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{{Dieser Artikel|behandelt die allgemeine Stoffgruppe. Über das menschliche Albumin siehe [[Humanalbumin]], über das Fotopapier siehe [[Albuminpapier]].}}

'''Albumine''' ({{laS|''albus''}} ‚weiß‘) gehören wie die [[Globuline]] zur Gruppe der [[Globuläres Protein|globulären Proteine]]. Albumin sorgt im menschlichen Organismus vor allem für Aufrechterhaltung des [[Kolloidosmotischer Druck|kolloidosmotischen Drucks]] und vermittelt vielen sonst wasserunlöslichen Stoffen [[Löslichkeit|Wasserlöslichkeit]], indem sie an Albumin gebunden werden. Albumine sind auch in [[Milch]], [[Ei]]ern und [[Weizen]] zu finden.

[[Datei:ALB structure.png|miniatur|Albumin-Struktur (Monomer)]]
[[Datei:Albumina2005.png|miniatur|Albumin-Struktur (Dimer)]]

== Eigenschaften ==
Albumine haben eine [[Molekülmasse]] von etwa 66.000 [[Atomare Masseneinheit|Da]]<ref>{{Webarchiv|url=http://www.uniklinik-ulm.de/struktur/institute/klinische-chemie/home/praeanalytik/untersuchungen-leistungsverzeichnis/abcd/albumin.html |wayback=20160414140400 |text=Indikation Albumin }}; abgerufen am 14. April 2016.</ref> und bestehen aus 584 bis 590 [[Aminosäuren]]. Durch einen hohen Anteil an [[Cystein]] haben die Albumine einen relativ hohen [[Schwefel]]gehalt. Albumine sind wasserlöslich, ihre Bindungskapazität für Wasser beträgt ca. 18 ml/g. Der [[Isoelektrischer Punkt|isoelektrische Punkt]] liegt bei einem [[pH-Wert]] von 4,6. Albumine sind [[Ampholyt]]e, d. h. im Gegensatz zu anderen [[Kolloid]]en oder [[Kristalloid]]en können sie – wie andere [[Proteine]] auch – sowohl [[Anion]]en als auch [[Kation]]en [[Reversible Reaktion|reversibel]] binden. Albumin wirkt desaggregierend auf [[Erythrozyt]]en und [[Thrombozyt]]en.

== Vorkommen ==
Menschlicher Organismus: ''Siehe den Hauptartikel'' [[Humanalbumin]]

In der [[Milch]] ([[Lactalbumin]]) sowie im [[Eiweiß (Ei)|Hühnereiweiß]] ([[Ovalbumin]]) ist Albumin enthalten. Albumin-[[Homologie (Genetik)|Homologe]] können in allen [[Chordatiere]]n gefunden werden. Serumalbumine werden per [[Cohn-Extraktion]] aus dem [[Blutserum]] isoliert.

Samen [[zweikeimblättrige]]r Pflanzen (z. B. [[Hanf]]samen) enthalten zwischen durchschnittlich 10 und 60 Prozent Proteine, ein großer Teil davon so genanntes [[2S-Albumin]].<ref>P. R. Shewry, J. A. Napier, A. S. Tatham: ''Seed storage proteins: structures and biosynthesis.'' In: ''The Plant cell.'' Band 7, Nummer 7, Juli 1995, S. 945–956, {{DOI|10.1105/tpc.7.7.945}}. PMID 7640527. {{PMC|160892}}. (Review).</ref> Auch in der äußeren Schale des [[Weizen]]-Korns kommt Albumin in Form von [[Leukosin]] vor, was ihn von allen anderen [[Getreide]]n unterscheidet und als Ursache für [[Weizenallergie]] infrage kommt.

== Verwendung ==
=== Behandlung von Morbus Wilson ===
Albumin wird zur Behandlung des [[Morbus Wilson]] verwendet. Bei daraus folgender starker Schädigung der Leber kann es als Übergangslösung verabreicht werden, bis ein geeignetes Spenderorgan zur Verfügung steht. Albumin bindet hierbei das in zu großen Mengen vorhandene Kupfer an sich.

=== Diagnose bei Tumorerkennung ===
Darüber hinaus kann Albumin auch als Trägerstoff zur [[Diagnose]] von [[Krebs (Medizin)|Krebs]] in Tumorgeweben eingesetzt werden. Solide [[Tumor]]en haben für das Wachstum einen erhöhten Energiebedarf, der unter anderem dadurch gedeckt wird, dass der Tumor große Mengen des Bluteiweißes Albumin aufnimmt. Es wird eine fluoreszierende Substanz (5-Aminofluorescein) an das Albumin gekoppelt, das sich über die Blutbahn im Körper verteilt und schließlich im Tumor anreichert. Mit [[Laser]]licht lässt sich die Substanz zum Leuchten anregen und macht dadurch die feinen Ausläufer der [[Geschwulst]] sichtbar. Dadurch sind die Grenzen zwischen Tumor- und Normalgewebe während des gesamten Eingriffs sichtbar, was z. B. Hirnchirurgen die Operation erleichtert.<ref> Deutsches Krebsforschungszentrum ([[DKFZ]]), Heidelberg: [https://www.dkfz.de/de/presse/pressemitteilungen/2009/dkfz_pm_09_18.php „Leuchtende Krebszellen weisen Hirnchirurgen den Weg“], Nr. 18 vom 26. März 2009.</ref><ref>P. Kremer, M. Fardanesh u. a.: ''Intraoperative fluorescence staining of malignant brain tumors using 5-aminofluorescein-labeled albumin.'' In: ''[[Neurosurgery]].'' Band 64, Nummer 3 Suppl, März 2009, S. 53–60, {{DOI|10.1227/01.NEU.0000335787.17029.67}}. PMID 19240573. </ref>

