Quelltext der Seite Kollagenasen

Als '''Kollagenasen''' werden [[Enzym]]e bezeichnet, welche die [[Peptidbindung]] zwischen [[Prolin]] und anderen [[Aminosäuren]] spalten. Damit sind diese [[Protease]]n in der Lage, [[Kollagen]] abzubauen. Sie kommen in höheren Tieren ([[Coelomata]]), [[Bakterien]] und manchen [[Archaeen]] vor. Beim Menschen sind fünf Kollagenasen bekannt, die alle zu den [[Matrix-Metalloproteasen]] ({{EC|3.4.24.-}}) gehören:<ref>{{Toter Link |url=https://www.uniprot.org/uniprotkb/?query=name%3acollagenase+and+ec%3a3.*&by=taxonomy |text=UniProt-Suchergebnis}}</ref>

{| class="wikitable"
|-
! Protein !! Gen<br />(HGNC) !! UniProt !! Länge<br />(AA) !! Bemerkungen
|-
| '''Interstitielle Kollagenase''' || {{HGNC||MMP1}} || {{UniProt|P03956|kurz}} || 170, 200
| Spaltung in zwei Enzyme (22 kDa, 27 kDa); spaltet Kollagen&nbsp;I, II, III, VII und&nbsp;X, [[HIV-Protein Tat]]
|-
| '''Gelatinase&nbsp;A''' || {{HGNC||MMP2}} || {{UniProt|P08253|kurz}} || 551
| ubiquitär; [[Torg-Winchester-Syndrom]]; spaltet Gelatin&nbsp;I, Kollagen&nbsp;IV, V, VII, X
|-
| '''Neutrophile Kollagenase''' || {{HGNC||MMP8}} || {{UniProt|P22894|kurz}} || 367
| spaltet fibrilläres Kollagen&nbsp;I, II, III
|-
| '''Gelatinase&nbsp;B''' || {{HGNC||MMP9}} || {{UniProt|P14780|kurz}} || (92, 82, 67&nbsp;kDa)
| Anfälligkeit für [[Bandscheibenvorfall]], [[Anadysplasie]] der [[Metaphyse]]; kleinere Enzymvarianten; spaltet Gelatin&nbsp;I, V und Kollagen&nbsp;IV, V
|-
| '''Kollagenase&nbsp;3''' || {{HGNC||MMP13}} || {{UniProt|P45452|kurz}} || 368
| [[Dysplasie]]n; spaltet Kollagen&nbsp;I
|}

Mit Hilfe dieses Enzyms können sich [[Clostridien]] durch den Abbau von Kollagen im [[Bindegewebe]] besonders rasch ausbreiten. Umgekehrt wird Kollagenase aus Clostridien zur Unterstützung der [[Wundheilung]] ([[Débridement]]) verwendet<ref name="PMID20853433">M. Pruteanu, N. P. Hyland u.&nbsp;a.: ''Degradation of the extracellular matrix components by bacterial-derived metalloproteases: implications for inflammatory bowel diseases.'' In: ''Inflammatory bowel diseases.'' Band 17, Nummer 5, Mai 2011, S.&nbsp;1189–1200, {{ISSN|1536-4844}}. {{DOI|10.1002/ibd.21475}}. PMID 20853433.</ref><ref name="PMID19918148">J. Ramundo, M. Gray: ''Collagenase for enzymatic debridement: a systematic review.'' In: ''Journal of wound, ostomy, and continence nursing : official publication of The Wound, Ostomy and Continence Nurses Society / WOCN.'' Band 36, Nummer 6 Suppl, 2009 Nov-Dec, S.&nbsp;S4–11, {{ISSN|1528-3976}}. {{DOI|10.1097/WON.0b013e3181bfdf83}}. PMID 19918148. (Review).</ref><ref>{{Webarchiv|url=https://www.iqwig.de/de/presse/pressemitteilungen/pressemitteilungen/collagenase_bei_dupuytren_scher_kontraktur_zusatznutzen_nicht_belegt.2452.html |wayback=20140221181720 |text=Collagenase bei Dupuytren’scher Kontraktur: Zusatznutzen nicht belegt }}, Pressemitteilung des [[Institut für Qualität und Wirtschaftlichkeit im Gesundheitswesen|Instituts für Qualität und Wirtschaftlichkeit im Gesundheitswesen]] vom 1. Januar 2012.</ref> und wurde auch zur Chemonukleolyse bei der Behandlung des Bandscheibenvorfalls erprobt.<ref>Jürgen Schäffer, H.-M. Mayer, [[Mario Brock]]: ''Anästhesiologische Aspekte bei der Chemonukleolyse in Lokalanästhesie''. In: ''Anästhesie Intensivtherapie Notfallmedizin.'' Band 20, Heft 2, 1985, S. 62–64, hier: S. 62.</ref>

== Biosynthese ==
Kollagenasen der Wirbeltiere [[Translation (Biologie)|entstehen zunächst]] in Form von [[Präkursor-Proteine]]n als '''Prokollagenasen''',<ref>{{cite journal |author=Edward J. Campbell |coauthors=J. Davis Cury, Cathy J. Lazarus, and Howard G. Welgus |date=1987-11-25 |title=''Monocyte procollagenase and tissue inhibitor metalloproteinases. Identification, characterization, and regulation'' |journal=The Journal of Biological Chemistry |volume=262 |issue=33 |pages=15862–15868 |url=http://www.jbc.org/content/262/33/15862.full.pdf |format=PDF |accessdate=2013-03-03 |language=en}}</ref><!-- hier wurde mit Absicht eine alte (historisch bedeutungsvolle) Arbeit angegeben! --> welche [[Posttranslationale Modifikation|posttranslational]] vor Einsatz durch enzymatische Spaltung aktiviert werden müssen.

== Morbus Dupuytren ==
Für die Behandlung der fibrotischen Stränge in der Hohlhand und an den Fingern beim [[Morbus Dupuytren]] wurde im Mai 2011 in der Europäischen Union eine Mikrobielle Kollagenase ([[Handelsname]] ''Xiapex''; Hersteller [[Pfizer]]) zugelassen, das aus den zwei Kollagenase-Enzymen AUX I und AUX II des Bakteriums ''Clostridium histolyticum'' besteht, die bei Injektion in die Knoten diese auflösen können.

== Literatur ==
* J. Ramundo, M. Gray: ''Enzymatic wound debridement.'' In: ''Journal of wound, ostomy, and continence nursing : official publication of The Wound, Ostomy and Continence Nurses Society / WOCN.'' Band 35, Nummer 3, 2008 May-Jun, S.&nbsp;273–280, {{ISSN|1071-5754}}. {{DOI|10.1097/01.WON.0000319125.21854.78}}. PMID 18496083. (Review).

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Peptidase| Kollagenase]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]