Tertiärstruktur

2021-10-25T13:43:31Z

129.217.131.41: Proteine können ebenfalls als Quartärstruktur aus mehereren Aminosäureketten bestehen.

[[Datei:Protein-Tertiärstruktur.png|500px|mini|Darstellung der Strukturebenen der Proteinfaltung mit Fokus auf die Tertiärstruktur anhand des Proteins 1EFN]]

Unter '''Tertiärstruktur''' versteht man in der [[Biochemie]] den übergeordneten räumlichen Aufbau von [[Protein]]en, [[Nukleinsäure]]n oder anderen [[Makromolekül]]en, die aus einer Einzelnen oder mehreren Ketten bestehen.<ref>{{Literatur |Autor=David L. Nelson |Titel=Lehninger Biochemie mit 131 Tabellen |Auflage=4., vollst. überarb. und erw. Aufl |Verlag=Springer |Ort=Berlin |Datum=2009 |ISBN= |Seiten=122}}</ref><ref>{{Gold Book|tertiary structure|T06282}}</ref> Sie ist aus mehreren Elementen der [[Sekundärstruktur]] zusammengesetzt und ist, genau wie die Sekundärstruktur, bereits in der [[Primärstruktur]] codiert.

Der Tertiärstruktur übergeordnet ist die [[Quartärstruktur]]. Die hierarchische Einteilung in Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde 1952 durch [[Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang]] vorgeschlagen.

== Proteine ==
Insbesondere bei Proteinen ist die dreidimensionale Struktur charakteristisch und für die biologische Funktion unbedingt notwendig. Während beziehungsweise nach der Herstellung des Proteins durch [[Translation (Biologie)|Translation]] einer [[mRNA]] wird das Protein durch [[Proteinfaltung]] in die biologisch wirksame Form überführt. Dieser Vorgang wird u. a. durch [[Chaperon (Protein)|Chaperone]] unterstützt.

Bei einem globulären Protein wird die energetisch treibende Kraft für die Faltung der einzelnen Sekundärstrukturelemente durch die [[Kauzmann-Regel]] beschrieben: die hydrophoben Bereiche sind im Inneren, während die hydrophilen und/oder geladenen Bereiche dem wässrigen Milieu zugewandt sind (siehe auch [[hydrophober Effekt]]). Die Sekundärstrukturen lagern sich zu definierten Elementen zusammen. Bekannte [[Protein-Faltungsklasse|Proteinfaltungsklassen]] sind zum Beispiel das 3- oder 4-[[Helix-Bündel]], das [[β-Fass]], das [[β-Sandwich]] oder das [[TIM-Fass]].

In die Stabilisierung von Tertiärstrukturen sind [[Disulfidbrücke]]n (stärkste Bindung), [[Ionenbindung]]en, [[Wasserstoffbrücke]]n und [[hydrophobe Wechselwirkung]]en (schwächste Bindung) involviert.

Die nächste übergeordnete Ebene ist die [[Quartärstruktur]].

== Nukleinsäuren ==
Nukleinsäuren können ebenfalls komplexe räumliche Strukturen einnehmen: [[tRNA]]s müssen für ihre Funktion in der korrekten Tertiärstruktur vorliegen.
<gallery class="center" heights="250" widths="250">
TRNA-Phe yeast 1ehz.png|Tertiär- und Sekundärstruktur (im Bild unten rechts) einer tRNA
Pseudoknot 1YMO.png|Tertiärstruktur eines [[Pseudoknoten]]s
</gallery>

== Strukturaufklärung ==
Der Bereich der Biochemie, der sich mit der Aufklärung bzw. den Auswirkungen solcher Strukturen auseinandersetzt, heißt [[Strukturbiologie]]. Als Methoden der Strukturaufklärung dienen vorwiegend (Röntgen-)[[Kristallstrukturanalyse]] und [[Kernspinresonanzspektroskopie|mehrdimensionale NMR]].
Die [[Bioinformatik]] entwickelt Methoden bzw. Algorithmen zur [[Proteinstrukturvorhersage|Vorhersage der dreidimensionalen Struktur des Proteins]] aus dessen Aminosäuresequenz ([[Primärstruktur]]).

== Einzelnachweise ==
<references />

{{SORTIERUNG:Tertiarstruktur}}
[[Kategorie:Makromolekülstruktur]]
[[Kategorie:Isomerie]]

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