Quelltext der Seite Alkylsulfatase

{{Infobox Protein
| Name            = Alkylsulfatase 1
| Bild            = SdsA1_2.png
| Bild_legende    = Darstellung des nativen Proteins SdsA1, blau: N-terminale Domäne, grün: Dimerisierungsdomäne, rötlich: C-terminale Domäne, gelb: Zinkionen<ref name='p'>Hagelüken ''et al.'' (2006): ''The crystal structure of SdsA1, an alkylsulfatase from Pseudomonas aeruginosa, defines a third class of sulfatases.'' In: ''Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.'' 103(20):7631-7636. PMID 16684886</ref><!-- nach {{PDB|ABCD}} -->
| PDB             = {{PDB2|2cfu}}, {{PDB2|2cfz}}, {{PDB2|2cg2}}, {{PDB2|2cg3}}
| Groesse         = 528 Aminosäuren; 58,9 kDa
| Kofaktor        = 2 Zn<sup>2+</sup>
| Precursor       = 
| Struktur        = Homodimer
| Isoformen       = 
| HGNCid          = 
| Symbol          = sdsA
| AltSymbols      = sdsA1
| OMIM            = 
| UniProt         = Q52556
| MGIid           = 
| CAS             = 
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| EC-Nummer       = 3.1.6.-
| Kategorie       = Esterase
| Reaktionsart    = Hydrolyse
| Substrat        = Sulfatester, Dodecylsulfat
| Produkte        = 
| Homolog_fam     = Alkylsulfatase
| Taxon           = [[Pseudomonas]]
| Taxon_Ausnahme  = 
| Orthologe       = 
}}
'''Alkylsulfatase''' ('''SdsA1''') ist ein in ''[[Pseudomonas aeruginosa]]'', einem [[Bakterien|Stäbchenbakterium]], vorkommendes [[Protein]], welches zur Gruppe der Sulfatester-spaltenden [[Enzyme]] ([[Sulfatase]]n) gehört.

Die Bezeichnung SdsA1 geht darauf zurück, dass das Enzym neben einer Vielzahl von [[aliphatisch]]en Sulfatestern ebenfalls das stark [[Denaturierung (Biochemie)|denaturieren]]de [[Tensid]] [[Natriumdodecylsulfat]] (engl. SDS) abbauen kann. [[Homologe]] von SdsA1 werden in vielen [[Pathogenität|pathogenen]] und einigen nicht-pathogenen Bakterien gefunden. Das Protein gehört zur dritten Klasse von Sulfatasen, die es Pseudomonas Aeruginosa erlaubt, unter [[bakterizid]]en Bedingungen überleben zu können. Maßgebliche Aufklärungsarbeit zu Struktur und Reaktionsmechanismus wurde durch Hagelüken ''et al.'' betrieben.<ref name='p' />

== Aufbau ==
[[Bild:Aktives zentrum.JPG|mini|links|Aktives Zentrum von SdsA1, die Abstände der jeweiligen Reste sind in Ångström angegeben.]]
Das Protein kommt nativ als symmetrisches [[Homodimer]] vor, es kristallisiert in der {{Raumgruppe|P6522|lang}}. Jedes [[Monomer]] besteht aus drei [[Proteindomänen]]: der N-terminalen, katalytisch-aktiven Domäne, welche als integralen Bestandteil einen 2-kernigen Zinkcluster besitzt und zur Familie der Metallo-β-Lactamase [[Proteinfaltung]] gehört; einer Dimerisierungsdomäne, die für die Stabilität gegenüber dem bakteriziden SDS verantwortlich ist und einer C-terminalen hydrophoben Domäne.

== Reaktionsmechanismus ==
Die beiden [[katalytisch]] aktiven Zinkionen werden durch ein gemeinsames [[Hydroxidion]] verbrückt, wobei dieses im Gegensatz zu [[Phosphatase]]n höchstwahrscheinlich nicht als [[Nukleophil]] fungiert. Als Beweis führen Hagelüken ''et al.'' vor allem die ungewöhnlich hohen Abstände zwischen dem direkt gebundenen Hydroxidion und der zu spaltenden [[Sulfat]]gruppe an. Als alternatives Nukleophil kann ein zweites Wassermolekül angenommen werden, welches genau zwischen dem direkt gebundenen Hydroxidion und dem Sulfat-Schwefelatom liegt. Dieses wird zusätzlich durch die negativ geladene [[Aminosäure]] [[Glutaminsäure|Glutamat]] an der Position 299 koordiniert und [[Polarisation|polarisiert]]. Dadurch ist die Nukleophilie des zweiten Wassermoleküls groß genug, um den [[elektrophil]]en [[Schwefel]] anzugreifen. Nach einem [[trigonal-bipyramidal]]en [[Übergangszustand]] wird der [[Abgangsgruppe|abgehende]] [[Alkohole|Alkohol]] durch die Aminosäure Arginin an der Position 312 [[Protonierung|protoniert]]. Damit ist die Spaltung des [[Sulfate]]sters zu Sulfat und dem entsprechenden Alkohol beendet und die Katalyse kann von vorn beginnen.

== Einzelnachweise ==
<references />

== Weblinks ==
* {{Webarchiv |url=http://www.aerzteblatt.de/v4/news/news.asp?id=24295 |archive-is=20130210185635 |text=Pseudomonas-Bakterium kann sich von Hygieneprodukten ernähren}}, deutsches Ärzteblatt

[[Kategorie:Esterase]]