Quelltext der Seite ATP/ADP-Translokase

{{Infobox Protein
| Name = 
| Bild = 
| Bild_legende = <!-- nach {{PDB|ABCD}} -->
| PDB = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} -->
| Groesse = 298–315 Aminosäuren
| Kofaktor = 
| Precursor = 
| Struktur = Homodimer, multipass Membranprotein
| Isoformen = 1, 2, 3, 4
| HGNCid = 
| Symbol = {{HGNC||SLC25A4}}
| AltSymbols = {{HGNC||SLC25A5}}, {{HGNC||SLC25A6}}, {{HGNC||SLC25A31}}
| OMIM = 
| UniProt = 
| TCDB = 2.A.29.1.2
| TranspText = [[Mitochondrialer Carrier]]
| EC-Nummer = 
| Kategorie = 
| Peptidase_fam = 
| Inhibitor_fam = 
| Reaktionsart = 
| Substrat = 
| Produkte = 
| Homolog_fam = 
| Taxon = [[Eukaryoten]]<ref>[https://omabrowser.org/cgi-bin/gateway.pl?f=DisplayGroup&p1=P12236 Homologe bei OMA]</ref>
| Taxon_Ausnahme = 
| Orthologe = 
}}
'''ATP/ADP-Translokase (AAC)''' ist das [[Protein]] in der Mitochondrien-[[Zellmembran|Membran]] von [[Eukaryoten]], das den Transport von [[Adenosintriphosphat|ATP]] aus dem [[Mitochondrium]] [[Katalyse|katalysiert]]; gleichzeitig wird [[Adenosindiphosphat|ADP]] vom [[Zytosol]] hineingeschleust. Der Transport ist essenzieller Bestandteil des Energiestoffwechsels, da ATP überall in der Zelle als Energielieferant benötigt wird.

Im Mensch gibt es vier [[paralog]]e [[Isoform]]en des Transporters, die in verschiedenen [[Gewebetyp]]en lokalisiert sind. [[Mutation]]en im ''SLC25A4''-[[Gen]], das für AAC1 [[Genetischer Code|codiert]], sind für eine seltene Erbkrankheit verantwortlich, die mit [[Ophthalmoplegia progressiva externa]] (Lähmung der [[Augenmuskeln]]) einhergeht.<ref>{{UniProt|P12235}}</ref>

Die Transportgleichung lautet:
:<math>\mathrm{ATP^{4-}_{Matrix} + ADP^{3-}_{IMR} \longrightarrow ATP^{4-}_{IMR} + ADP^{3-}_{Matrix}}</math>

Es handelt sich also um einen [[Antiporter]], und er wird dadurch betrieben, dass ADP bzw. ATP ohne bindende Magnesiumionen transportiert werden. ATP ist bei pH 7 damit vierfach negativ geladen, ADP dreifach negativ. Damit wandert ATP bevorzugt entlang des Membranpotentials aus der Matrix in den [[Intermembranraum|IMR]].<ref name="Stryer">Jeremy M. Berg, Lubert Stryer und John L. Tymoczko: Biochemie. Spektrum Akademischer Verlag; 6. Auflage 2007; ISBN 978-3-8274-1800-5; S. 589</ref>

[[Datei:Bongkrekic acid.svg|mini|200px|Bongkreksäure, ein Inhibitor des ATP/ADP-Translokators]]
AAC ist ein häufiges Protein der inneren Membran des Mitochondriums und kann bis zu 14 % aller Proteine der inneren Membran ausmachen.<ref>Thomas M. Devlin (Hrsg.): ''Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations''. Wiley & Sons; 6. Auflage 2005; ISBN 0-471-67808-2; S. 570</ref> Infolgedessen ist es unwahrscheinlich, dass die ATP-Synthese aus Mangel an ADP limitiert ist. Die Translokase kann durch [[Atractylosid]], ein Glykosid, gehemmt werden. Auch [[Bongkreksäure]] inhibiert den Translokator<ref>{{Literatur |Autor=Jonathan J. Ruprecht, Martin S. King, Thomas Zögg, Antoniya A. Aleksandrova, Els Pardon, Paul G. Crichton, Jan Steyaert, Edmund R.S. Kunji |Titel=The Molecular Mechanism of Transport by the Mitochondrial ADP/ATP Carrier |Sammelwerk=Cell |Band=176 |Nummer=3 |Datum=2019-01-24 |ISSN=0092-8674 |Seiten=435–447.e15 |Online=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0092867418315174 |Abruf=2019-01-29 |DOI=10.1016/j.cell.2018.11.025}}</ref>. Diese bindet an der Matrixseite des Proteins und muss infolgedessen erst in die Mitochondriummatrix gelangen. Bongkreksäure wird vom Bakterium ''Pseudomonas cocovenenas'' ausgeschieden.<ref>Henderson, PJ. und Lardy, HA. (1970): ''Bongkrekic acid. An inhibitor of the adenine nucleotide translocase of mitochondria''. In: ''[[J Biol Chem]].'''''245'''(6); 1319–1326; PMID 4245638; [https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)63238-7/pdf PDF] (freier Volltextzugriff, engl.)</ref>

== Weblinks ==
* Jassal / reactome: ''[https://reactome.org/content/detail/R-HSA-163215 ADP-ATP translocase maintains a high ADP:ATP ratio in the matrix]''
* {{Orphanet |ID=663 |Name=Ophthalmoplegie, chronische externe progressive, maternal-vererbte }}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Transporter (Membranprotein)]]