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Kasein

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Datei:Die Frau als Hausärztin (1911) 035 Dickmilch mit geronnenen Kaseinmassen.png
Dickmilch unter dem Mikroskop mit Fettkügelchen und geronnenen Kaseinmassen (dunkel)
Datei:Leche.jpg
Aus Milch durch Denaturierung ausgefälltes Casein.

Casein oder Kasein (von lateinisch caseus ‚Käse‘; Aussprache: „Kase-in“ <templatestyles src="IPA/styles.css" />{{#if:De-Kasein.ogg|[}}kazeˈiːn{{#if:De-Kasein.ogg 

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Casein macht den Großteil der Proteine in Quark (Topfen) und Käse aus, die durch Gerinnung des Caseins ihre feste Konsistenz erhalten. Casein wird nicht nur als Lebensmittel, sondern auch als Bindemittel und pharmazeutischer Hilfsstoff verwendet. Casein gehört zu den häufigsten Auslösern von Kuhmilchallergie.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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  }}</ref><ref>Deutscher Allergiker- und Asthmabund zu Milcheiweißallergie bei daab.de, abgerufen am 24. Mai 2018.</ref> Die Caseine sind die häufigsten Milchproteine, die etwa 80 % der Gesamtproteinmenge in der Milch ausmachen. Die übrigen Proteine werden auch als Molkenproteine zusammengefasst.

Zusammensetzung

Als Beispiel die folgende Tabelle, die die Bestandteile des Kuh-Caseins auflistet.

Protein Menge im
Liter Kuhmilch<ref>The Dairy Science and Technology eBook: Dairy Chemistry and Physics: Milk Proteins, abgerufen am 9. Januar 2015.</ref>		 Anzahl
Aminosäuren		 UniProt-Eintrag
αS1-Casein (Kuh) 10,7 g 199 P02662
αS2-Casein (Kuh) 2,8 g 207 P02663
β-Casein (Kuh) 8,6 g 209 P02666
κ-Casein (Kuh) 3,1 g 169 P02668
26 g insgesamt

Im Gegensatz zur Kuhmilch sind in der Muttermilch das β- und das κ-Casein die Hauptproteine. Die folgende Tabelle enthält Einzelheiten und Links über Casein in menschlicher Milch.

Protein Gen Chromosom Anzahl
Aminosäuren		 OMIM-Eintrag UniProt-Eintrag
αS1-Casein (Mensch) CSN1S1 4q21.1 170 115450 P47710
Casein S2α-like A (Mensch) CSN1S2A 4q13.3 27 – Q8IUJ1
β-Casein (Mensch) CSN2 4q21.1 211 115460 P05814
κ-Casein (Mensch) CSN3 4q21.1 162 601695 P07498

Bedeutung

Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Kuhmilch enthält 2,6 % Casein (d. h. etwa 26 g/L; bei einmägigen Säugetieren bedeutend weniger) und macht etwa 80 % des Gesamtmilchproteins aus.<ref>Milchproteine bei spektrum.de, abgerufen am 24. Mai 2018.</ref>

Eigenschaften

Im Gegensatz zu den meisten anderen Proteinen ist micellares Casein bis 120 °C hitzebeständig. Wenn Casein durch Zugabe von Säure aus der Milch gefällt wurde, ist es nur gering wasserlöslich, so dass es zum erneuten Anmischen mit Wasser durch eine Lauge neutralisiert („aufgeschlossen“) werden muss. Die ursprüngliche micellare Struktur geht beim Ausfällen mit Säuren verloren.<ref>Nanotechnologie in der Lebensmittelindustrie, Prof. Dr. Herbert Weber, abgerufen im Februar 2016.</ref>

Caseinprodukte sind oftmals nicht lange haltbar und müssen (z. B. als Bindemittel im Baugewerbe) zeitnah verarbeitet werden, sonst besteht die Gefahr langanhaltender Geruchsprobleme auch nach der Trocknung.

