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Bifunktionelles Purinsyntheseprotein – Wikipedia Zum Inhalt springen

Bifunktionelles Purinsyntheseprotein

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
(Weitergeleitet von PURH)
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Bifunktionelles Purinsyntheseprotein }}
Oberflächen-/Bändermodell des PURH-Dimers nach PDB 1PKX. Die AICAR-Formyltransferase-Domäne ist gelb und die IMP-Cyclohydrolase blau gerendert.
Bifunktionelles Purinsyntheseprotein }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: 1P4R, 1PKX, 1PL0 }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 592 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Das bifunktionelle Purinsyntheseprotein (ATIC, PURH) ist das Enzym, das die letzten beiden Schritte in der de-novo-Biosynthese des Inosinmonophosphat (IMP), die Formylierung und anschließende Dehydratisierung von AICAR katalysiert. Die einzelnen Enzymfunktionen heißen AICAR-Formyltransferase und IMP-Cyclohydrolase. PURH kommt in allen Lebewesen vor, und die Bifunktionalität ist überall konserviert. Mutationen im ATIC-Gen des Menschen können PURH-Mangel und dieser AICA-Ribosurie, eine seltene Erbkrankheit verursachen.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P31939}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>

PURH-Aktivität wird durch Phosphorylierung erhöht; in mehreren Tumor-Zelllinien liegt PURH phosphoryliert vor.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if:

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Katalysierte Reaktionen

AICAR + 10-Formyl-THFFAICAR + THF

AICAR wird zu FAICAR formyliert.

FAICARIMP + H2O

FAICAR cyclisiert unter Wasserabspaltung zu IMP.

Die AICAR-Formyltransferase-Domäne (Aminosäuren 199-592) und die IMP-Cyclohydrolase-Domäne (1-199) sind 50 Å voneinander entfernt und behalten ihre Aktivität bei getrennter Expression.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if:

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Weblinks

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Einzelnachweise

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