Fc-Rezeptoren
Fc-Rezeptoren sind Membranrezeptoren für verschiedene Immunglobulinisotypen. Alle Moleküle außer dem FcRn-Rezeptor gehören zur Immunglobulin-Superfamilie. Der Name beruht auf der Bindungsspezifität der Rezeptoren zu einem Teil am C-Terminus eines Antikörpers welcher Fc-Fragment (engl. {{#invoke:Vorlage:lang|flat}}) genannt wird und der konstanten Region eines Antikörpers.<ref name="Daeron">Marc Daëron: Fc Receptors. Springer, 2014, ISBN 978-3-319-07911-0. S. 4.</ref> Fc-Rezeptoren sind glykosyliert.<ref>J. M. Hayes, E. F. Cosgrave, W. B. Struwe, M. Wormald, G. P. Davey, R. Jefferis, P. M. Rudd: Glycosylation and Fc receptors. In: Current topics in microbiology and immunology. Band 382, 2014, S. 165–199, {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}, PMID 25116100.</ref> Er wird vor allem von myeloiden Zellen des Immunsystems gebildet.<ref>J. M. Hayes, E. F. Cosgrave, W. B. Struwe, M. Wormald, G. P. Davey, R. Jefferis, P. M. Rudd: Glycosylation and Fc receptors. In: Current topics in microbiology and immunology. Band 382, 2014, S. 165–199, {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}, PMID 25116100.</ref> Nach ihrer Proteinstruktur können sie in zwei Gruppen eingeteilt werden.<ref>A. Pincetic, S. Bournazos, D. J. DiLillo, J. Maamary, T. T. Wang, R. Dahan, B. M. Fiebiger, J. V. Ravetch: Type I and type II Fc receptors regulate innate and adaptive immunity. In: Nature Immunology. Band 15, Nummer 8, August 2014, S. 707–716, {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}, PMID 25045879.</ref> Nach ihrer Affinität werden sie in fünf Subtypen eingeteilt, die entsprechend ihrem gebundenen Immunglobulin bezeichnet werden.
Typen
Fcα-Rezeptor (synonym CD89) bindet die Fc-Domäne von IgA. Der Rezeptor ist auf der Oberfläche von Monozyten, Makrophagen, neutrophilen und eosinophilen Zellen zu finden.
Die Fcγ-Rezeptoren binden die Fc-Domäne von IgG. Sie sind auf der Oberfläche von Phagozyten, B-Lymphozyten, NK-Zellen und dendritischen Zellen zu finden. Diese Rezeptoren können aggregierte IgG-Moleküle erkennen und diese binden. Die Bindung löst je nach Zelltyp unterschiedliche Reaktionen aus: z. B. Opsonisierung oder ADCC (durch NK-Zellen). Es gibt verschiedene Strukturtypen des Fcγ-Rezeptors (FcγRI oder CD64 mit den Untertypen FcγR Ia, FcγR Ib und FcγR Ic; FcγRII oder CD32; und FcγRIII oder CD16 mit den Untertypen CD16a und CD16b).
Die Fcε-Rezeptoren binden die Fc-Domäne von freiem IgE. Sie sind auf der Oberfläche von Mastzellen und basophilen Granulozyten zu finden. Durch Bindung von Antigenen an diese gebundenen Antikörper kommt es zu einer Aktivierung der Mastzelle. Dieser Vorgang spielt bei der Typ-I-Allergie eine entscheidende Rolle. Es werden in Säugetieren zwei Typen von Fcε-Rezeptoren unterschieden, FcεRI mit hoher Affinität und FcεRII mit niedriger Affinität zu IgE.
Fcμ-Rezeptoren binden die Fc-Domäne von IgM.
Der neonatale Fcγ-Rezeptor (FcRn) gehört zur MHC-Superfamilie und bindet IgG mit schwacher Affinität.
TRIM21 bindet Fc-Regionen von IgG, IgA und IgM im Zuge eines intrazellulären Antikörper-vermittelten Abbaus. Bakterielle Fc-bindende Proteine sind Protein A und Protein G.
Weblinks
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