Struktur

Casein enthält eine große Menge an Prolin-Aminosäuren, die die Bildung von herkömmlichen sekundärstrukturellen Motiven von Proteinen verhindern. Infolgedessen weist es keine nennenswerte Tertiärstruktur auf und ist größtenteils linear. In Milch liegt Casein in Micellen vor, wo die hydrophilen Teile des κ-Caseins nach außen zeigen, während αS1-, αS2- und β-Casein im Inneren der Mizelle anzufinden sind und vor allem durch Kalziumionen und hydrophobische Interaktionen zusammengehalten werden. Durch Hydrolyse des mizellenstabilisierenden κ-Caseins wird unter anderem die Koagulation von Milch verursacht.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Verdauung

Durch Erhitzung, Säurezugabe oder verstärkt durch Zugabe von Enzymen wie Chymosin und Pepsin findet ein Teilabbau des Caseins statt, was Käse und Quark leichter verdaulich macht als Rohmilch.

Casein kann bei Menschen als Allergen wirken und sehr heftige, sogar lebensbedrohliche Reaktionen auslösen. Diese ist nicht mit einer Laktoseintoleranz zu verwechseln, bei der es sich um eine enzymmangelbedingte Unverträglichkeit gegenüber Milchzucker handelt.

Die Verdauung von Casein geht sehr langsam vonstatten. Sie kann bis zu acht Stunden betragen. Diesen Vorteil machen sich Sportler (insbesondere Bodybuilder) zunutze, um (beispielsweise über Nacht) eine Aminosäureversorgung über mehrere Stunden zu erreichen.

Bei der Verdauung von Casein entsteht ein Opioid namens Casomorphin, welches Studien zufolge aber weder in intakter Form über den Darm aufgenommen wird noch in der Lage wäre, die Blut-Hirn-Schranke zu überwinden.<ref name=EFSA>European Food Safety Authority. 1. Februar 2009 Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides</ref>

Gewinnung

Natives Casein wird hauptsächlich durch Mikrofiltration gewonnen. Als Trennkriterium dient dabei die Partikelgröße. Im Retentat verbleiben hauptsächlich Caseine und kleinere Anteile an Molkenprotein sowie Lactose, im Permeat befinden sich hauptsächlich Mineralsalze, Lactose, Molkenproteine und kleine Anteile an Caseinsubmicellen.

Denaturiertes bzw. funktionell verändertes Casein bzw. Caseinat lässt sich mit Hilfe einer Säurefällung und anschließender Neutralisierung mittels alkalischen Lösungen wie etwa Calciumhydroxid, Kaliumhydroxid, Natronlauge oder Borax herstellen. Durch Filtration oder Zentrifugation wird anschließend das denaturierte Casein abgetrennt. In den meisten Fällen wird das zu fällende Protein mittels verschiedener Verfahren zuvor aufkonzentriert.

Verschiedene neugegründete Unternehmen versuchen, Casein aus pflanzlichen Rohstoffen zu gewinnen, um damit Pflanzenmilch herzustellen.<ref>{{#if:|{{#iferror: {{#iferror:{{#invoke:Vorlage:FormatDate|Execute}}|}}| |}}}}{{#if:|{{{autor}}}: }}{{#if:|{{#if:Ernährung: Oatly & Co.: Wie vegane Alternativen die Milchbranche aufmischen|[{{#invoke:Vorlage:Internetquelle|archivURL|1={{#invoke:URLutil|getNormalized|1={{{archiv-url}}}}}}} {{#invoke:Vorlage:Internetquelle|TitelFormat|titel=Ernährung: Oatly & Co.: Wie vegane Alternativen die Milchbranche aufmischen}}]{{#if:| ({{{format}}})}}{{#if:| {{{titelerg}}}{{#invoke:Vorlage:Internetquelle|Endpunkt|titel={{{titelerg}}}}}}}}}|{{#if:https://www.handelsblatt.com/unternehmen/handel-konsumgueter/ernaehrung-oatly-und-co-wie-vegane-alternativen-die-milchbranche-aufmischen/27061774.html%7C{{#if:{{#invoke:TemplUtl%7Cfaculty%7C}}%7C{{#invoke:Vorlage:Internetquelle%7CTitelFormat%7Ctitel={{#invoke:WLink%7CgetEscapedTitle%7C1=Ernährung: Oatly & Co.: Wie vegane Alternativen die Milchbranche aufmischen}}}}|[{{#invoke:URLutil|getNormalized|1=https://www.handelsblatt.com/unternehmen/handel-konsumgueter/ernaehrung-oatly-und-co-wie-vegane-alternativen-die-milchbranche-aufmischen/27061774.html}} {{#invoke:Vorlage:Internetquelle|TitelFormat|titel={{#invoke:WLink|getEscapedTitle|1=Ernährung: Oatly & Co.: Wie vegane Alternativen die Milchbranche aufmischen}}}}]}}{{#if:| ({{{format}}}{{#if:{{#if: 2021-04-13 | {{#if:{{#invoke:TemplUtl|faculty|}}||1}}}} 

