Quelltext der Seite Styrol-Monooxygenase

{{Infobox Protein
| Name            = Styrol-Monooxygenase (''[[Pseudomonas putida]]'')
| Bild            = Styrene monooxygenase 3IHM.png
| Bild_legende    = 3D-Struktur einer Styrol-Monooxygenase nach {{PDB|3ihm}}
| PDB             = {{PDB|3ihm}}
| Groesse         = 430 Aminosäuren
| Kofaktor        = FADH<sub>2</sub>
| Precursor       = 
| Struktur        = Dimer
| Isoformen       = 
| Symbol          = StyA
| UniProt         = O50214
| CAS             = 
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| EC-Nummer       = 1.14.14.11
| Kategorie       = Monooxygenase
| Reaktionsart    = Epoxidierung
| Substrat        = Styrol + FADH<sub>2</sub> + O<sub>2</sub>
| Produkte        = (''S'')-Styroloxid + FAD + H<sub>2</sub>O
| Homolog_fam     = NV
| Taxon           = manche Bakterien
| Taxon_Ausnahme  = 
| Orthologe       = 
}}
'''Styrol-Monooxygenase''' (SMO) ist ein [[Enzym]] in [[Bakterie]]n. Es [[Katalyse|katalysiert]] die endotherme [[chemische Reaktion]]

: Styrol + FADH<sub>2</sub> + O<sub>2</sub> ↔ (''S'')-2-Phenyloxiran + FAD + H<sub>2</sub>O

als ersten Schritt des [[aerob]]en [[Styrol]]-Abbauweges von [[Bakterien]].<ref name="eins">Mooney, A., P. G. Ward, and K. E. O’Connor. 2006. ''Microbial degradation of styrene: biochemistry, molecular genetics, and perspectives for biotechnological applications''. Appl. Microbiol. Biotechnol. 72:1-10. PMID 16823552</ref> Das Produkt 2-Phenyloxiran ([[Styroloxid]]) kann von einer Styroloxid-Isomerase (SOI) zu [[Phenylacetaldehyd]] isomerisiert werden. Letzteres wird durch eine Phenylacetaldehyd-Dehydrogenase ({{EC|1.2.1.39}}) zu [[Phenylessigsäure]], einem Schlüsselintermediat, weiter oxidiert.

Entsprechend der [[EC-Nummer]] gehört das Enzym (SMO) zur Gruppe der [[Oxidoreduktasen]] und ist vom Cofaktor [[Flavin-Adenin-Dinukleotid|FAD abhängig]], so dass es als ''external flavoprotein monooxygenase'' klassifiziert wurde (Untergruppe: Typ E)<ref name="zwei">Montersino, S., D. Tischler, G. T. Gassner, and W. J. H. van Berkel. 2011. ''Catalytic and structural features of flavoprotein hydroxylases and epoxidases''. Adv. Synth. Catal. 353:2301-2319.</ref><ref name="drei">van Berkel, W. J. H., N. M. Kamerbeek, and M. W. Fraaije. 2006. ''Flavoprotein monooxygenases, a diverse class of oxidative biocatalysts''. J. Biotechnol. 124:670-689. PMID 16712999</ref>. Es bildet ein Zweikomponenten-System mit einer Reduktase (StyB, StyA2B). Die Reduktase nutzt ausschließlich [[Nicotinamidadenindinukleotid|NADH]], um FAD zu reduzieren, welches dann zur [[Oxygenasen|Oxygenase]]  (StyA, StyA1) transferiert wird. Zwei Typen des Enzymes sind bisher dokumentiert: StyA/StyB (bezeichnet als E1), zuerst in ''[[Pseudomonas]]''-Arten beschrieben, und StyA1/StyA2B (bezeichnet als E2), zuerst in [[Actinobacteria|Actinobakterien]] beschrieben. Der E1-Typ scheint häufiger in der Natur vorzukommen und besteht aus einer einzelnen Monooxygenase (StyA), welche durch eine einzelne Reduktase (StyB) unterstützt wird. Der E2-Typ setzt sich jedoch anders zusammen. Er besteht aus einer Haupt-Monooxygenase (StyA1) und einem Fusionsprotein aus Monooxygenase und Reduktase (StyA2B). Letzteres ist die Quelle für reduziertes FAD (Reduktase) und hat zudem etwas Nebenaktivität als Oxygenase. Bisher führen alle Styrol-Monooxygenasen eine enantioselektive [[Epoxidierung]] von Styrol und chemisch analogen Verbindungen aus, was sie für biotechnologische Anwendungen interessant macht.<ref name="zwei" />

2021 wurden erstmals Styrol-Monooxygenasen beschrieben, welche eine (''R'')-Selektivität aufweisen.<ref>{{Literatur |Autor=Hu Xiao, Shuang Dong, Yan Liu, Xiao-Qiong Pei, Hui Lin |Titel=A new clade of styrene monooxygenases for ( R )-selective epoxidation |Sammelwerk=Catalysis Science & Technology |Band=11 |Nummer=6 |Datum=2021 |DOI=10.1039/D0CY02312D |Seiten=2195–2201 }}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Can Cui, Chao Guo, Hui Lin, Zhao-Yun Ding, Yan Liu |Titel=Functional characterization of an (R)-selective styrene monooxygenase from Streptomyces sp. NRRL S-31 |Sammelwerk=Enzyme and Microbial Technology |Band=132 |Datum=2020-01-01 |DOI=10.1016/j.enzmictec.2019.109391 |Seiten=109391 }}</ref>

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Oxygenase]]