https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=AlkylsulfataseAlkylsulfatase - Versionsgeschichte2026-06-09T13:01:01ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Alkylsulfatase&diff=758412&oldid=previmported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB2026-03-01T14:12:23Z<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
| Name = Alkylsulfatase 1<br />
| Bild = SdsA1_2.png<br />
| Bild_legende = Darstellung des nativen Proteins SdsA1, blau: N-terminale Domäne, grün: Dimerisierungsdomäne, rötlich: C-terminale Domäne, gelb: Zinkionen<ref name='p'>Hagelüken ''et al.'' (2006): ''The crystal structure of SdsA1, an alkylsulfatase from Pseudomonas aeruginosa, defines a third class of sulfatases.'' In: ''Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.'' 103(20):7631-7636. PMID 16684886</ref><!-- nach {{PDB|ABCD}} --><br />
| PDB = {{PDB2|2cfu}}, {{PDB2|2cfz}}, {{PDB2|2cg2}}, {{PDB2|2cg3}}<br />
| Groesse = 528 Aminosäuren; 58,9 kDa<br />
| Kofaktor = 2 Zn<sup>2+</sup><br />
| Precursor = <br />
| Struktur = Homodimer<br />
| Isoformen = <br />
| HGNCid = <br />
| Symbol = sdsA<br />
| AltSymbols = sdsA1<br />
| OMIM = <br />
| UniProt = Q52556<br />
| MGIid = <br />
| CAS = <br />
| CASergänzend = <br />
| ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
| DrugBank = <br />
| Wirkstoffklasse = <br />
| EC-Nummer = 3.1.6.-<br />
| Kategorie = Esterase<br />
| Reaktionsart = Hydrolyse<br />
| Substrat = Sulfatester, Dodecylsulfat<br />
| Produkte = <br />
| Homolog_fam = Alkylsulfatase<br />
| Taxon = [[Pseudomonas]]<br />
| Taxon_Ausnahme = <br />
| Orthologe = <br />
}}<br />
'''Alkylsulfatase''' ('''SdsA1''') ist ein in ''[[Pseudomonas aeruginosa]]'', einem [[Bakterien|Stäbchenbakterium]], vorkommendes [[Protein]], welches zur Gruppe der Sulfatester-spaltenden [[Enzyme]] ([[Sulfatase]]n) gehört.<br />
<br />
Die Bezeichnung SdsA1 geht darauf zurück, dass das Enzym neben einer Vielzahl von [[aliphatisch]]en Sulfatestern ebenfalls das stark [[Denaturierung (Biochemie)|denaturieren]]de [[Tensid]] [[Natriumdodecylsulfat]] (engl. SDS) abbauen kann. [[Homologe]] von SdsA1 werden in vielen [[Pathogenität|pathogenen]] und einigen nicht-pathogenen Bakterien gefunden. Das Protein gehört zur dritten Klasse von Sulfatasen, die es Pseudomonas Aeruginosa erlaubt, unter [[bakterizid]]en Bedingungen überleben zu können. Maßgebliche Aufklärungsarbeit zu Struktur und Reaktionsmechanismus wurde durch Hagelüken ''et al.'' betrieben.<ref name='p' /><br />
<br />
== Aufbau ==<br />
[[Bild:Aktives zentrum.JPG|mini|links|Aktives Zentrum von SdsA1, die Abstände der jeweiligen Reste sind in Ångström angegeben.]]<br />
Das Protein kommt nativ als symmetrisches [[Homodimer]] vor, es kristallisiert in der {{Raumgruppe|P6522|lang}}. Jedes [[Monomer]] besteht aus drei [[Proteindomänen]]: der N-terminalen, katalytisch-aktiven Domäne, welche als integralen Bestandteil einen 2-kernigen Zinkcluster besitzt und zur Familie der Metallo-β-Lactamase [[Proteinfaltung]] gehört; einer Dimerisierungsdomäne, die für die Stabilität gegenüber dem bakteriziden SDS verantwortlich ist und einer C-terminalen hydrophoben Domäne.<br />
<br />
== Reaktionsmechanismus ==<br />
Die beiden [[katalytisch]] aktiven Zinkionen werden durch ein gemeinsames [[Hydroxidion]] verbrückt, wobei dieses im Gegensatz zu [[Phosphatase]]n höchstwahrscheinlich nicht als [[Nukleophil]] fungiert. Als Beweis führen Hagelüken ''et al.'' vor allem die ungewöhnlich hohen Abstände zwischen dem direkt gebundenen Hydroxidion und der zu spaltenden [[Sulfat]]gruppe an. Als alternatives Nukleophil kann ein zweites Wassermolekül angenommen werden, welches genau zwischen dem direkt gebundenen Hydroxidion und dem Sulfat-Schwefelatom liegt. Dieses wird zusätzlich durch die negativ geladene [[Aminosäure]] [[Glutaminsäure|Glutamat]] an der Position 299 koordiniert und [[Polarisation|polarisiert]]. Dadurch ist die Nukleophilie des zweiten Wassermoleküls groß genug, um den [[elektrophil]]en [[Schwefel]] anzugreifen. Nach einem [[trigonal-bipyramidal]]en [[Übergangszustand]] wird der [[Abgangsgruppe|abgehende]] [[Alkohole|Alkohol]] durch die Aminosäure Arginin an der Position 312 [[Protonierung|protoniert]]. Damit ist die Spaltung des [[Sulfate]]sters zu Sulfat und dem entsprechenden Alkohol beendet und die Katalyse kann von vorn beginnen.<br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
== Weblinks ==<br />
* {{Webarchiv |url=http://www.aerzteblatt.de/v4/news/news.asp?id=24295 |archive-is=20130210185635 |text=Pseudomonas-Bakterium kann sich von Hygieneprodukten ernähren}}, deutsches Ärzteblatt<br />
<br />
[[Kategorie:Esterase]]</div>imported>Antonsusi