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Verwendung

Datei:Caseinaufbereitung.jpg
Aufbereitungsanlage für Casein

Casein wird technisch neben der Nutzung als Lebensmittel auch als Rohstoff für verschiedene Verarbeitungszwecke verwendet.

{{#invoke:Vorlage:Anker|f |errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:Anker |errHide=1}} Verwendung als Bindemittel

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Casein lässt sich zu einem kräftigen und mehr oder weniger wasserfesten Bindemittel verarbeiten, das traditionell in Kaseinfarben, als Kaseinleim (z. B. als Holz- oder Etikettierleim) oder auch als Fotolack in der Ätztechnik verwendet wird. Caseinleim soll schon von den chinesischen und ägyptischen Schreinern des Altertums zum Verleimen von Möbeln genutzt worden sein. Färber benutzten Casein als Bindemittel beim Färben von Leder und Stoffen. Bis in die 1950er Jahre wurden auch große Flugzeuge aus Sperrholz mit Kaseinleim verklebt.

Casein wird als Bindemittel im Lehmbau verwendet, um wischfeste Lehmputze und widerstandsfähige Stampflehmböden herzustellen.

Vom Ende des 19. Jahrhunderts bis in die 1930er Jahre war Kasein Ausgangsmaterial für den Kunststoff Galalith, der u. a. für Knöpfe und Schmuck, Halsketten, aber auch zu Isolationszwecken für elektrische Anlagen verwendet wurde. Friedrich Ernst Todtenhaupt (1873–1919) unternahm mit der Galalith-Gesellschaft Anfang des 20. Jahrhunderts auch Versuche, Kunstseide daraus herzustellen, sie waren aber nicht erfolgreich.

Weitere Verwendungen

Caseinhydrolysate oder Peptone aus Casein werden in der Mikrobiologie zum Teil als Bestandteil von Nährböden oder Nährlösungen zur Kultivierung von Mikroorganismen verwendet, beispielsweise im Casein-Soja-Pepton-Agar.

Historisch diente Casein zudem dazu, die Zusammensetzung der Proteine zu studieren. So wurden erstmals die Aminosäuren L-Tyrosin (1846 durch Justus von Liebig), L-Lysin (1889 durch Edmund Drechsel), L-Tryptophan (1902 durch Frederick Hopkins) und L-Methionin (1922 durch John Howard Mueller) aus Casein isoliert.<ref>S. Hansen: <templatestyles src="Webarchiv/styles.css" />{{#if:20160615203851 