=== Therapie bei Tumorbehandlung ===
Seit Anfang des Jahres 2000 beschäftigt sich eine Arbeitsgruppe des [[DKFZ|Deutschen Krebsforschungszentrums]] (DKFZ) außerdem mit der Entwicklung von Albumin-gebundenen [[Therapeutika]], um diese zielgerichtet in [[Tumor]]en und [[Entzündung]]en wie u. a. [[Rheuma]] zu schleusen. Ziel war es, die Wege zu klären, wie diese Albumin-[[Konjugation (Chemie)|Konjugate]] in der [[Zelle (Biologie)|Zelle]] aufgenommen werden und wie das [[Therapeutika|Therapeutikum]] aus dem [[Konjugation (Chemie)|Konjugat]] freigesetzt wird. Ebenso arbeiteten die Forscher des DKFZ daran, das Verbindungsmolekül zwischen Therapeutikum und Albumin zu optimieren, um eine effektive Freisetzung am Ort der Wirkung – und nur dort – zu erreichen. Die Gruppe hat bei zwei klinischen Prüfungen ([[Methotrexat]]-humanes [[Blutserum|Serum]]-Albumin (MTX-HSA) in Phase I und Aminofluorescein-HSA (AFL-HSA) in Phase I/II) die Serumspiegel der Konjugate für die pharmakokinetischen Untersuchungen bestimmt. MTX-HSA wurde in mehreren Studien bis zur klinischen Phase II geprüft.<ref name="FGPharmakol">[https://www.albumin-carrier-therapie.org/ Stiftung Albumin-Carrier-Therapie], abgerufen am 23. November 2016.</ref> Trotz vielfacher und oft wiederholter Anwendung der Albuminkonjugate ist für MTX-HSA in den multizentrischen Phase-I/II-Studien bei über 100 Patienten bislang keine einzige allergische Reaktion wie die typischen Nebenwirkungen einer Chemotherapie beobachtet worden.<ref>Paul Kremer, Medizinische Fakultät der Ruprecht-Karls-Universität Heidelberg: [http://www.asklepios.com/upload/Habilitation_kremer_6907.pdf „Albumin als Carrier zur laserinduzierten Fluoreszenzdiagnostik und Chemotherapie maligner Tumoren“] (PDF; 6,4 MB), Habilitationsschrift, 2002, S. 90.</ref> In einer präklinischen Studie zeigte sich [[Aminopterin]]-HSA (AMPT-HSA) als wirkungsvollstes Konjugat mit einer Tumorremission.<ref> Gunnar Hübner, Universität Heidelberg: [https://archiv.ub.uni-heidelberg.de/volltextserver/12224/1/Huebner.pdf „In vitro und in vivo Untersuchungen zur Eignung von Albuminkonjugaten als Träger strahlensensibilisierender Wirkstoffe“] (PDF; 65 kB), Abstract Dissertation, 2011.</ref>
Jedoch wurde die Weiterentwicklung auf Grund von Umstrukturierungen gestoppt.

=== Kalibrierung von Testverfahren ===
In der Forschung kommt [[Rinderserumalbumin]] (''BSA'', von engl. {{lang|en|''bovine serum albumin''}}) hauptsächlich in der [[Immunologie]] zum Einsatz, unter anderem zur [[Kalibrierung]] entsprechender Testverfahren. Bei immunologischen Nachweisverfahren wie z. B. dem [[Enzyme-linked Immunosorbent Assay]] oder bei [[Immunpräzipitation]]en wird BSA häufig eingesetzt, um unspezifische Bindungen von Immunglobulinen an die Kunststoffoberfläche der [[Mikrotiterplatte]]n bzw. Agarose-Beads zu verhindern. Diese Beads werden in Immunpräzipitationen eingesetzt und dafür mit Antikörpern inkubiert.<ref>Datenblatt Santa Cruz Biotechnology, Inc., [https://datasheets.scbt.com/sc-2336.pdf Protein L-Agarose Immunoprecipitation Reagent: sc-2336] (PDF; 64 kB).</ref>

=== In der Intensivmedizin ===
Albumin wurde auch zur Infusionstherapie auf Intensivstationen eingesetzt.<ref>M. M. Wilkes, R. J. Navickis: ''Patient survival after human albumin administration. A meta-analysis of randomized, controlled trials.'' In: ''Annuals of Internal Medicine.'' Band 135, 2001, S. 149–164.</ref>

== Einzelnachweise ==
<references />

== Weblinks ==
{{Commonscat|Albumins|Albumine}}
{{Wiktionary}}
* [http://albumin.althotas.com/ Kalkulation der Albuminbindung]
* [http://www.dkfz.de/ Deutsches Krebsforschungszentrum, Heidelberg]

[[Kategorie:Transportprotein| Albumin]]
[[Kategorie:Speicherprotein| Albumin]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Albumine - Versionsgeschichte

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