Quelltext der Seite Enzymatische Peptidsynthese

Die '''enzymatische Peptidsynthese''' ist eine in der Synthesechemie zunehmend an Bedeutung gewinnende Variante der [[Peptid]]synthese.

== Grundlagen ==
Durch die Beteiligung von [[Enzym]]en hat sie die Vorteile umweltfreundlicherer Reaktionsbedingungen sowie einer hohen [[Stereoselektivität|Stereospezifität]], wodurch nur <small>L</small>-[[Aminosäuren]] verknüpft werden.
Das Grundprinzip ist die Umkehrung der durch [[Protease]]n wie [[Trypsin]] katalysierten Peptidspaltung und somit die Verwendung der Proteasen zur Peptidsynthese. Voraussetzung hierfür ist die gegebene Reversibilität der proteasekatalysierten Reaktion. Das [[chemisches Gleichgewicht|Reaktionsgleichgewicht]] wird dann basierend auf den Effekten des [[Massenwirkungsgesetz]]es entsprechend beeinflusst. 

== Verfahrensweise ==
Die wesentlichen Prinzipien der Umkehrung der [[exergon]]en und damit eigentlich bevorzugten [[Hydrolyse]] der Peptide sind:

#thermodynamische Effekte
#*Produktakkumulation: Durch [[Ausfällen]], Überführen in eine andere [[Phase (Materie)|Phase]] oder [[Komplexchemie|Komplex]]ieren wird das [[Peptid]], was zunächst durch den Einsatz hoher [[Substrat (Biochemie)|Substratmengen]] entsteht, dem System entzogen, somit wird seine Bildung chemisch bevorzugt.
#*Annäherung der [[pKs-Werte]] der [[Carboxygruppe]] und der [[Aminogruppe]] durch Erhöhung des pKs-Wertes der Carboxygruppe in organischen [[Lösungsmittel]]n wie [[DMSO]]
#kinetische Effekte
#*Deacylierung des bei [[Serinproteasen]] und [[Cysteinproteasen]] gebildeten Acylenzymintermediates mit z.&nbsp;B. [[Acylaminoalkylester]]n statt mit [[Wasser]]. Es folgt also die Bildung einer neuen [[Peptidbindung]].

== Quellen ==
* Uni Jena: ''[http://www2.uni-jena.de/biologie/biochemphys/biochem/Lehre/versuch_12.pdf Versuch Enzymatische Peptidsynthese]'' (PDF-Datei; 559&nbsp;kB)

[[Kategorie:Chemisch-technisches Verfahren]]
[[Kategorie:Katalyse]]
[[Kategorie:Protein-Methode]]