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{{Infobox Protein
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| Kofaktor = Zink
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| Kategorie = Hydrolase
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| Reaktionsart = Hydrolyse
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Mit '''APOBEC3''' bezeichnet man verkürzend '''APOBEC3'''-[[Protein]]e, bei welchen es sich [[Restriktionsfaktor]]en, also um Elemente des [[Immunsystem]]s zur Abwehr von [[Retrovirus]]-[[Infektion]]en handelt.<ref name="Ancient adaptive evolution">[http://biology.plosjournals.org/perlserv/?request=get-document&doi=10.1371/journal.pbio.0020275 Sara L. Sawyer, Michael Emerman, Harmit S. Malik: ''Ancient Adaptive Evolution of the Primate Antiviral DNA-Editing Enzyme APOBEC3G''] [[Public Library of Science|PLoS Biol]]. 2004 Sep;2(9):E275.</ref> Der Name stammt aus dem Englischen und ist ein [[Akronym]] für ''apo[[lipoprotein]] B [[mRNA]] editing [[enzym]]e [[Katalyse|catalytic]] [[polypeptid]]e 3''. Im [[Genom]] des Menschen und anderer [[Primaten]] werden mindestens fünf APOBEC3-Proteine [[Genetischer Code|codiert]]: APOBEC3A, C, B, F und G. Bei anderen [[Säugetiere]]n wird dagegen nur ein APOBEC3 gefunden. APOBEC3 wird von der Wirtszelle spezifisch in retrovirale Virionen verpackt und wirkt über eine [[Desaminierung]] von dC-Resten zu dU-Resten im retroviralen Genom, was zu G→A-Hypermutationen und Destabilisierung des genetischen Materials führt. Durch die Schädigung des genetischen Materials ist das Virus nicht mehr in der Lage, sich zu vermehren. Die APOBEC3-Proteinfamilie ist gemeinsam mit dem potenten Restriktionsfaktor [[Tetherin]] und [[TRIM5alpha|TRIM5α]] ein wichtiger Bestandteil der angeborenen antiviralen [[Immunität (Medizin)|Immunität]].<ref name="Kirchhoff_2010">{{cite journal |author=Kirchhoff, F. |year=2010 |title="Optimale" Anpassung pandemischer HIV-1-Stämme an den Menschen |journal=BIOspektrum |volume=2 |pages=144–148 |language=de}}</ref><ref name="pmid19929170">{{cite journal |author=Tokarev, A. et al. |year=2009 |month=Dec |title=Antiviral activity of the interferon-induced cellular protein BST-2/tetherin |journal=AIDS Res Hum Retroviruses |volume=25 |issue=12 |pages=1197–1210 |pmid=19929170 |language=en}}</ref>

Die viralen Strukturen, die APOBEC3 am Viruspartikel erkennt, sind noch unbekannt.

Retroviren besitzen Mechanismen, um den APOBEC3-Effekten zu entkommen, so entweder durch Änderung der Peptidsequenzen, die von APOBEC3 erkannt werden, oder aber bei komplexen Retroviren durch Codierung akzessorischer Proteine, die spezifisch gegen bestimmte APOBEC3-Proteine gerichtet sind, wie etwa Vif bei [[Humanes Immundefizienz-Virus|HIV]] oder wahrscheinlich Bet bei [[Spumaviren|Foamyviren]]. Bei der menschlichen HIV-Infektion spielen in diesem Zusammenhang besonders APOBEC3G und 3F entscheidende Rollen, da diese sich bevorzugt in den betroffenen CD4-Helferzellen finden und dementsprechend auch Vif speziell gegen diese wirkt, indem es sich an APOBEC3G und 3F bindet und dadurch dessen Einbau in das Virion verhindert und sie zudem der zellulären Abbaumaschinerie zuführt.

== Einzelnachweise ==
<references />

{{SORTIERUNG:Apobec3}}
[[Kategorie:Hydrolase| Apobec3]]
[[Kategorie:Resistenzfaktor]]

APOBEC3 - Versionsgeschichte

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