Quelltext der Seite Succinyl-CoA-Synthetasen

[[Datei:Succinyl-CoA synthetase 2fp4.png|mini|Modell des SCS-Heterodimer (alpha blau, beta gelb) vom [[Hausschwein]] (''Sus scrofa'') mit GTP:Kalium als Kalotten nach PDB {{PDB2|2FP4}}]]
'''Succinyl-CoA-Synthetasen (SCS)''' (auch: '''Succinat-CoA-Ligasen''') sind [[Enzym]]komplexe des [[Citratzyklus]] in allen Lebewesen. Die SCS [[Katalyse|katalysieren]] ein [[Reaktionsgleichgewicht]] zwischen [[Succinat]] und [[Coenzym A|Coenzym&nbsp;A]] einerseits und [[Succinyl-CoA]] unter Verbrauch/Gewinn des energiereichen [[Guanosintriphosphat|GTP]] ({{EC|6.2.1.4}}) oder [[Adenosintriphosphat|ATP]] ({{EC|6.2.1.5}}) andererseits.

Die vereinfachte Reaktionsgleichung dieses Gleichgewichts lautet<ref>{{Literatur |Autor=J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer |Titel=Stryer Biochemie |Auflage=7 |Verlag=Springer |Ort=Berlin |Datum=2013 |ISBN=978-3-8274-2988-9 |Seiten=515}}</ref>:

: [[Datei:Succinyl-CoA.svg|150px|Succinyl-CoA]] + '''ADP/GDP''' + P<sub>i</sub> <math>\rightleftharpoons</math> [[Datei:Succinat.svg|120px|Succinat]] + '''ATP/GTP''' + '''CoA'''-SH

Die Energie der Spaltung des Succinyl-CoA wird zur Bildung von GTP/ATP genutzt.
Im Citratzyklus verläuft die Reaktion von links nach rechts und ein Molekül ATP/GTP wird gewonnen. Beim [[Reduktiver Citratzyklus|reduktiven Citratzyklus]] findet in manchen Bakterien die Rückreaktion statt (dann werden die SCS als '''Succinat-Thiokinasen''' bezeichnet).

Die GDP-bildenden SCS kommen in allen Lebewesen (bei [[Eukaryoten]] in den [[Mitochondrium|Mitochondrien]]) vor, während die ADP-bildenden bei Eukaryoten zusätzlich im [[Zytosol]] gefunden werden. In Bakterien bilden die SCS Heterotetramere. Beim Menschen ist ein GDP- und ein ADP-bildendes Isozym-Dimer ([[Gen]]-Namen ''SUCLG1/2'' sowie ''SUCLG1/A2'') bekannt. [[Mutation]]en im menschlichen ''SUCLG1''-Gen können (seltenen) Enzymmangel im Embryo und dieser infantile [[Laktatazidose]] verursachen, die fatal verläuft. Defekte in ''SUCLA2'' können zu einer sehr seltenen mitochondriellen Stoffwechselstörung mit Organschäden führen. In beiden Fällen ist [[Methylmalonsäure]] im Urin feststellbar.<ref>{{UniProt|P53597}}</ref><ref>{{Orphanet |ID=17 |Name=Fatale infantile Laktatazidose mit Methylmalonazidurie |Abruf= }}</ref><ref>{{Orphanet |ID=1933 |Name=Mitochondriales DNA-Depletionssyndrom, enzephalomyopathische Form mit Methylmalonazidurie |Abruf= }}</ref><ref name="PMID15234968">D. O. Lambeth, K. N. Tews u. a.: ''Expression of two succinyl-CoA synthetases with different nucleotide specificities in mammalian tissues.'' In: ''The Journal of biological chemistry.'' Band 279, Nummer 35, August 2004, S.&nbsp;36621–36624. [[doi:10.1074/jbc.M406884200]]. PMID 15234968.</ref>

== Struktur ==
Bakterien- und Säugetier-SCS bestehen aus α- und β-Untereinheiten.<ref>J. S. Nishimura: ''Succinyl-CoA synthetase structure-function relationships and other considerations.'' In: ''Advances in enzymology and related areas of molecular biology.'' Band 58, 1986, S.&nbsp;141–172, {{DOI|10.1002/9780470123041.ch4}}, PMID 3521216 (Review).</ref> In E. coli verbinden sich zwei αβ-Heterodimere miteinander, um eine heterotetramere α2β2-Struktur zu bilden. Mitochondriale SCS von Säugetieren sind jedoch als αβ-Dimere aktiv und bilden kein Heterotetramer.<ref>W. T. Wolodko, C. M. Kay, W. A. Bridger: ''Active enzyme sedimentation, sedimentation velocity, and sedimentation equilibrium studies of succinyl-CoA synthetases of porcine heart and Escherichia coli.'' In: ''Biochemistry.'' Band 25, Nummer 19, September 1986, S.&nbsp;5420–5425, {{DOI|10.1021/bi00367a012}}, PMID 3535876.</ref>

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Citratzyklus}}
* [[Proteopedia]]: ''[https://proteopedia.org/wiki/index.php/Succinyl-CoA_Synthetase Succinyl-CoA_Synthetase]''

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Ligase]]
[[Kategorie:Proteinkomplex]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]