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2024-10-19T12:27:26Z

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{{SEITENTITEL:310-Helix}}
[[Datei:Alpha vs 310 helix end views.jpg|mini|Unterschied zwischen Alpha-Helix und 310-Helix in der [[Aufsicht (Darstellung)|Aufsicht]]: Alpha-Helix eher quadratische Aufsicht, 310-Helix eher dreieckige Aufsicht]]

Die '''310-Helix''' (3 Aminosäuren pro 360°-Drehung, 10-gliedriger Ring durch Wasserstoffbrückenbindung) ist ein [[Sekundärstruktur]]-Motiv von [[Peptid]]en und [[Protein]]en. Diese [[Helix]] kann an den Enden von [[α-Helix|α-Helices]] wie auch separat vorkommen und etwa 10 % des Helix-Anteils von globulären Proteinen ausmachen. Sie ist eine rechtshändige Helix mit drei Aminosäureseitenketten pro Umdrehung. Die 310-Helix wird durch intramolekulare C=O•••H-N [[Wasserstoffbrückenbindung]]en zwischen der n-ten und der (n+3)-ten Aminosäure stabilisiert. Durch diese Wasserstoffbrückenbindung wird ein Ring mit zehn Bindungen gebildet, der der Struktur einer [[β-Schleife]] des Subtyps III entspricht. Häufig kommen nur kurze 310-Helices mit zwei bis drei Wasserstoffbrückenbindungen vor, denn die Ausbildung von [[Van-der-Waals-Bindung|Van-der-Waals-Kontakten]] und Wasserstoffbrückenbindungen ist weniger günstig als bei einer α-Helix.

== Literatur ==
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'', 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.

{{SORTIERUNG:Helix}}
[[Kategorie:Proteinstruktur]]

310-Helix - Versionsgeschichte

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