischen Laboruntersuchung auf Transaminasen handelt es sich um die Messung der [[Blutwert]]e für die [[Aspartat-Aminotransferase|Aspartat-Aminotransferase (ASAT)]] und die [[Alanin-Aminotransferase|Alanin-Aminotransferase (ALAT)]], die diagnostische Bedeutung bei [[Leber]]erkrankungen haben ''([[Transaminasenanstieg]])''.

Transaminasen sind unentbehrlich im [[Aminosäurestoffwechsel]] und bei der [[Hexosamin-Biosynthese]]. Außerdem ist eine [[Glutamat-1-semialdehyd-Aminotransferase]] bei [[Bakterien]] und [[Archaeen]] an der [[Porphyrin]]-Biosynthese beteiligt. Transaminasen werden durch [[Transaminaseinhibitor]]en gehemmt.

== Katalysierte Reaktion ==
[[Datei:Transaminierung.svg|400px|Beispielreaktion]]

Üblicherweise handelt es sich bei dem Donor um eine [[Aminosäure]] und bei dem Akzeptor um eine α-[[Ketosäure]], wobei aus der Aminosäure eine neue α-Ketosäure und aus der ursprünglichen α-Ketosäure eine neue Aminosäure wird. Als Cofaktor ist in vielen Fällen [[Pyridoxalphosphat]] beteiligt.

Transaminasen gibt es für 19 der 20 proteinogenen Aminosäuren, wodurch diese eigentlich nur bedingt essenziell sind. Sie können aus speziellen Ketosäuren konvertiert werden, von denen einige ihrerseits vom Stoffwechsel jedoch nicht bereitgestellt werden. Die Partneraminosäure ist dabei meist [[Glutaminsäure|Glutamat]], das zu α-[[Α-Ketoglutarsäure|Ketoglutarat]] desaminiert wird und so als universeller Spender für Aminogruppen dient.
Daher wird Glutamat in der Benennung der Transaminase meist weggelassen.

== Literatur ==
* Ulf Dettmer, Malte Folkerts, Eva Kächler, Andreas Sönnichsen: Intensivkurs Biochemie (Elsevier-Verlag, München, 1. Auflage 2005, ISBN 978-3437444500)
* {{cite journal |author=Smith DM, Thomas NR, Gani D |year=1991 |month=December |title=A comparison of pyridoxal 5'-phosphate dependent decarboxylase and transaminase enzymes at a molecular level |journal=Experientia |volume=47 |issue=11–12 |pages=1104–1118 |pmid=1765122 |language=en}}
* {{cite journal |author=Rossi F, Schwarcz R, Rizzi M |year=2008 |month=December |title=Curiosity to kill the KAT (kynurenine aminotransferase): structural insights into brain kynurenic acid synthesis |journal=Curr. Opin. Struct. Biol. |volume=18 |issue=6 |pages=748–755 |doi=10.1016/j.sbi.2008.09.009 |pmid=18950711 |language=en}}
* {{cite journal |author=Yonaha K, Nishie M, Aibara S |year=1992 |month=June |title=The primary structure of omega-amino acid:pyruvate aminotransferase |journal=J. Biol. Chem. |volume=267 |issue=18 |pages=12506–12510 |pmid=1618757 |language=en}}

== Weblinks ==
* {{MeshName|Transaminase|3=Transaminase}}

[[Kategorie:Transferase| Aminotransferase]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Aminotransferasen - Versionsgeschichte

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