imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

2026-03-01T14:14:50Z

top: Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB

Neue Seite

{{Infobox Protein
| Name =
| Bild = GluR-Schema.jpg
| Bild_legende = Struktur der GluR-Untereinheit (Schema)
| PDB = 
| Groesse =
| Kofaktor =
| Precursor =
| Struktur = Homo-/Heterotetramer
| Isoformen =
| HGNCid =
| Symbol = {{HGNC||GRIA1}}
| AltSymbols = {{HGNC||GRIA2}}, {{HGNC||GRIA3}}, {{HGNC||GRIA4}}
| OMIM =
| UniProt =
| MGIid =
| CAS =
| CASergänzend =
| ATC-Code = 
| DrugBank =
| Wirkstoffklasse =
| TCDB = 1.A.10.1
| TranspText = glutamatgesteuerte Ionenkanal-Neurotransmitter-Rezeptoren
| Homolog_fam =
| Taxon =
| Taxon_Ausnahme =
| Orthologe =
}}
'''AMPA-Rezeptoren''' (AMPAR, {{enS|α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazolepropionic acid receptor}}) bilden neben den [[NMDA-Rezeptor|NMDA-]] und [[Kainat]]-Rezeptoren eine Untergruppe der [[Glutamat-Rezeptor]]en und sind die verbreitetsten [[Neurotransmitter]]-[[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptoren]] im [[Zentralnervensystem]]. Sie bilden [[Ionenkanal|Kationenkanäle]], welche die schnelle Komponente des [[postsynaptisch]]en Stroms vermitteln. Ihre Aktivierung ruft Leitfähigkeitsänderungen in der [[postsynaptische Membran|postsynaptischen Membran]] für eine Dauer von wenigen Millisekunden hervor. Ihren Namen verdanken die AMPA-Rezeptoren dem synthetischen [[Agonist (Pharmakologie)|Agonisten]] AMPA ([[α-Amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazolpropionsäure]]), mit dem sie spezifisch aktiviert werden können.

AMPA-Rezeptoren sind aus vier Untereinheiten mit einer Masse von jeweils etwa 100 [[Dalton (Einheit)|kDa]] aufgebaut. Die Sequenzähnlichkeit zwischen den Untereinheiten beträgt etwa 70 %. Es gibt vier verschiedene AMPA-Rezeptor-Untereinheiten, die mit [[GRIA 1|GluR1]], [[GRIA 2|GluR2]] bis 4 (GluR-A bis -D) bezeichnet werden.

Die einzelnen Untereinheiten bestehen aus rund 900 [[Aminosäuren]]. Die [[Amino-Terminus|N-Termini]] der Untereinheiten liegen dabei extrazellulär, die [[Carboxyl-Terminus|C-Termini]] intrazellulär. Die [[Polypeptid]]kette einer Untereinheit durchquert die Membran drei Mal und bildet in der Membran von der intrazellulären Seite her eine Schleife. Die Schleifen der vier Untereinheiten bilden gemeinsam den [[Ionenkanal]] (s. Abb. 1).

Die GluR-Untereinheiten kommen in jeweils zwei Formen, den sogenannten ''Flip''- und ''Flop''-Formen, vor. Sie unterschieden sich durch die Ab- bzw. Anwesenheit eines alternativ [[Splicing|gespleißten]] [[Exon]]s. Es resultiert in 38 Aminosäureresten, die der letzten Transmembrandomäne vorangestellt sind. Die ''Flip''-Formen der GluR-Untereinheiten zeigen eine langsamere Desensitivierung des AMPA-Rezeptors als die ''Flop''-Formen.<ref name="pmid7973663">{{cite journal |author=J. Mosbacher, R. Schoepfer, H. Monyer, N. Burnashev, PH. Seeburg, JP. Ruppersberg |year=1994 |title=A molecular determinant for submillisecond desensitization in glutamate receptors |journal=Science |volume=266 |issue=5187 |pages=1059–1062 |doi=10.1126/science.7973663 |pmid=7973663 |language=en}}</ref>

Die Ionenspezifität der AMPA-Rezeptoren (d. h. ihre relative [[Leitfähigkeit]] für [[Natrium]]-, [[Kalium]]- oder [[Calcium]]-Ionen) hängt von der Kombination der Untereinheiten, aus denen sie zusammengesetzt sind, ab. Im Gegensatz zu [[GRIA 2|GluR2]] sind [[GRIA 1|GluR1]], [[GRIA 3|GluR3]] und [[GRIA 4|GluR4]] generell permeabel für Calcium-Ionen. In der Regel sind GluR2 enthaltende AMPA-Rezeptoren nicht permeabel für Calcium-Ionen. Das liegt daran, dass das [[Transkription (Biologie)|Transkript]] der GluR2-Untereinheit durch das [[Enzym]] [[Adenosindeaminase]] verändert wird. Diese Veränderung führt in der zweiten Transmembrandomäne zu einer Aminosäureänderung von [[Glutamin]] zu [[Arginin]]. Die deutlich längere, positiv geladene Seitenkette des Arginins macht die Bindung von Calcium energetisch ungünstig und verhindert somit in 99,99 % die Durchlässigkeit von Calcium.

Die GluR2-Untereinheit ist auch für die Beziehung zwischen Membranpotential und Strom durch den AMPA-Rezeptor bedeutsam. Der Strom durch Rezeptoren ohne GluR2 ist einwärts rektifizierend. Das bedeutet, dass nur bei negativen Werten des [[Membranpotential]]s ein Strom durch den Ionenkanal fließt, nicht jedoch bei positiven. In Anwesenheit von GluR2 ist die Strom-Spannungs-Beziehung von AMPA-Rezeptoren dagegen linear.

AMPA-Rezeptoren sind wichtig für die [[synaptische Plastizität]]. An vielen [[Synapse]]n, wie z. B. im [[Hippokampus]] oder im [[Kleinhirn]], wird die Dichte der AMPA-Rezeptoren in der postsynaptischen Membran abhängig von der Aktivität der Synapse reguliert.

Ein AMPA-Rezeptor-[[Antagonist (Pharmakologie)|Antagonist]] ist [[NBQX]]. Als Medikament zugelassen ist [[Perampanel|Fycompa]]. Ein negativer [[allosterischer Modulator]] ist [[Ethanol]].

== Siehe auch ==
* [[AMPA-Rezeptor 1]]

== Einzelnachweise ==
<references />

{{SORTIERUNG:Amparezeptor}}
[[Kategorie:Membrankanal]]
[[Kategorie:Rezeptor]]

AMPA-Rezeptor - Versionsgeschichte

imported>Antonsusi: /* top */ Vorlagenfix: Entferne veraltete Parameter mit AWB