Quelltext der Seite Ceramidasen

{{Infobox Protein
| Name            = Saure Ceramidase
| Bild            = 
| Bild_legende    = <!-- nach {{PDB|ABCD}} -->
| PDB             = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} -->
| Groesse         = 374 Aminosäuren
| Kofaktor        = 
| Precursor       = (395 aa)
| Struktur        = α+β=(121+253)&nbsp;aa
| Isoformen       = 2
| HGNCid          = 735
| Symbol          = ASAH1
| AltSymbols      = 
| OMIM            = 613468
| UniProt         = Q13510
| MGIid           = 
| CAS             = 
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| EC-Nummer       = 3.5.1.23
| Kategorie       = Hydrolase
| Peptidase_fam   = C89.001
| Reaktionsart    = Hydrolyse von N-Acylsphingosin
| Substrat        = N-Acylsphingosin + H<sub>2</sub>O
| Produkte        = [[Sphingosin]] + [[Fettsäure]]
| Homolog_fam     = 
| Taxon           = 
| Taxon_Ausnahme  = [[Eukaryoten]], [[Bakterien]]<ref>{{InterPro|IPR008901|Ceramidase}}</ref>
| Orthologe       = 
}}
'''Ceramidasen''' sind [[Enzym]]e, die die Abspaltung des N-[[Acylrest]]s von [[Ceramide]]n, aber auch die Umkehrreaktion der [[Acylierung]] [[Katalyse|katalysieren]]. Sie kommen in [[Eukaryoten]], aber auch in [[Bakterien]] vor. Sie werden je nach Wirksamkeitsbereich in saure, neutrale und alkalische Ceramidasen eingeteilt. Beim Menschen sind die Aktivitäten von zwei neutralen, zwei alkalischen und einer sauren Ceramidase belegt.<ref>{{Webarchiv |url=https://www.uniprot.org/uniprotkb/?query=taxonomy%3A9606+and+ec%3A3.5.1.23&sort=score |wayback=20160411051924 |text=UniProt Suchergebnis}}</ref><ref name=u>{{UniProt|Q13510}}</ref>

'''Saure Ceramidase''' kommt nicht in Bakterien vor und ist innerhalb der Zellen in den [[Lysosom]]en lokalisiert. Sie wird als [[Präprotein]] mit 395 Aminosäuren produziert und nach Abspaltung des [[Signalpeptid]]s in zwei Untereinheiten zerschnitten, die zusammen den [[Enzymkomplex]] bilden. [[Mutation]]en im ''ASAH1''-[[Gen]] der sauren Ceramidase können zum [[Farber-Syndrom]] führen. Ihre Expression wird über den [[ACTH-Signalweg]] reguliert.<ref name=u/><ref>N. Shtraizent, E. Eliyahu u.&nbsp;a.: ''Autoproteolytic cleavage and activation of human acid ceramidase.'' In: ''[[The Journal of biological chemistry]].'' Band 283, Nummer 17, April 2008, S.&nbsp;11253–11259. {{DOI|10.1074/jbc.M709166200}}. PMID 18281275. {{PMC|2431059}}.</ref><ref>N. Lucki, M. B. Sewer: ''The cAMP-responsive element binding protein (CREB) regulates the expression of acid ceramidase (ASAH1) in H295R human adrenocortical cells.'' In: ''[[Biochimica et biophysica acta]].'' Band 1791, Nummer 8, August 2009, S.&nbsp;706–713. {{DOI|10.1016/j.bbalip.2009.03.005}}. PMID 19298866.</ref>

== Literatur ==
* E. Eliyahu, N. Shtraizent u.&nbsp;a.: ''Acid ceramidase improves the quality of oocytes and embryos and the outcome of in vitro fertilization.'' In: ''[[The FASEB journal]].'' Band 24, Nummer 4, April 2010, S.&nbsp;1229–1238. {{DOI|10.1096/fj.09-145508}}. PMID 20007509.
* E. Ruckhäberle, U. Holtrich u.&nbsp;a.: ''Acid ceramidase 1 expression correlates with a better prognosis in ER-positive breast cancer.'' In: ''[[Climacteric]].'' Band 12, Nummer 6, Dezember 2009, S.&nbsp;502–513. {{DOI|10.3109/13697130902939913}}. PMID 19905902.

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Hydrolase| Ceramidasen]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]