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{{Infobox Protein
| Name =
| Bild = Adenylate kinase 2C95.png
| Bild_legende = Bänder-/Oberflächenmodell mit P1,P4-Di(adenosin-5′)tetraphosphat (ADP-ADP) nach {{PDB|2C95}}. Aktives Zentrum (grün), ADP-Bindungsstelle (gelb)
| PDB = {{PDB2|1z83}}, {{PDB2|2c95}}
| Groesse = 194 Aminosäuren
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Monomer
| Isoformen =
| HGNCid = 361
| Symbol = AK1
| AltSymbols =
| OMIM = 103000
| UniProt = P00568
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB =
| TranspText =
| EC-Nummer = 2.7.4.3
| Kategorie = Kinase
| Peptidase_fam =
| Reaktionsart = (De-)Phosphorylierung
| Substrat = ATP + AMP
| Produkte = ADP + ADP
| Homolog_fam =
| Taxon =
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
Das [[Enzym]] '''Adenylat-Kinase (AK1)''' (auch '''Myokinase''' und '''AMP-Kinase''') katalysiert folgende Reaktionen, um die Balance zwischen dem Phosphatakzeptor [[Adenosindiphosphat|ADP]] und dem Phosphatdonator [[Adenosintriphosphat|ATP]] aufrecht zu halten:

* 2 ADP → ATP + [[Adenosinmonophosphat|AMP]]

In weiterer Folge wird durch die Hydrolyse des ATPs Energie frei, welche im [[Muskel]] oder anderen Geweben genutzt werden kann.

Die Reaktion ist auch in die andere Richtung möglich, falls ATP im Überschuss vorhanden ist und ADP als Energiespeicher notwendig ist:

* ATP + AMP → 2 ADP

In [[Säugetiere]]n haben sich mindestens drei [[Isoform]]en des Enzyms entwickelt, im Mensch sind fünf [[Allel]]e bekannt. Die älteste Form ist auch in anderen Lebewesen zu finden. Im Mensch ist sie in allen Gewebetypen lokalisiert. Ein durch [[Mutation]] am AK1-[[Gen]] hervorgerufener Adenylat-Kinase-Mangel führt zu einer Form der [[hämolytische Anämie|hämolytischen Anämie]],<ref>{{PROSITE|PDOC00104|Adenylat-Kinase|2011-09-20}}</ref><ref>{{UniProt|P00568}}</ref> eine Mutation am AK2-Gen liegt der [[Retikuläre Dysgenesie|Retikulären Dysgenesie]] zugrunde.<ref>{{OMIM|267500|Reticular dysgenesis}}</ref>

== AK6 und OdinAK ==
Im November 2022 wurde bekannt, dass [[Archaeen]] des [[Candidatus (Biologie)|Kandidaten]]-[[Phylum]]s [[Odinarchaeota]] ein Enzym OdinAK besitzen, das strukturelle Ähnlichkeiten mit dem menschlichen AK6 aufweist. Dies war neu, denn zuvor waren bei Archaeen noch keine Isoformen des Enzyms gefunden worden.<ref name="Verma2022"/>

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel}}

== Einzelnachweise ==
<references>
<ref name="Verma2022">
Apoorv Verma, Emma Åberg-Zingmark, Tobias Sparrman, Ameeq Ul Mushtaq, Per Rogne, Christin Grundström, Ronnie Berntsson, Uwe H. Sauer, Lars Backman, Kwangho Nam, Elisabeth Sauer-Eriksson, Magnus Wolf-Watz: ''Insights into the evolution of enzymatic specificity and catalysis: From Asgard archaea to human adenylate kinases.'' In: ''Science Advances'', Band 8, Nr. 44, eabm4089, 4. November 2022; [[doi:10.1126/sciadv.abm4089]], PMID 36332013, {{PMC|9635829}}. Dazu:
* Sergio Postak: [https://www.sci.news/biology/odinarchaeota-enzyme-11368.html Human Enzyme Evolved from Ancient Single-Celled Organisms, Study Suggests]. Auf [[Sci.News]] vom 7. November 2022.
* Anna Manz: [https://www.scinexx.de/news/biowissen/ur-enzym-mit-besonderen-faehigkeiten-entdeckt/ Ur-Enzym mit besonderen Fähigkeiten entdeckt - Archaeen tragen urtümlichen Vorläufer eines auch für menschliche Zellen wichtigen Moleküls]. Auf [[scinexx.de]] vom 2. Januar 2023.
</ref>
</references>

[[Kategorie:Kinase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 9 (Mensch)]]

Adenylat-Kinase - Versionsgeschichte

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