Adenylosuccinat-Lyase
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| Bändermodell des Tetramers, nach PDB 2J91 | |||||||||||||
| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 483 Aminosäuren
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| Sekundär- bis Quartärstruktur |
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| Reaktionsart | Abspaltung von Fumarat
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| Substrat | Adenylosuccinat / SAICAR
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Entrez
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Adenylosuccinat-Lyase (ASase) (auch: Adenylosuccinase) ist ein Enzym in allen Lebewesen, das zwei chemische Reaktionen im Stoffwechsel der Purine katalysiert: die Abspaltung von Fumarat von 5-Aminoimidazol-4-N-succino-carboxamid-ribonucleotid (SAICAR) bei der de-novo-Synthese von Inosinmonophosphat (IMP); und von Adenylosuccinat bei der Synthese von Adenosinmonophosphat (AMP). Der Mensch exprimiert ASase in allen Gewebetypen. Mutationen im ADSL-Gen sind für Adenylosuccinase-Mangel verantwortlich, eine seltene Erbkrankheit.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P30566}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>
Katalysierte Reaktionen
Von SAICAR wird Fumarat abgespaltet, AICAR entsteht.
Adenylsuccinat ⇒ AMP + Fumarat
Von Adenylsuccinat wird Fumarat abgespaltet, AMP entsteht.
Literatur
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Weblinks
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- D’Eustachio / reactome: 5'-phosphoribosyl-5-aminoimidazole-4-N-succinocarboxamide (SAICAR) ⇔ 5'-phosphoribosyl-5-aminoimidazole-4-carboxamide (AICAR) + fumarate
- D’Eustachio / reactome: adenylosuccinate ⇒ adenosine 5'-monophosphate + fumarate
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Einzelnachweise
<references />