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Adenylat-Kinase – Wikipedia Zum Inhalt springen

Adenylat-Kinase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
(Weitergeleitet von Myokinase)
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Adenylat-Kinase }}
Bänder-/Oberflächenmodell mit P1,P4-Di(adenosin-5′)tetraphosphat (ADP-ADP) nach PDB 2C95. Aktives Zentrum (grün), ADP-Bindungsstelle (gelb)
Adenylat-Kinase }}
Andere Namen

{{{Andere Namen}}} }}

Vorhandene Strukturdaten: 1z83, 2c95 }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 194 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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Produkte ADP + ADP 
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Vorkommen
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{{#if:Adenylate kinase 2C95.png||}}

Das Enzym Adenylat-Kinase (AK1) (auch Myokinase und AMP-Kinase) katalysiert folgende Reaktionen, um die Balance zwischen dem Phosphatakzeptor ADP und dem Phosphatdonator ATP aufrecht zu halten:

  • 2 ADP → ATP + AMP

In weiterer Folge wird durch die Hydrolyse des ATPs Energie frei, welche im Muskel oder anderen Geweben genutzt werden kann.

Die Reaktion ist auch in die andere Richtung möglich, falls ATP im Überschuss vorhanden ist und ADP als Energiespeicher notwendig ist:

  • ATP + AMP → 2 ADP

In Säugetieren haben sich mindestens drei Isoformen des Enzyms entwickelt, im Mensch sind fünf Allele bekannt. Die älteste Form ist auch in anderen Lebewesen zu finden. Im Mensch ist sie in allen Gewebetypen lokalisiert. Ein durch Mutation am AK1-Gen hervorgerufener Adenylat-Kinase-Mangel führt zu einer Form der hämolytischen Anämie,<ref>{{#if: 2011-09-20 

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AK6 und OdinAK

Im November 2022 wurde bekannt, dass Archaeen des Kandidaten-Phylums Odinarchaeota ein Enzym OdinAK besitzen, das strukturelle Ähnlichkeiten mit dem menschlichen AK6 aufweist. Dies war neu, denn zuvor waren bei Archaeen noch keine Isoformen des Enzyms gefunden worden.<ref name="Verma2022"/>

Weblinks

[[b:{{#if:|{{{lang}}}:}}{{#if:Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel|Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel|Adenylat-Kinase}}|Wikibooks: {{#if:|{{{2}}}|{{#if:Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel|Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel|Adenylat-Kinase}}}}]]{{#switch: 1

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Einzelnachweise

<references> <ref name="Verma2022"> Apoorv Verma, Emma Åberg-Zingmark, Tobias Sparrman, Ameeq Ul Mushtaq, Per Rogne, Christin Grundström, Ronnie Berntsson, Uwe H. Sauer, Lars Backman, Kwangho Nam, Elisabeth Sauer-Eriksson, Magnus Wolf-Watz: Insights into the evolution of enzymatic specificity and catalysis: From Asgard archaea to human adenylate kinases. In: Science Advances, Band 8, Nr. 44, eabm4089, 4. November 2022; doi:10.1126/sciadv.abm4089, PMID 36332013, }} PMC 9635829 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}). Dazu:

</ref> </references>

Abgerufen von „https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Adenylat-Kinase&oldid=408611“