https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?action=history&feed=atom&title=Aktives_ZentrumAktives Zentrum - Versionsgeschichte2026-06-24T10:31:48ZVersionsgeschichte dieser Seite in Wikipedia (Deutsch) – Lokale KopieMediaWiki 1.43.8https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Aktives_Zentrum&diff=371788&oldid=previmported>Neutronstar2: /* Eigenschaften */2023-04-11T18:22:17Z<p><span class="autocomment">Eigenschaften</span></p>
<p><b>Neue Seite</b></p><div>Als '''aktives Zentrum''' (engl. '''active site''') bezeichnet man in der [[Chemie]] diejenigen Stellen eines [[Katalysator]]s, an denen die katalysierte [[Chemische Reaktion|Reaktion]] stattfindet. Vergleichbar wird der Begriff in der [[Biologie]] auf [[Enzyme]] als Biokatalysatoren verwendet.<br />
<br />
== Eigenschaften ==<br />
Die Definition lässt sich auf zwei Klassen der Katalyse anwenden:<br />
; [[Heterogene Katalyse]]<br />
Hier beschreibt das aktive Zentrum eine bestimmte Anordnung von [[Atom]]en auf der Oberfläche eines [[Festkörper]]s.<br />
; [[Biokatalysator|Biokatalyse]]<br />
Hier beschreibt das aktive Zentrum den Bereich eines [[Enzym]]s, der für die katalytische Wirkung zuständig ist. In diesem Bereich bindet das Substrat an das Enzym und kann dort umgesetzt werden.[[Datei:Lock and key.png|mini|Schlüssel-Schloss-Prinzip]]<br />
[[Datei:Inducedfit080.png|mini|Induced-fit-Modell]]<br />
<br />
Das aktive Zentrum aller bisher gut untersuchten Enzyme ist eine taschen- oder spaltenförmige Einbuchtung des Proteinmoleküls.<ref>''[https://www.spektrum.de/lexikon/biologie/aktives-zentrum/1791 aktives Zentrum]'' im ''Lexikon der Biologie'', abgerufen am 14. Mai 2013.</ref> Die dadurch vergrößerte Kontaktfläche ermöglicht eine stärkere und spezifischere Bindung des [[Substrat (Biochemie)|Substrats]], zum Teil auch eine [[Enantioselektivität]]. Umgekehrt sinkt die [[Substratspezifität]] bei geringerer Kontaktfläche. Die Bindung erfolgt aufgrund von [[Ionische Bindung|ionischen Bindungen]], [[Wasserstoffbrückenbindung]]en, [[Van-der-Waals-Wechselwirkung]]en, [[Hydrophober Effekt|hydrophoben Effekten]] und vorübergehenden [[Kovalente Bindung|kovalenten Bindungen]] (im [[Übergangszustand]]). Durch die Substratbindung entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex entweder nach dem [[Schlüssel-Schloss-Prinzip]] oder nach dem Modell des [[Induced fit]].<br />
<br />
Das aktive Zentrum besteht aus dem zuvor genannten Substratbindungsbereich, dem katalytischen Zentrum, z.&nbsp;B. mit einer [[Katalytische Triade|katalytischen Triade]], und gelegentlich auch mit einem [[Coenzym]]. Das katalytische Zentrum kann jeweils nur eine Reaktion (zum Teil auch Hin- und Rückreaktion) katalysieren, daher wird es als [[Wirkungsspezifität|wirkungsspezifisch]] bezeichnet. Die Reaktion ist dabei abhängig von den vorhandenen Cofaktoren und Aminosäuren, welche an dem Umsatz des Substrats teilnehmen.<br />
<br />
An das aktive Zentrum können ebenfalls [[Kompetitive Hemmung|kompetitive Inhibitoren]] binden, welche aufgrund ihrer ähnlichen Form wie das Substrat in den Substratbindungsbereich hineinpassen.<br />
<br />
Ein gelegentlich vorkommendes [[allosterisches Zentrum]] und auch [[Bindungsstelle]]n für andere nichtkompetitive oder unkompetitive [[Enzyminhibitor]]en gehören nicht zum aktiven Zentrum. Ein Beispiel für ein aktives Zentrum ist das [[Oxyanion-Loch]] in manchen Enzymen.<br />
<br />
Die [[molekulare Modellierung]] versucht, über Computer-gestützte Verfahren bei der Darstellung des aktiven Zentrums neue Wirkstoffe für die Entwicklung von Medikamenten zu finden. Durch ein [[Proteindesign]] kann ein aktives Zentrum gezielt verändert werden. Dadurch kann höhere Spezifität erreicht werden oder auch der Umsatz von anderen Substraten, die zuvor nicht in das aktive Zentrum hineingepasst haben.<br />
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== Einzelnachweise ==<br />
<references /><br />
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[[Kategorie:Katalyse]]</div>imported>Neutronstar2