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                      | {{#if: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. | {{#invoke:WLink|getEscapedTitle|Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois.}} | {{#invoke:Webarchiv|getdomain|https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf}} }}  
                 }}}}}}}}{{#if:
    | Vorlage:Webarchiv/archiv-bot
  }}{{#invoke:TemplatePar|check
     |all      = url=
     |opt      = text= wayback= webciteID= archive-is= archive-today= archiv-url= archiv-datum= ()= archiv-bot= format= original=
     |cat      = Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:Webarchiv
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     |template = Vorlage:Webarchiv
     |format   = *
     |preview  = 1
  }}{{#ifexpr: {{#if:20160615203851|1|0}}{{#if:|+1}}{{#if:|+1}}{{#if:|+1}}{{#if:|+1}} <> 1
    | {{#if:  || }}Vorlage:Webarchiv/Wartung/Parameter{{#invoke:TemplUtl|failure| Fehler bei Vorlage:Webarchiv: Genau einer der Parameter 'wayback', 'webciteID', 'archive-today', 'archive-is' oder 'archiv-url' muss angegeben werden.|1}}
  }}{{#if: 
    | {{#switch: {{#invoke:Webarchiv|getdomain|{{{archiv-url}}}}}
        | web.archive.org = 
          {{#if:  || }}{{#invoke:TemplUtl|failure| Fehler bei Vorlage:Webarchiv: Im Parameter 'archiv-url' wurde URL von Internet Archive erkannt, bitte Parameter 'wayback' benutzen.|1}} 
        | webcitation.org = 
          {{#if:  || }}{{#invoke:TemplUtl|failure| Fehler bei Vorlage:Webarchiv: Im Parameter 'archiv-url' wurde URL von WebCite erkannt, bitte Parameter 'webciteID' benutzen.|1}} 
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          {{#if:  || }}{{#invoke:TemplUtl|failure| Fehler bei Vorlage:Webarchiv: Im Parameter 'archiv-url' wurde URL von archive.today erkannt, bitte Parameter 'archive-today' benutzen.|1}}
      }}{{#if: 
         | {{#iferror: {{#iferror:{{#invoke:Vorlage:FormatDate|Execute}}|}}
             | {{#if:  || }}Vorlage:Webarchiv/Wartung/Parameter{{#invoke:TemplUtl|failure| Fehler bei Vorlage:Webarchiv: Der Wert des Parameter 'archiv-datum' ist ungültig oder hat ein ungültiges Format.|1}}
          |  }} 
         | {{#if:  || }}Vorlage:Webarchiv/Wartung/Parameter{{#invoke:TemplUtl|failure| Fehler bei Vorlage:Webarchiv: Der Pflichtparameter 'archiv-datum' wurde nicht angegeben.|1}}
      }}
    | {{#if: 
         | {{#if:  || }}Vorlage:Webarchiv/Wartung/Parameter{{#invoke:TemplUtl|failure| Fehler bei Vorlage:Webarchiv: Der Parameter 'archiv-datum' ist nur in Verbindung mit 'archiv-url' angebbar.|1}}
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    | {{#if: {{#invoke:WLink|isBracketedLink|Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois.}}
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    | {{#if:  || }}Vorlage:Webarchiv/Wartung/Linktext_fehlt
  }}{{#switch: 
    |addlarchives|addlpages= {{#if:  || }}{{#if: 1 |Vorlage:Webarchiv/Wartung/Parameter}}{{#invoke:TemplUtl|failure| Fehler bei Vorlage:Webarchiv: enWP-Wert im Parameter 'format'.|1}}
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              | abendblatt.de | daserste.ndr.de | inarchive.com | webcitation.org = 
              | #default = {{#if:  || }}{{#if: 1 |Vorlage:Webarchiv/Wartung/URL}}{{#invoke:TemplUtl|failure| Fehler bei Vorlage:Webarchiv: Archiv-URL im Parameter 'url' anstatt URL der Originalquelle. Entferne den vor der Original-URL stehenden Mementobestandteil und setze den Archivierungszeitstempel in den Parameter 'wayback', 'webciteID', 'archive.today' oder 'archive-is' ein, sofern nicht bereits befüllt.|1}}
            }} 
       }}
  }} Berlin 2015.</ref>

Literatur

  • The Merck Index, 10th Ed. (1983), Rahway, NJ

Weblinks

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|1|= – Lern- und Lehrmaterialien |0|-= |X|x={{#switch: 0 

      |0|4|10|12|14|100=}}

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  |cat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Schwesterprojekt
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[[wikt:{{#if:|{{{lang}}}:}}{{#if:Kasein|Kasein|{{#invoke:WLink|getArticleBase}}}}|Wiktionary: {{#if:|{{{2}}}|{{#if:Kasein|Kasein|{{#invoke:WLink|getArticleBase}}}}}}]]{{#switch: 1

|1|= – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen |0|-= |X|x= |#default= –

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Einzelnachweise

<references />

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