Quelltext der Seite Fc-Rezeptoren

[[Datei:Fc receptor schematic.svg|mini|Fc-Rezeptor-Bindung, schematische Darstellung]]
'''Fc-Rezeptoren''' sind [[Rezeptor (Biochemie)|Membranrezeptoren]] für verschiedene [[Immunglobulin]]isotypen. Alle Moleküle außer dem FcRn-Rezeptor gehören zur [[Immunglobulin-Superfamilie]]. Der Name beruht auf der Bindungsspezifität der Rezeptoren zu einem Teil am [[C-Terminus|''C''-Terminus]] eines [[Antikörper]]s welcher ''Fc''-Fragment (engl. {{lang|en|''fragment crystallisable''}}) genannt wird und der konstanten Region eines Antikörpers.<ref name="Daeron">Marc Daëron: ''Fc Receptors.'' Springer, 2014, ISBN 978-3-319-07911-0. S. 4.</ref> Fc-Rezeptoren sind [[glykosyliert]].<ref>J. M. Hayes, E. F. Cosgrave, W. B. Struwe, M. Wormald, G. P. Davey, R. Jefferis, P. M. Rudd: ''Glycosylation and Fc receptors.'' In: ''Current topics in microbiology and immunology.'' Band 382, 2014, S.&nbsp;165–199, {{DOI|10.1007/978-3-319-07911-0_8}}, PMID 25116100.</ref> Er wird vor allem von [[myeloid]]en Zellen des [[Immunsystem]]s gebildet.<ref>J. M. Hayes, E. F. Cosgrave, W. B. Struwe, M. Wormald, G. P. Davey, R. Jefferis, P. M. Rudd: ''Glycosylation and Fc receptors.'' In: ''Current topics in microbiology and immunology.'' Band 382, 2014, S.&nbsp;165–199, {{DOI|10.1007/978-3-319-07911-0_8}}, PMID 25116100.</ref> Nach ihrer [[Proteinstruktur]] können sie in zwei Gruppen eingeteilt werden.<ref>A. Pincetic, S. Bournazos, D. J. DiLillo, J. Maamary, T. T. Wang, R. Dahan, B. M. Fiebiger, J. V. Ravetch: ''Type I and type II Fc receptors regulate innate and adaptive immunity.'' In: ''[[Nature Immunology]].'' Band 15, Nummer 8, August 2014, S.&nbsp;707–716, {{DOI|10.1038/ni.2939}}, PMID 25045879.</ref> Nach ihrer [[Affinität (Biochemie)|Affinität]] werden sie in fünf Subtypen eingeteilt, die entsprechend ihrem gebundenen Immunglobulin bezeichnet werden.

== Typen ==
[[Fcα-Rezeptor]] (synonym CD89) bindet die Fc-Domäne von [[IgA]]. Der Rezeptor ist auf der Oberfläche von [[Monozyten]], [[Makrophage]]n, [[Neutrophiler Granulozyt|neutrophilen]] und [[Eosinophiler Granulozyt|eosinophilen]] Zellen zu finden.

Die [[Fcγ-Rezeptoren]] binden die Fc-Domäne von [[IgG]]. Sie sind auf der Oberfläche von [[Phagozyten]], [[B-Lymphozyt]]en, [[NK-Zelle]]n und [[Dendritische Zelle|dendritischen Zellen]] zu finden. Diese Rezeptoren können aggregierte IgG-Moleküle erkennen und diese binden. Die Bindung löst je nach Zelltyp unterschiedliche Reaktionen aus: z. B. [[Opsonisierung]] oder [[Antikörperabhängige zellvermittelte Zytotoxizität|ADCC]] (durch NK-Zellen).
Es gibt verschiedene Strukturtypen des Fcγ-Rezeptors (FcγRI oder CD64 mit den Untertypen [[Fcγ-Rezeptor Ia|FcγR Ia]], [[Fcγ-Rezeptor Ib|FcγR Ib]] und [[Fcγ-Rezeptor Ic|FcγR Ic]]; [[FcγRII]] oder [[CD32 (Rezeptor)|CD32]]; und FcγRIII oder CD16 mit den Untertypen [[CD16a]] und [[CD16b]]).

Die [[Fcε-Rezeptoren]] binden die Fc-Domäne von freiem [[IgE]]. Sie sind auf der Oberfläche von [[Mastzelle]]n und [[Basophiler Granulozyt|basophilen Granulozyten]] zu finden. Durch Bindung von [[Antigen]]en an diese gebundenen [[Antikörper]] kommt es zu einer Aktivierung der Mastzelle. Dieser Vorgang spielt bei der Typ-I-[[Allergie]] eine entscheidende Rolle. Es werden in Säugetieren zwei Typen von Fcε-Rezeptoren unterschieden, FcεRI mit hoher Affinität und FcεRII mit niedriger Affinität zu IgE.

[[Fcμ-Rezeptoren]] binden die Fc-Domäne von [[IgM]].

Der '''neonatale Fcγ-Rezeptor''' (FcRn) gehört zur [[Haupthistokompatibilitätskomplex|MHC]]-Superfamilie und bindet IgG mit schwacher Affinität.

[[TRIM21]] bindet Fc-Regionen von IgG, IgA und IgM im Zuge eines [[Intrazellulärer Antikörper-vermittelter Abbau|intrazellulären Antikörper-vermittelten Abbaus]]. Bakterielle Fc-bindende Proteine sind [[Protein A]] und [[Protein G]].

== Weblinks ==
{{Commonscat|Fc receptors|Fc-Rezeptoren}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Rezeptor| FcRezeptoren]]
[[Kategorie:Immunologie]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]