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Aldehydoxidase - Versionsgeschichte
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imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB
2026-03-01T14:12:14Z
<p><span class="autocomment">top: </span> Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit <a href="/index.php/Wikipedia:AWB" class="mw-redirect" title="Wikipedia:AWB">AWB</a></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>{{Infobox Protein<br />
|Name = <br />
|Bild = Aldehydoxidase.png<br />
|Bild_legende = Bändermodell nach {{PDB|4UHW}}<br />
|PDB = {{PDB2|4UHW}}, {{PDB2|4UHX}}<br />
|Groesse = 1338 Aminosäuren<br />
|Kofaktor = [[Molybdopterin]], [[Flavin-Adenin-Dinukleotid|FAD]], 2&nbsp;(2Fe-2S)<br />
|Precursor = <br />
|Struktur = Homodimer<br />
|Isoformen = <br />
|HGNCid = 553<br />
|Symbol = AOX1<br />
|AltSymbols = AO<br />
|OMIM = 602841<br />
|UniProt = Q06278<br />
|MGIid = <br />
|CAS = <br />
|CASergänzend = <br />
|ATC-Code = <!-- {{ATC|X99|XX99}} --><br />
|DrugBank = <br />
|Wirkstoffklasse = <br />
|TCDB = <br />
|TranspText = <br />
|EC-Nummer = 1.2.3.1<br />
|Kategorie = Oxidoreduktase<br />
|Peptidase_fam = <br />
|Inhibitor_fam = <br />
|Reaktionsart = Addition eines Sauerstoffatoms<br />
|Substrat = Aldehyd + O<sub>2</sub> + H<sub>2</sub>O<br />
|Produkte = Carbonsäure + H<sub>2</sub>O<sub>2</sub><br />
|Homolog_fam = AOX/XDH<br />
|Taxon = [[Euteleostomi]]<br />
|Taxon_Ausnahme = <br />
|Orthologe = {{Protein Orthologe<br />
| Spezies1 = Mensch<br />
| Spezies2 = <br />
| S1_EntrezGene = 316<br />
| S1_Ensembl =ENSG00000138356<br />
| S1_RefseqmRNA =NM_001159<br />
| S1_RefseqProtein = NP_001150<br />
| S1_GenLoc_db = <br />
| S1_GenLoc_chr = 2<br />
| S1_GenLoc_start =200585952<br />
| S1_GenLoc_end =200682241<br />
| S1_Uniprot = Q06278<br />
| S2_EntrezGene = <br />
| S2_Ensembl = <br />
| S2_RefseqmRNA = <br />
| S2_RefseqProtein = <br />
| S2_GenLoc_db = <br />
| S2_GenLoc_chr = <br />
| S2_GenLoc_start = <br />
| S2_GenLoc_end = <br />
| S2_Uniprot = <br />
}}<br />
}}<br />
<br />
'''Aldehydoxidase (AOX1)''' ist ein [[Enzym]] in [[Wirbeltiere]]n, das den [[Katabolismus|Abbau]] von [[Aldehyd]]en [[Katalyse|katalysiert]]. Außerdem ist bekannt, dass AOX1 [[Nicotin]] zu [[Cotinin]] oxidiert. AOX1 ist daher wichtig für den [[Tryptophan]]-[[Stoffwechsel]] und die [[Biotransformation]]. Das Enzym ist beim Menschen im [[Zytosol]] von [[Leber]]zellen lokalisiert, aber auch in [[Lunge]], [[Skelettmuskel]]n, [[Bauchspeicheldrüse]] und [[Fettzelle]]n zu finden.<ref>{{UniProt|Q06278}}</ref><ref>Metacyc Enzyme: ''[http://biocyc.org/META/NEW-IMAGE?object=ENSG00000138356-MONOMER Aldehyde oxidase]''</ref><br />
<br />
AOX1 ist [[Homologie (Biologie)|homolog]] zur [[Xanthindehydrogenase]], mit der sie früher verwechselt wurde. Mangel an AOX1 ist ein Faktor bei der seltenen [[Molybdän-Cofaktor-Defizienz]]. Im Menschen produziert nur eines der ''AOX''-[[Gen]]e ein funktionsfähiges Enzym, im Gegensatz zu anderen Wirbeltieren.<ref>{{cite journal |author=Terao M, Kurosaki M, Barzago MM, ''et al.'' |year=2006 |month=July |title=Avian and canine aldehyde oxidases. Novel insights into the biology and evolution of molybdo-flavoenzymes |journal=[[J. Biol. Chem.]] |volume=281 |issue=28 |pages=19748–61 |doi=10.1074/jbc.M600850200 |pmid=16672219 |language=en}}</ref><br />
<br />
In [[Adipozyt]]en ist AOX1 offenbar unabdingbar für die [[Adipogenese]] und die Ausschüttung von [[Adiponektin]], wie aus Zellstudien gefolgert wurde. In [[Hepatozyt]]en wird AOX1 durch Adiponektin herunterreguliert. Da es mit dem [[ABCA 1|ABCA-1]]-Transporter coexprimiert wird, führt AOX1-Mangel durch ABCA1-Mangel zu reduziertem Lipidexport aus den Zellen.<ref>{{cite journal |author=Weigert J, Neumeier M, Bauer S, ''et al.'' |year=2008 |month=August |title=Small-interference RNA-mediated knock-down of aldehyde oxidase 1 in 3T3-L1 cells impairs adipogenesis and adiponectin release |journal=[[FEBS Lett]]. |volume=582 |issue=19 |pages=2965–72 |doi=10.1016/j.febslet.2008.07.034 |pmid=18671973 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Neumeier M, Weigert J, Schäffler A, ''et al.'' |year=2006 |month=November |title=Aldehyde oxidase 1 is highly abundant in hepatic steatosis and is downregulated by adiponectin and fenofibric acid in hepatocytes in vitro |journal=[[Biochem. Biophys. Res. Commun.]] |volume=350 |issue=3 |pages=731–5 |doi=10.1016/j.bbrc.2006.09.101 |pmid=17022944 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Sigruener A, Buechler C, Orsó E, ''et al.'' |year=2007 |month=November |title=Human aldehyde oxidase 1 interacts with ATP-binding cassette transporter-1 and modulates its activity in hepatocytes |journal=Horm. Metab. Res. |volume=39 |issue=11 |pages=781–9 |doi=10.1055/s-2007-992129 |pmid=17992631 |language=en}}</ref><br />
<br />
== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
<br />
== Weblinks ==<br />
{{Commonscat|Aldehyde oxidase|Aldehydoxidase}}<br />
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Tryptophan-Stoffwechsel}}<br />
* [http://www.ifp.tu-bs.de/AGMendel/Florian_Bittner.html Biochemie und Molekularbiologie des Molybdän-Metabolismus in Pflanzen und Menschen]<br />
<br />
[[Kategorie:Oxidoreduktase]]<br />
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 2 (Mensch)]]</div>
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