imported>Anagkai: Assoziative Verweise entfernt

2025-09-21T13:06:36Z

Assoziative Verweise entfernt

Neue Seite

[[Datei:Hemoglobin t-r state ani.gif|mini|Beispiel für Allosterie: [[Hämoglobin]] im Wechsel zwischen T- und R-Form.]]
'''Allosterie''' ([[Griechische Sprache|griech]]. {{lang|grc|ἄλλως}} ''allos'' „anders“ und {{lang|grc|στερεός}} ''stereós'' „starr“) ist ein Begriff aus der [[Biochemie]], der die [[Protein]]funktion betrifft.

Er wird in der Literatur unterschiedlich gebraucht. So gilt er zunächst für Proteine, die bestimmte regulatorisch wirksame Moleküle ([[Effektor (Biologie)|Effektoren]]) an anderer Stelle binden als ihr [[Substrat (Biochemie)|Substrat]] ([[Enzym]]) bzw. ihren zentralen [[Ligand]]en ([[Carrier (Membranprotein)|Carrier]] bzw. [[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptor]]). Fälle, in denen die Bindungsstärke von der Zahl der bereits gebundenen Substrat- oder Ligandenmoleküle abhängt, gehören ebenfalls dazu.

Allosterie bedeutete zunächst die Veränderung der [[Konformation]] unter Beeinflussung des aktiven Zentrums/[[Bindungszentrum]]s. Manche Autoren vertreten die Ansicht, dass für den allosterischen Effekt auf jeden Fall eine [[Kooperativität|kooperative Wechselwirkung]] zwischen separaten Untereinheiten eines ([[oligomer]]en) Proteins notwendig ist. Nach dieser Auffassung dürften bei [[monomer]]en Proteinen keine allosterischen Effekte auftreten. Indessen kennt man auch bei solchen Proteinen Veränderungen der Raumstruktur durch kleine Moleküle, die einen Einfluss auf das aktive Zentrum haben können. Es hat sich daher eingebürgert, auch diese Phänomene unter den Begriff der Allosterie zu subsumieren. Für das Beispiel der [[Phosphofructokinase]] bedeutet dies, dass hier jede Polypeptidkette als Fusion zweier Untereinheiten (C und R) anzusehen ist. Jede dieser Untereinheiten bindet [[Adenosintriphosphat|ATP]], C in seiner Eigenschaft als Substrat (Coenzym) und R in seiner Eigenschaft als allosterischer Inhibitor.

Auch in der [[Supramolekulare Chemie|Supramolekularen Chemie]] wird dieses Prinzip genutzt, um durch Einsetzung eines Effektors die Bindungsstärke zu Substratmolekülen zu verändern und damit einen molekularen Schalter zu etablieren.<ref name="SupraReview" />

Prototyp eines allosterischen Proteins ist das [[Hämoglobin]], bei dem die Bindungsstärke des [[Sauerstoff]]s (O2) von einer Reihe an Effektoren, insbesondere aber davon abhängt, wie viele der insgesamt vier O2-Bindungsplätze bereits besetzt sind. Bei höheren Sauerstoff-konzentrationen/-beladungen ist der Übergang von einem [[Affinität (Biochemie)|nieder-affinen]] „T-Zustand“ (T für tense, engl. = straff, angespannt) in den hoch-affinen „R-Zustand“ (R für relaxed, engl. = entspannt) zu verzeichnen. Die Tatsache, dass nachfolgende O2-Moleküle zunehmend stärker gebunden werden, bezeichnet man auch als positive [[Kooperativität]]. Der [[Hill-Koeffizient]] ist ein Maß für die Kooperativität.

== Literatur ==
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'', 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.

== Einzelnachweise ==
<references>
<ref name="SupraReview">{{cite journal | last = Kremer | first = C. | coauthors = A. Lützen| year = 2013 | month = 05 | title = Artificial Allosteric Receptors | journal = [[Chemistry - A European Journal|Chem. Eur. J.]] | volume = 19 | issue = 20 | pages = 6162–6196 | bibcode = | doi = 10.1002/chem.201203814 | language= en }}</ref>
</references>
[[Kategorie:Proteinstruktur]]

Allosterie - Versionsgeschichte

imported>Anagkai: Assoziative Verweise entfernt