Quelltext der Seite Acetyl-CoA-Acetyltransferase

{{Infobox Protein
| Name            = 
| Bild            = Acetyl-CoA-Acetyltransferase 2IBW.png
| Bild_legende    = Oberflächenmodelle des ACAT1-Tetramers (von oben, seitlich) nach {{PDB|2IBW}}
| PDB             = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} -->
| Groesse         = ca. 395 Aminosäuren
| Kofaktor        = Kalium
| Precursor       = 
| Struktur        = Homotetramer
| Isoformen       = 
| HGNCid          = 
| Symbol          = {{HGNC||ACAT1}}
| AltSymbols      = {{HGNC||ACAT2}}
| OMIM            = 
| UniProt         = 
| MGIid           = 
| CAS             = 
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| TCDB            = 
| TranspText      = 
| EC-Nummer       = 2.3.1.9
| Kategorie       = Transferase
| Peptidase_fam   = 
| Inhibitor_fam   = 
| Reaktionsart    = [[Acetyltransferase|Übertragung einer Acetylgruppe]]
| Substrat        = 2 Acetyl-CoA
| Produkte        = CoA + Acetoacetyl-CoA
| Homolog_fam     = 
| Taxon           = 
| Taxon_Ausnahme  = 
| Orthologe       = 
}}

'''Acetyl-CoA-Acetyltransferase (ACAT)''' (auch: 3-Ketothiolase oder Thiolase II) heißen [[Enzym]]e, die die [[Acetylierung]] von [[Acetyl-Coenzym A]] und die Umkehrreaktion [[Katalyse|katalysieren]]. Diese Reaktionen sind zum Auf- und Abbau von [[Ketokörper]]n notwendig, aber auch in der Biosynthese der [[Steroide]] und beim Abbau mancher Aminosäuren. ACAT kommt in allen Lebewesen, und in [[Eukaryoten]] in zwei Kopien vor, einer im [[Zytosol]] (ACAT2) und einer in den [[Mitochondrium|Mitochondrien]] (ACAT1). Defekte im ''ACAT1''-[[Gen]] sind wahrscheinlich mit einer seltenen Stoffwechselkrankheit assoziiert,<ref>{{UniProt|P24752}}, {{UniProt|Q9BWD1}}</ref> dem [[Beta-Ketothiolase-Mangel]].<ref>{{OMIM|203750|Alpha-methylacetoacetic aciduria}}</ref>

ACAT1-Varianten waren in einer chinesischen Studie mit veränderten LDL- und nHDL-[[Cholesterin]]-Werten assoziiert. Eine ähnliche Beobachtung wurde zuvor in einer japanischen Studie gemacht. ACAT in [[Macrophage]]n scheint allerdings eine wichtige Rolle bei der Kontrolle der Lipide in [[Schaumzelle]]n zu spielen.<ref>{{cite journal |author=Li Q, Bai H, Fan P |year=2008-04 |title=Analysis of acyl-coenzyme A: cholesterol acyltransferase 1 polymorphism in patients with endogenous hypertriglyceridemia in Chinese population |journal=Zhonghua Yi Xue Yi Chuan Xue Za Zhi |volume=25 |issue=2 |pages=206–10 |pmid=18393248 |language=zh}}</ref><ref>{{cite journal |author=Ohta T, Takata K, Katsuren K, Fukuyama S |year=2004 |month=June |title=The influence of the acyl-CoA:cholesterol acyltransferase-1 gene (-77G → A) polymorphisms on plasma lipid and apolipoprotein levels in normolipidemic and hyperlipidemic subjects |journal=[[Biochim. Biophys. Acta]] |volume=1682 |issue=1–3 |pages=56–62 |doi=10.1016/j.bbalip.2004.01.008 |pmid=15158756 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Su YR, Dove DE, Major AS, ''et al'' |year=2005 |month=May |title=Reduced ABCA1-mediated cholesterol efflux and accelerated atherosclerosis in apolipoprotein E-deficient mice lacking macrophage-derived ACAT1 |journal=Circulation |volume=111 |issue=18 |pages=2373–81 |doi=10.1161/01.CIR.0000164236.19860.13 |pmid=15851589 |language=en}}</ref><ref>{{cite journal |author=Fazio S, Major AS, Swift LL, ''et al'' |year=2001 |month=January |title=Increased atherosclerosis in LDL receptor-null mice lacking ACAT1 in macrophages |journal=J. Clin. Invest. |volume=107 |issue=2 |pages=163–71 |doi=10.1172/JCI10310 |pmid=11160132 |pmc=198874 |language=en}}</ref>

== Katalysiertes Gleichgewicht ==
2 [[Datei:Acetyl-CoA.svg|100px|Acetyl-CoA]] ⇔ CoA-SH + [[Datei:Acetoacetyl-CoA.svg|140px|Acetoacetyl-CoA]]

Zwei Moleküle Acetyl-CoA werden zu Coenzym A und Acetoacetyl-CoA umgesetzt und umgekehrt.

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Ketonkörperbiosynthese}}
* reactome.org: ''[https://reactome.org/content/detail/R-HSA-73916 2 acetyl-CoA ⇔ acetoacetyl-CoA+CoA]''

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Transferase]]